HIDROFOBNE INTERAKCIJE: ŠTO JE TO, VAŽNOST I PRIMJERI - BIOLOGIJA - 2026

Su hidrofobne interakcije (HI) su sile koje održavaju koheziju između nepolarnim spojevima uronjene u otopinu ili polarnom otapalu. Za razliku od drugih nekovalentnih interakcija, poput vodikovih veza, ionskih interakcija ili van der Waalsovih sila, hidrofobne interakcije ne ovise o unutrašnjim svojstvima otopljenih tvari već o otapalima.

Vrlo ilustrativni primjer tih interakcija može biti razdvajanje faza koje se događa kada je u pitanju miješanje vode s uljem. U ovom slučaju, molekule ulja „međusobno djeluju“ kao rezultat rasporeda molekula vode oko njih.

Emulzija masti u vodi (Catrin Sohrabi, iz Wikimedia Commons)

Pojam ovih interakcija postoji još od prije četrdesetih godina prošlog stoljeća. No, izraz "hidrofobna veza" skovao je Kauzmann 1959. godine, dok je proučavao najvažnije čimbenike u stabilizaciji trodimenzionalne strukture određenih proteina.

HI-ovi su jedna od najvažnijih nespecifičnih interakcija koja se odvijaju u biološkim sustavima. Oni također igraju važnu ulogu u širokom broju inženjerskih primjena i kemijske i farmaceutske industrije kakvu poznajemo danas.

Što su hidrofobne interakcije?

Fizički uzrok IH temelji se na nesposobnosti nepolarnih tvari da u otopini formiraju vodikove veze s molekulama vode.

Poznate su kao "nespecifične interakcije", jer nisu povezane s afinitetom između molekula topljenih, već sa sklonošću molekula vode da održavaju vlastite interakcije vezanjem vodika.

Kada su u kontaktu s vodom, apolarne ili hidrofobne molekule imaju tendenciju spontanog agregiranja, kako bi se postigla najveća stabilnost smanjenjem površine površine kontakta s vodom.

Taj se učinak može zamijeniti s jakom privlačnošću, ali to je samo posljedica nepolarnog karaktera tvari u odnosu na otapalo.

Objašnjeno s termodinamičkog stajališta, ove spontane asocijacije nastaju u potrazi za energetski povoljnim stanjem, gdje postoji najmanje varijacija slobodne energije (∆ G).

Uzimajući u obzir da je ∆ G = ∆ H - T∆ S, energetski najpovoljnije stanje će biti ono gdje je entropija (∆ S) veća, odnosno tamo je manje molekula vode čija se rotacijska i translacijska sloboda smanjuju kontaktom s apolarnom solutom.

Kad se apolarni molekuli udruže jedni s drugima, vezani molekulama vode, dobiva se povoljnije stanje nego ako bi te molekule ostale odvojene, svaka okružena drugačijim "kavezom" molekula vode.

Biološka važnost

HI su vrlo relevantni jer se pojavljuju u različitim biokemijskim procesima.

Ti procesi uključuju konformacijske promjene u proteinima, vezivanje supstrata za enzime, udruživanje podjedinica enzimskih kompleksa, agregaciju i stvaranje bioloških membrana, stabilizaciju proteina u vodenim otopinama i drugo.

U kvantitativnom smislu, različiti autori preuzeli su zadatak utvrđivanja važnosti HI u stabilnosti strukture velikog broja proteina, zaključujući kako ove interakcije doprinose više od 50%.

Mnogi proteinski membrani (integralni i periferni) povezani su s lipidnim dvoslojevima zahvaljujući HI kada ti proteini u svojim strukturama imaju hidrofobne domene. Nadalje, stabilnost tercijarne strukture mnogih topljivih proteina ovisi o HI.

Neke tehnike proučavanja stanične biologije iskorištavaju svojstvo koje neki ionski deterdženti posjeduju da formiraju micele, koje su "hemisferne" strukture amfifilnih spojeva čije se apolarne regije međusobno povezuju zahvaljujući HI.

Micele se također koriste u farmaceutskim studijama koje uključuju isporuku lijekova topljivih u masti, a njihovo stvaranje je također bitno za apsorpciju složenih vitamina i lipida u ljudskom tijelu.

Primjeri hidrofobnih interakcija

membrane

Odličan primjer HI je stvaranje staničnih membrana. Takve su strukture sastavljene od fosfolipidnog sloja. Njegova organizacija nastaje zahvaljujući HI koji nastaju između apolarnih repova u „odbojnosti“ na okolni vodeni medij.

Protein

HI imaju veliki utjecaj na savijanje globularnih proteina, čiji se biološki aktivni oblik dobiva nakon uspostave određene prostorne konfiguracije, upravljane prisutnošću određenih aminokiselinskih ostataka u strukturi.

• Slučaj za apomioglobin

Apomioglobin (mioglobin kojem nedostaje heme grupa) mali je alfa-helični protein koji je poslužio kao model za proučavanje procesa savijanja i važnosti IH među apolarnim ostacima u njegovom polipeptidnom lancu.

U studiji koju su proveli Dyson i dr. 2006., gdje su korišteni mutirani nizovi apomioglobina, pokazano je da pokretanje događaja savijanja apomioglobina prvenstveno ovisi o IH među aminokiselinama s apolarnim skupinama alfa-helika.

Dakle, male promjene uvedene u sekvencu aminokiselina znače važne modifikacije tercijarne strukture, što dovodi do slabo formiranih i neaktivnih proteina.

deterdženti

Drugi jasan primjer HI je način djelovanja komercijalnih deterdženata koji svakodnevno koristimo u domaće svrhe.

Deterdženti su amfipatske molekule (s polarnom regijom i apolarnom regijom). Oni mogu "emulgirati" masti jer imaju sposobnost stvaranja vodikovih veza s molekulama vode i hidrofobne interakcije s lipidima u masti.

Kada su u kontaktu s masnoćama u vodenoj otopini, molekule deterdženta međusobno se udružuju na način da se apolarni repovi preusmjere jedan prema drugome, zatvarajući molekule lipida, a polarna područja su izložena prema površini micele, koja ulazi kontakt s vodom.

Reference

1. Chandler, D. (2005). Sučelja i pokretačka snaga hidrofobnog sklopa. Priroda, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulacija hidrofobne interakcije posredovanjem površinske nanočenične strukture i kemije, a ne monotonički hidrofobnošću. Angewandte Chemie - Međunarodno izdanje, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Uloga hidrofobnih interakcija u pokretanju i razmnožavanju savijanja proteina. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. i Martin, K. (2003). Molekularna stanična biologija (5. izd.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membranska strukturna biologija: s biokemijskim i biofizičkim osnovama. Cambridge University Press. Preuzeto s www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, i Israelachvili, J. (2006). Nedavni napredak u razumijevanju hidrofobnih interakcija. Zbornik radova Nacionalne akademije znanosti, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerovi principi biokemije. Omega izdanja (5. izd.).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hidrofobne interakcije i kemijska reaktivnost. Organska i biomolekularna kemija, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR (2011). Doprinos hidrofobnih interakcija stabilnosti proteina. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Pravi razlog zašto se ulje i voda ne miješaju. Časopis za kemijsko obrazovanje, 75 (1), 116–118.