FENILALANIN: KARAKTERISTIKE, FUNKCIJE, BIOSINTEZA, HRANA - BIOLOGIJA - 2025

Fenilalanin (Phe, F) je jedna od devet esencijalnih aminokiselina, dakle, ne sintetizira endogeno ljudsko tijelo. Ova aminokiselina u svom bočnom lancu ima nepolarni aromatski spoj koji ju karakteriše.

Fenilalanin, ili β-fenil-α-amino propionska kiselina, prvi su put identificirali 1879. godine naučnici JH Schulze i M. Barbieri iz biljke iz porodice Fabaceae poznate pod nazivom Lupinus luteus ili "žuti lupin."

Kemijska struktura aminokiseline fenilalanin (Izvor: Clavecin via Wikimedia Commons)

L-fenilalanin-L-aspartil dipeptid poznat je kao aspartam ili "NutraSweet", koji je sintetski proizveden zaslađivač koji se široko koristi u restoranima i kafićima, tipično za zaslađivanje napitaka poput kave, čaja, limunade i drugih. pije.

U voću s klimakterijskim karakteristikama pretvorba L-fenilalanina u fenolne estere kao što je eugenol i njegovi metilni derivati ​​potiče slatki cvjetni ili medonosni miris tipičan za plodove banane i planine.

Ovisno o obliku, fenilalanin može imati različite okuse. Na primjer, oblik L-fenilalanina ima slatku aromu i okus, dok je D-fenilalanin blago gorak i obično je bez mirisa.

Budući da ima snažan hidrofobni karakter, fenilalanin je jedan od glavnih sastojaka mnogih smola u prirodi, poput polistirena. Te smole, kad su u kontaktu s molekulama vode, tvore zaštitnu ili pokrivajuću strukturu poznatu kao "klatrat".

Gene koji kodiraju put biosinteze fenilalanina botaničari koriste kao evolucijske satove, budući da su otkrili da su povezani s morfološkom diverzifikacijom kopnenih biljaka.

Značajke i

Fenilalanin dijeli sa svim aminokiselinama karboksilnu skupinu (-COOH), amino skupinu (-NH2) i atom vodika (-H) koji su vezani na središnji ugljikov atom poznat kao α-ugljik. Uz to, naravno, posjeduje karakterističnu R skupinu ili bočni lanac.

Fenilalanin je jedna od tri aminokiseline koje imaju aromatske ili benzenske prstenove kao supstituente na bočnim lancima. Ovi spojevi su nepolarni i zbog toga su hidrofobni.

Dotična aminokiselina je posebno hidrofobna, jer za razliku od tirozina i triptofana (ostale dvije aminokiseline s aromatskim prstenima) nema amino ili hidroksilne skupine vezane za svoj benzenski prsten.

Aromatska, benzojeva ili arena skupina fenilalanina ima tipičnu strukturu benzena: ciklički prsten je strukturiran sa 6 atoma ugljika koji imaju međusobnu rezonancu zbog prisutnosti tri dvostruke veze i tri pojedinačne veze.

Za razliku od tirozina i triptofana, koji pri osnovnim pH vrijednostima mogu dobiti pozitivan i negativan naboj, fenilalanin zadržava svoj neutralni naboj, budući da benzenski prsten ne ionizira, a naboji karboksilne i amino skupine se međusobno neutraliziraju.

Klasifikacija

Aminokiseline su razvrstane u različite skupine prema karakteristikama koje imaju njihovi bočni lanci ili R skupine jer mogu varirati u veličini, strukturi, funkcionalnim skupinama, pa čak i u električnom naboju.

Kao što je spomenuto, fenilalanin je svrstan u skupinu aromatičnih aminokiselina, zajedno s tirozinom i triptofanom. Svi ovi spojevi imaju aromatske prstenove u svojoj strukturi, međutim, tirozin i triptofan imaju ionizabilne skupine u supstituentima svojih R skupina.

Karakteristike apsorpcije svjetlosti proteina valne duljine od 280 nm nastaju zbog prisutnosti aminokiselina razvrstanih u fenilalaninsku skupinu, jer one lako apsorbiraju ultraljubičasto svjetlo kroz svoje aromatične prstenove.

Međutim, pokazano je da fenilalanin apsorbira mnogo manje od tirozina i triptofana, tako da je u analizi nekih proteina njegova apsorbancija predvidljiva.

Stereokemija

Sve aminokiseline imaju kiralni središnji ugljik koji ima pričvršćena četiri različita atoma ili skupine, a kao što je već spomenuto, ovaj atom je identificiran kao α-ugljik. Na temelju ovog ugljika mogu se naći barem dva stereoizomera svake aminokiseline.

Stereoizomeri su molekule zrcalne slike, koje imaju istu molekularnu formulu, ali se međusobno ne mogu koristiti, poput ruku i nogu. Spojevi koji eksperimentalno rotiraju ravninu polarizirane svjetlosti u desno označeni su slovom D, a oni koji se okreću ulijevo slovom L.

Važno je napomenuti da je razlika između oblika D-fenilalanina i L-fenilalanina ključna za razumijevanje metabolizma ove aminokiseline u tijelu kralježnjaka.

Oblik L-fenilalanina metabolizira se i koristi za izgradnju staničnih proteina, dok se D-fenilalanin nalazi u krvotoku kao zaštitno sredstvo protiv reaktivnih vrsta kisika (ROS).

Značajke

U devedesetima se smatralo da se fenilalanin nalazi samo u nekim vrstama biljaka. Međutim, danas je poznato da je prisutan u gotovo svim hidrofobnim domenama proteina, u stvari je fenilalanin glavna komponenta aromatičnih kemijskih vrsta proteina.

U biljkama je fenilalanin esencijalna komponenta svih proteina; Nadalje, jedan je od prekursora sekundarnih metabolita poput fenilpropanoida (koji su dio pigmenata) obrambenih molekula, flavonoida, biopolimera poput lignina i suberina, među ostalim.

Fenilalanin je osnovna struktura za formiranje mnogih molekula koje održavaju homeostazu neurona, uključujući peptide poput vazopresina, melanotropina i enkefalina. Nadalje, ova aminokiselina izravno je uključena u sintezu adrenokortikotropnog hormona (ACTH).

Poput velikog dijela proteinskih aminokiselina, fenilalanin je dio skupine ketogenih i glukogenih aminokiselina, jer osigurava ugljikov kostur intermedijara Krebsovog ciklusa, potrebnog za stanični i tjelesni energetski metabolizam.

Kada ima višak, fenilalanin se transformira u tirozin, a kasnije u fumarat, intermedijer Krebsovog ciklusa.

biosinteza

Fenilalanin je jedna od rijetkih aminokiselina koju većina organizma kralježnjaka ne može sintetizirati. Trenutno su poznati samo biosintetski putevi ove aminokiseline u prokariotskim organizmima, u kvascima, biljkama i nekim vrstama gljiva.

Geni odgovorni za put sinteze su visoko očuvani između biljaka i mikroorganizama, stoga biosinteza ima slične korake u gotovo svim vrstama. U nekim životinjama postoje čak i enzimi staze, ali oni ga nisu u stanju sintetizirati.

Biosinteza fenilalanina u biljkama

U biljnim vrstama fenilalanin se sintetizira unutarnjim metaboličkim putem u kloroplastima poznatim kao "prefenatni put". Taj se put metabolički odnosi na "šikimetarski put", kroz L-arogenat, jedan od metabolita proizvedenih tijekom posljednjeg.

Enzim arogenat dehidrataza katalizira reakciju u tri koraka, u kojoj transformira aromatični prsten arogenata u karakteristični benzenski prsten fenilalanina.

Ovaj enzim katalizira transaminaciju, dehidraciju i dekarboksilaciju za pročišćavanje aromatskog prstena od arogenata i dobivanje prstena bez supstituenata.

Prefenat, zajedno s fenilpiruvatom nakupljenim u unutrašnjosti (svjetlosti) kloroplasta, može se pretvoriti u fenilalanin reakcijom kataliziranom enzim proročatom aminotransferazom, koja amino skupinu prenosi u fenilpiruvat tako da je prepoznata arogenat dehidratatazom i inkorporira do sinteze fenilalanina.

U nekim vrstama Pseudomonas opisani su alternativni putevi proročanskog koji koriste različite enzime, ali čiji su supstrati za sintezu fenilalanina također prefenat i hidrogenat.

degradacija

Fenilalanin se može metabolizirati na više načina iz hrane. Međutim, većina studija usredotočuje se na njihovu sudbinu u stanicama centralnog živčanog tkiva i bubrežnim tkivima.

Jetra je glavni organ razgradnje ili katabolizma fenilalanina. U hepatocitima postoji enzim poznat kao fenilalanin hidroksilaza, koji je sposoban transformirati fenilalanin u tirozin ili spoj L-3,4-dihidroksifenilalanina (L-DOPA).

Spoj L-DOPA je prekursor norepinefrina, epinefrina i ostalih hormona i peptida s djelovanjem u živčanom sustavu.

Fenilalanin se u moždanim stanicama može oksidirati enzimom tirozin hidroksilazom koji je odgovoran za kataliziranje pretvorbe fenilalanina u dopahrom u prisutnosti L-askorbinske kiseline.

Prije se mislilo da enzim tirozin hidroksilaza hidroksilira samo tirozin, međutim otkriveno je da ovaj hidroksilati fenilalanin i tirozin u istom omjeru i da hidroksilacija fenilalanina inhibira hidroksilaciju tirozina.

Sada je poznato da visoka razina tirozina inhibira enzimsku aktivnost tirozin hidroksilaze, ali isto ne vrijedi za fenilalanin.

Hrana bogata fenilalaninom

Sva hrana bogata proteinima sadrži sadržaj fenilalanina između 400 i 700 mg po obroku pojedene hrane. Hrana poput ulja bakalara, svježe tune, jastoga, kamenica i ostalih školjki sadrži više od 1.000 mg po obroku pojedene hrane.

Govedina i svinjetina također imaju visoku razinu fenilalanina. Međutim, one nisu toliko visoke kao koncentracije prisutne u morskim životinjama. Na primjer, slanina, govedina, jetra, piletina i mliječni proizvodi imaju 700-900 mg fenilalanina po obroku hrane.

Orašasti plodovi poput kikirikija i oraha raznih vrsta druga su hrana koja sadrži dobru količinu fenilalanina. Žitarice poput soje, slanuta i drugih mahunarki mogu pružiti 500-700 mg fenilalanina po obroku.

Kao alternativni izvor, fenilalanin se može metabolizirati iz aspartama u bezalkoholnim pićima, žvakaćim gumama, želatinama i nekim slatkišima ili desertima, gdje se taj dipeptid koristi kao zaslađivač.

Prednosti njegovog unosa

Fenilalanin se nalazi u svim namirnicama bogatim proteinima koje jedemo. Minimalna dnevna konzumacija odraslih osoba prosječne težine i visine je oko 1000 mg, koja je potrebna za sintezu proteina, hormona poput dopamina, različitih neurotransmitera itd.

Konzumiranje ove aminokiseline prepisano je osobama koje imaju depresivne poremećaje, bolove u zglobovima i kožne bolesti, jer njegova konzumacija povećava sintezu proteina i prenosnih biomolekula poput epinefrina, norepinefrina i dopamina.

Neke studije sugeriraju da fenilalanin koji se konzumira u višku ne daje značajna poboljšanja u bilo kojem od ovih poremećaja, ali njegova pretvorba u tirozin, koji se koristi i za sintezu signalnih molekula, može objasniti pozitivne učinke na staničnu signalizaciju u živčanom sustavu.

Lijekovi formulirani protiv opstipacije imaju jezgre strukturirane od fenilalanina, tirozina i triptofana. Obično ovi lijekovi sadrže mješavine ove tri aminokiseline u njihovim L- i D- oblicima.

Poremećaji nedostatka

Razina fenilalanina u krvi važna je za održavanje ispravne funkcije mozga, jer su fenilalanin, tirozin i triptofan supstrati za sastavljanje različitih neurotransmitera.

Umjesto toga, neki poremećaji povezani su s manjkom metabolizma ove aminokiseline, što stvara višak, a ne nedostatak.

Fenilketonurija, rijetka nasljedna bolest kod žena, utječe na hidroksilaciju fenilalanina u jetri i uzrokuje prekomjernu razinu ove aminokiseline u plazmi, izazivajući apoptozu neurona i utječući na normalan razvoj mozga.

Ako žena s fenilketonurijom zatrudni, fetus može razviti ono što je poznato kao "sindrom fetalne hiperfenilalaninemije majke".

To je zbog činjenice da fetus ima visoku koncentraciju fenilalanina u krvi (gotovo dvostruko više od norme), čije je porijeklo povezano s nedostatkom hepatičke fenilalanin hidroksilaze u plodu, koja se razvija do 26. gestacijske trudnoće,

Fetalni sindrom zbog majčinske hiperfenilalaninemije stvara mikrocefaliju fetusa, ponavljajuće pobačaje, bolesti srca, pa čak i malformacije bubrega.

Reference

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). Detekcija i uklanjanje hidroksilnog radikala pomoću D-fenilalanin hidroksilacije u ljudskim tekućinama. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… & Kang, C. (2007). Biosinteza fenilalanina u Arabidopsis thaliana identifikaciji i karakterizaciji arogenatnih dehidratataza. Časopis za biološku kemiju, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD, i Fernstrom, MH (2007). Sinteza tirozina, fenilalanina i kateholamina u mozgu. Časopis za ishranu, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Katalizirana i elektrokatalizirana oksidacija l-tirozina i l-fenilalanina u dopahromom Nanozimima. Nano slova, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehningerovi principi biokemije. Macmillan.
6. Perkins, R., i Vaida, V. (2017). Fenilalanin povećava propusnost membrane. Časopis Američkog kemijskog društva, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Kemijski ustav proteina (Vol. 1). Longmans, Green.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. Preuzeto 5. rujna 2018. s web stranice www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., i Fernie, AR (2013). Biosinteza šikimata i fenilalanina u zelenoj lozi. Granice u biljnoj znanosti, 4, 62.