GLOBIN: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA, FUNKCIJA I PROMJENE - BIOLOGIJA - 2026

Globin je proteinska struktura postavljena u kuglastog oblika ili kuglastih, tako da su time ime. Ova je struktura tercijarnog tipa i karakterizira je složenom, jer se lanac aminokiselina savija kako bi tvorio sferoprotein. Postoji nekoliko vrsta lanaca globina koji su klasificirani grčkim slovima: alfa, beta, delta, gama, epsilon i zeta lanac globin.

Aminokiseline koje čine primarnu strukturu proteina razlikuju se ovisno o vrsti kojoj pripadaju (ljudi ili životinje). Postoje i varijacije unutar iste vrste u skladu s trenutnim stanjem života organizma (embrionalni život, život fetusa ili život nakon rođenja).

Različite strukture koje u svom sastavu sadrže globin. Izvori: Wikipedia.com/BiancaDescals / Originalni učitavač bio je ProteinBoxBot na engleskoj Wikipediji. /Wikipedia.com

Genetske informacije za sintezu različitih globinskih lanaca sadržane su u različitim kromosomima. Na primjer, globini alfa lanaca nalaze se na kromosomu 16, dok se genetska informacija za beta, delta, gama i epsilonski globin nalazi na kromosomu 11.

karakteristike

Globin je dio važnih struktura u tijelu, na primjer najrelevantnije su: hemoglobin i mioglobin.

Hemoglobin sadrži četiri globinska lanca (alfa 1 i alfa 2) i (beta 1 i beta 2). Svaki globin ima nabor gdje štiti skupinu hemea.

S druge strane, postoji mioglobin. Koji ima manje složenu strukturu od hemoglobina. Ovo predstavlja globularni polipeptid pojedinačne sekundarno uređene trake.

Donedavno se vjerovalo da su to jedine tvari koje sadrže globin u višim bićima, ali danas se zna da još dvije imaju globin u svom sastavu: citoglobin i neuroglobin.

Citolobin je prisutan u većini tkiva, a posebno se nalazi u vezivnom tkivu, kao i on u mrežnici.

Zauzvrat, neuroglobin ima prednost prema živčanom tkivu, otuda i njegovo ime. Neuroglobin je pronađen u živčanim stanicama mozga koje se nalaze na razini moždane kore, kao i na drugim mjestima kao što su talamus, hipotalamus, hipokampus i mozak.

Međutim, oni nisu jedina mjesta, jer se izvan živčanog sustava mogu pronaći na otočićima Langerhansa gušterače i na mrežnici.

Struktura

Postoji 6 različitih vrsta lanaca globina koji su označeni slovima grčke abecede: alfa (α), beta (β), gama (γ), delta (δ), epsilon (ε) i zeta (ζ). Ti lanci pripadaju globinskoj obitelji, ali se međusobno razlikuju po broju aminokiselina koje posjeduju.

Ovi polipeptidi imaju primarnu, sekundarnu i tercijarnu strukturu. Jedan lanac aminokiselina predstavlja primarnu strukturu. Kad je lanac namotan u spirale ili uvojnice, oni čine sekundarnu strukturu.

Ako se ova struktura potom presavija više puta, tvore globularnu strukturu koja odgovara tercijarnoj strukturi.

Isto tako, kvarterni oblik mogu steći samo ako se u tercijarnom obliku kombiniraju 4 globinske molekule ili lanci.

Ovako se događa u složenoj strukturi hemoglobina. Međutim, u mioglobinu je drugačije. U ovom se slučaju globin pojavljuje kao monomer, to jest ima jedan peptidni lanac koji je raspoređen u naborima, stvarajući 8 vitica (sekundarna struktura).

I hemoglobin i mioglobin čine heme skupinu unutar svoje složene strukture.

Hemoglobin

U ovoj se molekuli vežu 2 alfa globinska lanca i 2 beta lanca. Ovako se savršeno spajaju kako bi smjestili heme grupu, plus željezo, u njihov centar.

Između tih struktura postoje slabe i jake veze. 19 aminokiselina sudjeluje u slabim unijama i unija se događa kako slijedi: alfa 1 lanac se pridružuje beta 2 lancu, a alfa 2 lanac pridružuje se beta 1 lancu.

U međuvremenu, 35 aminokiselina sudjeluje u jakim sindikatima, a lanci koji se pridružuju su: alfa 1 lanac se pridružuje beta 1 lancu, a alfa 2 lanac pridružuje se beta 2 lancu.

Lokacija alfa 1 i alfa 2, beta 1 i beta 2 lanaca u strukturi hemoglobina. Izvor: OpenStax College uredio sliku (preveden na španjolski)

mioglobin

Globularna skupina proteina također je prisutna u mioglobinu, ali u ovom slučaju postoji jedan peptidni lanac sastavljen od 153 aminokiseline. Njegov prostorni raspored je sekundarnog karaktera i ima 8 alfa zavojnica.

Ova struktura proteina strateški smješta hidrofobne aminokiseline prema unutrašnjosti strukture, dok hidrofilne ili polarne aminokiseline prema van.

Ovaj dizajn je savršen za smještanje grupe heme unutar (hidrofobni dio). Ovo je vezano za protein nekovalentnim vezama.

Cytoglobin

Otkriven je 2001. godine i kaže se da je vrsta hemoglobina, ali razlikuje se po tome što je heksakoordiniran, dok su hemoglobin i mioglobin pentakoordinirani. To ima veze sa položajem koji histidin aminokiseline preuzima blizu skupine hema.

Neuroglobin

Otkriće je obavljeno 2000. Neuroglobin je monomer koji sadrži 150 aminokiselina, stoga je vrlo sličan mioglobinu. Struktura neuroglobina je 21% do 25% slična mioglobinu i hemoglobinu.

Značajke

Kako se globin ne nalazi sam u tijelu, već kao dio određenih struktura spominju se funkcije koje svaki od njih ispunjava:

Hemoglobin

Nalazi se unutar eritrocita. Odgovorna je za učvršćivanje i transport kisika iz pluća do tkiva. Kao i pročišćava tijelo ugljičnim dioksidom, radeći suprotno.

mioglobin

Grupa heme smještena u globinu ima funkciju skladištenja molekula kisika kako bi oksigenirala srčani i skeletni mišić.

Cytoglobin

Vjeruje se da ovaj protein može utjecati na zaštitu hipoksičnih i oksidativnih stresnih stanja u tkivima. Također se misli da on može nositi arterijski kisik u mozak.

Neuroglobin

Smatra se da neuroglobin ima sposobnost vezanja kisika, ugljičnog monoksida i dušičnog oksida.

Međutim, funkcija neuroglobina još nije poznata sa sigurnošću, ali vjeruje se da je povezana s regulacijom hipoksije i cerebralne ishemije. Pogotovo bi djelovao kao neuroprotektiv.

Budući da neuroglobin ima sličnu strukturu kao hemoglobin i mioglobin, pretpostavlja se da bi mogao sudjelovati u opskrbi kisikom na razini neurona. Također se vjeruje da on može eliminirati slobodne radikale i dušik koji se stvaraju u dišnom lancu.

U odnosu na dušikov oksid, smatra se da je to eliminira kada kisik je normalno, a proizvodi ga u postupcima iz hipoksije NO ₂.

promjene

Alfa i beta globinski lanci kodirani su različitim genima koji se nalaze na kromosomima 16 i 11.

Pojedinci s hemoglobinom S (srpasta ili srpasta stanična anemija) imaju defekt u lancu beta globina. Poraz se sastoji od supstitucije dušičnih baza na nivou nukleotida broj 20 uključenog gena, gdje dolazi do promjene adenina za timin.

Mutacije u genu β ^s kromosoma 11 uzrokuju različite haplotipove koji se nazivaju globin: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu ili CAR i azijski ili arapsko-indijski.

Poznavanje vrste haplotipa koje imaju bolesnici s anemijom srpastih ćelija epidemiološki je važno, jer nam omogućava da znamo raspodjelu različitih haplotipova, ali ti podaci također pružaju važne podatke za poznavanje prognoze bolesti.

Na primjer: poznato je da je haptutip Bantu stroži, dok su senegalski i azijski tip blaži.

Razlike između jednog haplotipa i drugog leže u količini hemoglobina F koji oni imaju. Što je viši postotak hemoglobina F i niži hemoglobin S, to je bolja prognoza. Što je niža količina hemoglobina F i viši je hemoglobin S, lošija je prognoza.

Ove mutacije nasljeđuju se autosomno zajedno s mutacijom hemoglobina S.

Reference

1. Bina. Wikipedia, Slobodna enciklopedija. 19 listopad 2018, 13:44 UTC. 11. srpnja 2019., 17.26, wikipedia.org
2. „Mioglobina”. Wikipedia, Slobodna enciklopedija. 7. srpnja 2019., 21:16 UTC. 11. srpnja 2019., 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotipovi gena beta globina u nosačima hemoglobina S u Kolumbiji. Biomédica 2012; 32: 103-111. Dostupno na: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: novi je član globinske obitelji. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Dostupno na: scielo.sld
5. "Cytoglobin". Wikipedia, Slobodna enciklopedija. 1. rujna 2017., 17:26 UTC 12 srpnja 2019, 00:28 wikipedia.org