IMUNOGLOBULINI: STRUKTURA, VRSTE I FUNKCIJE - ANATOMIJA I FIZIOLOGIJA - 2026

Su imunoglobulini su molekule dobivene B stanice i plazma stanice koje pomažu obrane organizma. Sastoje se od biomolekula glikoproteina koji pripadaju imunološkom sustavu. Oni su jedan od najzastupljenijih proteina u krvnom serumu, nakon albumina.

Antitijelo je drugo ime imunoglobulina, a oni se smatraju globulinima zbog njihovog ponašanja u elektroforezi krvnog seruma koji ih sadrži. Imunoglobulinska molekula može biti jednostavna ili složena, ovisno o tome je li predstavljen kao monomer ili polimeriziran.

Uobičajena struktura imunoglobulina slična je slovu "Y". Postoji pet vrsta imunoglobulina koji predstavljaju morfološke, funkcionalne i lokacijske razlike u tijelu. Strukturne razlike protutijela nisu u obliku, već u sastavu; svaka vrsta ima određeni cilj.

Imunološki odgovor koji potiču imunoglobulini vrlo je specifičan i vrlo složen mehanizam. Poticaj za izlučivanje stanica aktivira se u prisutnosti stranih agensa u tijelu, poput bakterija. Uloga imunoglobulina bit će da se veže za strani element i eliminira ga.

Imunoglobulini ili antitijela mogu biti prisutni i u krvi i na membranskoj površini organa. Te biomolekule predstavljaju važne elemente u obrambenom sustavu ljudskog tijela.

Struktura

Struktura antitijela sadrži aminokiseline i ugljikohidrate, oligosaharide. Prevladavajuća prisutnost aminokiselina, njihova količina i distribucija određuju strukturu imunoglobulina.

Kao i svi proteini, imunoglobulini imaju primarne, sekundarne, tercijarne i kvaternarne strukture, što određuje njihov tipični izgled.

S obzirom na broj prisutnih aminokiselina, imunoglobulini imaju dvije vrste lanaca: teški i laki. Također, prema aminokiselinskom slijedu u svojoj strukturi, svaki od lanaca ima varijabilnu regiju i konstantno područje.

Teški lanci

Teški lanci imunoglobulina odgovaraju polipeptidnim jedinicama sastavljenim od niza od 440 aminokiselina.

Svaki imunoglobulin ima 2 teška lanca, a svaki od njih zauzvrat ima varijabilnu regiju i konstantno područje. Konstantno područje ima 330 aminokiselina i varijabilnih 110 sekvenciranih aminokiselina.

Struktura teškog lanca je različita za svaki imunoglobulin. Postoji ukupno 5 vrsta teškog lanca koji određuju vrste imunoglobulina.

Vrste teških lanaca prepoznaju se grčkim slovima γ, μ, α, ε, δ za imunoglobuline IgG, IgM, IgA, IgE i IgD.

Konstantno područje teških lanaca ε i μ tvori se od četiri domene, dok one koje odgovaraju α, γ, δ imaju tri. Tako će svaka konstantna regija biti različita za svaku vrstu imunoglobulina, ali zajednička za imunoglobuline iste vrste.

Varijabilno područje teškog lanca sastoji se od jedne imunoglobulinske domene. Ovo područje ima slijed od 110 aminokiselina i razlikuje se ovisno o specifičnosti antitijela za antigen.

U strukturi teških lanaca može se uočiti izbočenje ili savijanje - zvano zglob - koji predstavlja fleksibilno područje lanca.

Lagani lanci

Laki lanac imunoglobulina su polipeptidi sastavljeni od oko 220 aminokiselina. U čovjeka postoje dvije vrste lakog lanca: kappa (κ) i lambda (λ), potonji s četiri podtipa. Stalne i varijabilne domene imaju sekvence od po 110 aminokiselina.

Antitijelo može imati dva κ (κκ) lanaca ili par λ (λλ) lanaca, ali nije moguće da istovremeno ima po jednu od svake vrste.

Fc i Fab segmenti

Kako svaki imunoglobulin ima oblik sličan "Y", može ga se podijeliti u dva segmenta. "Donji" segment, baza, naziva se frakcija koja se može kristalizirati ili Fc; dok krakovi «Y» tvore Fab, odnosno frakciju koja se veže na antigen. Svaki od ovih strukturnih odsjeka imunoglobulina obavlja različitu funkciju.

Segment Fc

Fc segment posjeduje dvije ili tri konstantne domene teških lanaca imunoglobulina.

Fc se može vezati na proteine ​​ili određeni receptor na bazofilima, eozinofilima ili mastocitima i tako inducira specifični imunološki odgovor koji će eliminirati antigen. Fc odgovara karboksilnom kraju imunoglobulina.

Fab segment

Fab-ova frakcija ili segment antitijela sadrži varijabilne domene na krajevima, uz stalne domene teškog i lakog lanca.

Konstantna domena teškog lanca nastavlja se s domenama Fc segmenta koji tvore zglob. Odgovara amino-terminalnom kraju imunoglobulina.

Važnost Fab segmenta je u tome što omogućava vezanje na antigene, strane i potencijalno štetne tvari.

Varijabilne domene svakog imunoglobulina jamče njegovu specifičnost za određeni antigen; ova karakteristika čak omogućuje njegovu uporabu u dijagnostici upalnih i zaraznih bolesti.

vrste

Autor Alejandro Porto, putem Wikimedia Commonsa

Do sada poznati imunoglobulini imaju specifičan teški lanac koji je konstantan za svaki od njih i razlikuje se od ostalih.

Postoji pet vrsta teških lanaca koji određuju pet vrsta imunoglobulina čije su funkcije različite.

Imunoglobulin G (IgG)

Imunoglobulin G najbrojnija je sorta. Ima gama teški lanac i javlja se u uno-molekularnom ili monomernom obliku.

IgG je najzastupljeniji i u krvnom serumu i u tkivu. Minimalne promjene u aminokiselinskom slijedu njegovog teškog lanca određuju njegovu podjelu na podtipove: 1, 2, 3 i 4.

Imunoglobulin G ima sekvencu od 330 aminokiselina u svom Fc segmentu i molekularnu masu od 150 000, od čega 105 000 odgovara njegovom teškom lancu.

Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin M je pentamer čiji je teški lanac μ. Njegova molekularna težina je visoka, otprilike 900.000.

Aminokiselinski slijed teškog lanca iznosi 440 u Fc frakciji. Nalazi se pretežno u krvnom serumu, što predstavlja 10 do 12% imunoglobulina. IgM ima samo jednu podvrstu.

Imunoglobulin A (IgA)

Odgovara teškom lancu tipa α i predstavlja 15% ukupnih imunoglobulina. IgA se nalazi u krvi i izlučevinama, čak i u majčinom mlijeku, u obliku monomera ili dimera. Molekularna težina ovog imunoglobulina je 320.000 i ima dvije podvrste: IgA1 i IgA2.

Imunoglobulin E (IgE)

Imunoglobulin E sastoji se od teškog lanca tipa ε i vrlo je oskudan u serumu, oko 0,002%.

IgE ima molekulsku masu od 200 000 i prisutan je kao monomer prvenstveno u serumu, nosnoj sluzi i slini. Također je uobičajeno pronaći ovaj imunoglobulin unutar bazofila i mastocita.

Imunoglobulin D (IgD)

Teška lanac raznolikosti odgovara imunoglobulinu D, koji predstavlja 0,2% ukupnih imunoglobulina. IgD ima molekulsku masu od 180 000 i strukturiran je kao monomer.

Povezana je s B limfocitima, pričvršćenima na njihovu površinu. Međutim, uloga IgD-a je nejasna.

Promjena vrste

Imunoglobulini mogu proći strukturnu promjenu tipa, zbog potrebe za obranom od antigena.

Ova promjena je zbog uloge B limfocita u stvaranju protutijela svojstvom adaptivnog imuniteta. Strukturna promjena je u konstantnom području teškog lanca, bez promjene varijabilnog područja.

Promjena tipa ili klase može uzrokovati da se IgM promijeni u IgG ili IgE, a to se događa kao odgovor induciran interferonskim gama ili interleukinima IL-4 i IL-5.

Značajke

Uloga koju imunoglobulini igraju u imunološkom sustavu od vitalne je važnosti za obranu tijela.

Imunoglobulini su dio humoralnog imunološkog sustava; to su tvari koje stanice izlučuju radi zaštite od patogena ili štetnih uzročnika.

Omogućuju učinkovito obrambeno sredstvo, učinkovito, specifično i sistematizirano, a imaju veliku vrijednost kao dio imunološkog sustava. Oni imaju opću i specifičnu funkciju unutar imuniteta:

Opće funkcije

Antitijela ili imunoglobulini ispunjavaju i neovisne funkcije i aktiviraju efektorske i sekretorne reakcije posredovane u stanici.

Vezanje antigen-antitijelo

Imunoglobulini imaju specifičnu i selektivnu funkciju vezanja antigena.

Stvaranje kompleksa antigen-antitijelo glavna je funkcija imunoglobulina i, dakle, imunološki odgovor može zaustaviti djelovanje antigena. Svako antitijelo može istovremeno vezati dva ili više antigena.

Funkcije efektora

Većinu vremena kompleks antigen-antitijelo služi kao pokretač za aktiviranje specifičnih staničnih odgovora ili pokretanje slijeda događaja koji određuju eliminaciju antigena. Dva najčešća efektorska odgovora su stanično vezivanje i aktivacija komplementa.

Vezivanje stanica ovisi o prisutnosti specifičnih receptora za Fc segment imunoglobulina, nakon što se veže na antigen.

Stanice poput mastocita, eozinofila, bazofila, limfocita i fagocita posjeduju ove receptore i osiguravaju mehanizme za uklanjanje antigena.

Aktivacija kaskade komplementa složen je mehanizam koji uključuje početak slijeda, pa je krajnji rezultat izlučivanje otrovnih tvari koje eliminiraju antigene.

Specifične funkcije

Prvo, svaka vrsta imunoglobulina razvija specifičnu odbrambenu funkciju:

Imunoglobulin G

- Imunoglobulin G pruža većinu obrane protiv antigenih uzročnika, uključujući bakterije i viruse.

- IgG aktivira mehanizme poput komplementa i fagocitoze.

- Konstitucija IgG specifičnog za antigen je trajna.

- Jedino antitijelo koje majka može prenijeti svojoj djeci tijekom trudnoće je IgG.

Imunoglobulin M

- IgM je antitijelo s brzim odgovorom na štetne i infektivne agense, jer pruža trenutno djelovanje dok ga ne zamijeni IgG.

- Ovo antitijelo aktivira stanične reakcije ugrađene u limfocitnu membranu i humoralne odgovore poput komplementa.

- To je prvi imunoglobulin koji je sintetizirao čovjek.

Imunoglobulin A

- Djeluje kao obrambena barijera protiv patogena tako što se nalazi na površinama sluznice.

- Prisutna je u respiratornoj sluznici, probavnom sustavu, mokraćnom sustavu, kao i u izlučevinama poput sline, nosne sluzi i suza.

- Iako je njegova aktivacija komplementa niska, on se može povezati s lizocimima za ubijanje bakterija.

- Prisutnost imunoglobulina D i u majčinom mlijeku i u kolostrumu omogućuje novorođenčetu da ga stekne tijekom dojenja.

Imunoglobulin E

- Imunoglobulin E osigurava snažan obrambeni mehanizam protiv antigena koji proizvode alergiju.

- Interakcija između IgE i alergena uzrokovat će pojavu upalnih tvari odgovornih za simptome alergija, poput kihanja, kašlja, osipa, pojačanih suza i nosne sluzi.

- IgE se također može pričvrstiti na površinu parazita kroz svoj Fc segment, proizvodeći reakciju koja uzrokuje njihovu smrt.

Imunoglobulin D

- Monomerna struktura IgD povezana je s B-limfocitima koji nisu reagirali na antigene, pa igraju ulogu receptora.

- Uloga IgD-a je nejasna.

Reference

1. (sf) Medicinska definicija imunoglobulina. Oporavak od medicinenet.com
2. Wikipedija (druga). Antitijelo. Oporavilo s en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulina. Oporavljeno od sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Imunoglobulini i ostale molekule B. Tečaj opće imunologije. Oporavak od ugr.es
5. (sf) Uvod u imunoglobuline. Oporavak od termofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomija imunološkog sustava. Oporavak od emedicine.medscape.com
7. Biokemijska ispitivanja (2009). Imunoglobulini: struktura i funkcije. Oporavak od biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Imunoglobulini - struktura i funkcija. Oporavak s microbiologybook.org