PEPSIN: STRUKTURA, FUNKCIJE, PROIZVODNJA - ANATOMIJA I FIZIOLOGIJA - 2026

Pepsin je enzim prisutan u želučanom soku snažan za pomoć u probavu proteina. To je zapravo endopeptidaza čiji je glavni zadatak razgraditi proteine ​​hrane na male dijelove poznate pod nazivom peptidi, koje crijevo apsorbira ili razgrađuje enzimima gušterače.

Iako ga je prvi put izolirao njemački fiziolog 1836. Theodor Schwann, američki biokemičar John Howard Northrop iz Rockefellerovog instituta za medicinska istraživanja objavio je tek 1929. godine da je izvijestio o stvarnoj kristalizaciji i dijelu svojih funkcija koje će mu pomoći da primi Nobelovu nagradu za kemiju 17 godina kasnije.

Ovaj enzim nije jedinstven za ljude. Također se proizvodi u želucu nekoliko životinja i djeluje od rane faze života, surađujući uglavnom u probavi proteina iz mliječnih proizvoda, mesa, jaja i žitarica.

Struktura

Glavne stanice želuca proizvode početnu tvar koja se zove pepsinogen. Ovaj proenzim ili zimogen se hidrolizira i aktivira želučanim kiselinama, gubeći 44 aminokiseline u tom procesu. Konačno, pepsin sadrži 327 ostataka aminokiselina u svom aktivnom obliku, koji svoje funkcije obavlja na želučanom nivou.

Gubitak ovih 44 aminokiselina ostavlja jednak broj kiselinskih ostataka slobodnim. Iz tog razloga pepsin najbolje djeluje u mediju s vrlo niskim pH.

Značajke

Kao što je već spomenuto, glavna funkcija pepsina je probava proteina. Aktivnost pepsina veća je u visoko kiselom okruženju (pH 1,5-2), a temperature se kreću između 37 i 42 ° C.

Samo jedan dio proteina koji dospije u želudac razgrađuje se ovim enzimom (otprilike 20%), formirajući male peptide.

Djelovanje pepsina uglavnom je usmjereno na hidrofobne N-terminalne veze prisutne u aromatskim aminokiselinama poput triptofana, fenilalanina i tirozina koji su dio mnogih proteina iz hrane.

Funkcija pepsina koju su opisali neki autori odvija se u krvi. Iako je ta tvrdnja kontroverzna, čini se da male količine pepsina prolaze u krvotok, gdje djeluje na velike ili djelomično hidrolizirane proteine ​​koje je apsorbiralo tanko crijevo prije nego što su se potpuno probavile.

Kako se proizvodi?

Pepsinogen koji izlučuju glavne stanice želuca, također poznat kao zimogene stanice, prethodnik je pepsina.

Ovaj se proenzim oslobađa zahvaljujući impulsima iz vagusnog živca i hormonalnom izlučivanjem gastrina i sekreta koji se stimuliraju nakon gutanja hrane.

Već u želucu pepsinogen se miješa s klorovodičnom kiselinom, koja se oslobađa istim podražajima, brzo međusobno djelujući kako bi stvorila pepsin.

To se radi nakon odvajanja 44 segmenta aminokiselina iz izvorne pepsinogene strukture kroz složen autokatalizni postupak.

Jednom kada je aktivan, isti pepsin može nastaviti stimulirati proizvodnju i oslobađanje više pepsinogena. Ova akcija je dobar primjer pozitivnih povratnih informacija o enzimima.

Pored samog pepsina, histamin i posebno acetilkolin potiču peptičke stanice na sintezu i oslobađanje novog pepsinogena.

Gdje djeluje?

Glavno mjesto djelovanja mu je želudac. Ta se činjenica može lako objasniti razumijevanjem da je žgaravica idealan uvjet za njezino djelovanje (pH 1,5-2,5). U stvari, kada prehrambeni bolus pređe iz želuca u dvanaestopalačno crijevo, pepsin se inaktivira susrećući crijevni medij s osnovnim pH.

Pepsin djeluje i u krvi. Iako je za ovaj učinak već rečeno da je sporan, određeni istraživači tvrde da pepsin prelazi u krv, gdje nastavlja probaviti određene dugolančane peptide ili one koji nisu u potpunosti razgrađeni.

Kad pepsin napusti želudac i nalazi se u okruženju s neutralnim ili bazičnim pH, njegova funkcija prestaje. No, kako nije hidroliziran, može se ponovno aktivirati ako se medij ponovno razgradi.

Ova je značajka važna za razumijevanje nekih negativnih učinaka pepsina, koji su raspravljeni u nastavku.

Gastroezofagealni refluks

Kronični povratak pepsina u jednjak jedan je od glavnih uzroka oštećenja izazvanih gastroezofagealnim refluksom. Iako su ostale tvari koje čine želučani sok također uključene u ovu patologiju, čini se da je pepsin najštetniji od svih.

Pepsin i druge kiseline prisutne u refluksu mogu uzrokovati ne samo ezofagitis, što je početna posljedica, već utječu i na mnoge druge sustave.

Potencijalne posljedice aktivnosti pepsina na određena tkiva uključuju laringitis, pneumonitis, kronični promuklost, uporni kašalj, laringospazam, pa čak i rak grkljana.

Proučena je astma zbog plućne mikroaspiracije želučanog sadržaja. Pepsin može imati iritantan učinak na bronhijalno stablo i pogodovati suženju dišnih putova, izazivajući tipične simptome ove bolesti: respiratorni distres, kašalj, piskanje i cijanoza.

Ostali učinci pepsina

Na djelovanje pepsina može utjecati i oralna i zubna sfera. Najčešći znakovi povezani s tim oštećenjima su halitoza ili loš zadah, pretjerano lučenje sline, granulomi i zubna erozija. Taj se erozivni učinak obično očituje nakon godina refluksa i može oštetiti cijele zube.

Unatoč tome, pepsin može biti koristan s medicinskog stajališta. Stoga je prisutnost pepsina u slini važan dijagnostički pokazatelj gastroezofagealnog refluksa.

U stvari, na tržištu je dostupan brzi test nazvan PepTest, koji otkriva prisutnost pljuvačke pepsina i pomaže u dijagnozi refluksa.

Papain, enzim vrlo sličan pepsinu prisutan u papajama ili mliječnim mlijecima, koristan je u higijeni i izbjeljivanju zuba.

Osim toga, pepsin se koristi u kožnoj industriji i klasičnoj fotografiji, kao i u proizvodnji sireva, žitarica, grickalica, aromatiziranih pića, predigriranih proteina, pa čak i žvakaćih guma.

Reference

1. Liu, Yu i dr. (2015). Digestija nukleinskih kiselina započinje u želucu. Znanstveni izvještaji, 5, 11936.
2. Czinn, Steven i Sarigol Blanchard, Samra (2011). Razvojna anatomija i fiziologija želuca. Pedijatrijska bolest probavnog sustava i jetre, četvrto izdanje, poglavlje 25, 262-268.
3. Smith, Margaret i Morton, Dion (2010). Stomak: osnovne funkcije. Digestivni sustav, drugo izdanje, poglavlje 3, 39-50.
4. Wikipedija (posljednje izdanje svibanj 2018.). Pepsin. Oporavilo sa: en.wikipedia.org
5. Encyclopaedia Britannica (posljednje izdanje svibanj 2018.). Pepsin. Oporavilo od: britannica.com
6. Tang, Jordan (2013). Pepsin A. Priručnik proteolitičkih enzima, 3. poglavlje, svezak I, 27-35.