APOENZIM: KARAKTERISTIKE, FUNKCIJE I PRIMJERI - BIOLOGIJA - 2026

Apoenzyme je dio proteina enzima, što je razlog zašto je također poznat kao apoproteina. Apoenzim je neaktivan, odnosno ne može obavljati svoju funkciju provođenja određene biokemijske reakcije, a nepotpun je dok se ne veže za ostale molekule poznate kao kofaktori.

Proteinski dio (apoenzim) zajedno s kofaktorom tvori cjeloviti enzim (holoenzim). Enzimi su proteini koji mogu povećati brzinu biokemijskih procesa. Neki enzimi trebaju svoje kofaktore da bi izvršili katalizu, dok drugi ne.

Glavne značajke

Oni su proteinske strukture

Apoencimi odgovaraju proteinskom dijelu enzima, to su molekule čija je funkcija da djeluju kao katalizatori određenih kemijskih reakcija u tijelu.

Oni su dio konjugiranih enzima

Enzimi za koje nisu potrebni kofaktori poznati su kao jednostavni, poput pepsina, tripsina i ureaze. Umjesto toga, enzimi kojima je potreban određeni kofaktor poznati su kao konjugirani enzimi. Oni se sastoje od dvije glavne komponente: kofaktora, koji je neproteinska struktura; i apoencim, struktura proteina.

Kofaktor može biti organski spoj (npr. Vitamin) ili anorganski spoj (npr. Metalni ion). Organski kofaktor može biti koenzim ili protetska skupina. Koenzim je kofaktor koji se slabo vezuje za enzim i zbog toga se može lako otpustiti s aktivnog mjesta enzima.

Priznaju razne kofaktore

Postoji mnogo kofaktora koji se vežu s apoencimima kako bi se stvorili holoencimi. Uobičajeni koenzimi su NAD +, FAD, koenzim A, vitamin B i vitamin C. Među uobičajenim ionima metala koji se vežu s apoencimima su željezo, bakar, kalcij, cink i magnezij.

Kofaktori se čvrsto ili lagano vežu s apoenzimom kako bi apoenzim pretvorili u holoenzim. Nakon što se kofaktor ukloni iz holoenzima, on se pretvara u apoenzim, koji je neaktivan i nepotpun.

Funkcije apoenzima

Stvorite holoenzime

Glavna funkcija apoenzima je stvaranje holoenzima: apoencimi se vežu s kofaktorom i iz ove se veze stvara holoenzim.

Dovode do katalitičkog djelovanja

Kataliza se odnosi na postupak kroz koji se neke kemijske reakcije mogu ubrzati. Zahvaljujući apoenzimima, holoencimi su gotovi i sposobni su aktivirati svoje katalitičko djelovanje.

Primjeri

Karbonska anhidraza

Karbonska anhidraza ključni je enzim u životinjskim stanicama, biljnim stanicama i okolišu za stabilizaciju koncentracija ugljičnog dioksida.

Bez ovog enzima pretvorba ugljičnog dioksida u bikarbonat - i obrnuto - bila bi izuzetno spora, čineći gotovo nemogućim provoditi vitalne procese, poput fotosinteze u biljkama i izdisaja tijekom disanja.

Hemoglobin

Hemoglobin je globularni protein prisutan u crvenim krvnim stanicama kralježnjaka i u plazmi mnogih beskralježnjaka čija je funkcija transport kisika i ugljičnog dioksida.

Vezanje kisika i ugljičnog dioksida na enzim događa se na mjestu koje se naziva heme grupa, koje je odgovorno za dobivanje krvi kralježnjaka crvenu boju.

Globularni hemoglobin

Citokrom oksidaza

Citokrom oksidaza je enzim koji je prisutan u većini stanica. Sadrži željezo i porfirin.

Ovaj oksidirajući enzim je vrlo važan za procese proizvodnje energije. Nalazi se u mitohondrijskoj membrani gdje katalizira prijelaz elektrona iz citokroma u kisik, što u konačnici dovodi do stvaranja vode i ATP (energetske molekule).

Alkohol dehidrogenaza

Alkohol dehidrogenaza je enzim koji se nalazi uglavnom u jetri i želucu. Ovaj apoenzim katalizira prvi korak u metabolizmu alkohola; to jest oksidacija etanola i ostalih alkohola. Na taj ih način pretvara u acetaldehid.

Njegov naziv označava mehanizam djelovanja u ovom procesu: prefiks "des" znači "ne", a "hidro" se odnosi na atom vodika. Dakle, funkcija alkohol-dehidrogenaze je uklanjanje vodikovog atoma iz alkohola.

Piruvat kinaza

Piruvatkinaza je apoenzim koji katalizira posljednji korak u staničnom procesu raspada glukoze (glikolize).

Njegova funkcija je ubrzati prijenos fosfatne skupine iz fosfoenolpiruvata u adenozin difosfat, stvarajući jednu molekulu piruvata i jednu ATP.

Piruvatkinaza ima 4 različita oblika (izoencime) u različitim tkivima životinja, od kojih svaki posjeduje posebna kinetička svojstva potrebna za usklađivanje s metaboličkim potrebama tih tkiva.

Piruvat karboksilaza

Piruvat karboksilaza je enzim koji katalizira karboksilaciju; to jest prijenos karboksilne skupine u molekulu piruvata da bi se dobio oksaloacetat.

Kazalizira specifično u različitim tkivima, na primjer: u jetri i bubrezima ubrzava početne reakcije za sintezu glukoze, dok u masnom tkivu i mozgu potiče sintezu lipida iz piruvata.

Sudjeluje i u drugim reakcijama koje su dio biosinteze ugljikohidrata.

Acetil koenzim A karboksilaza

Acetil-CoA karboksilaza važan je enzim u metabolizmu masnih kiselina. To je protein koji se nalazi i u životinjama i u biljkama i predstavlja nekoliko podjedinica koje kataliziraju različite reakcije.

Njegova funkcija je u osnovi prenošenje karboksilne skupine u acetil-CoA da bi ga pretvorio u malonil koenzim A (malonil-CoA).

Ima 2 izoforme, nazvane ACC1 i ACC2, koje se razlikuju po funkciji i distribuciji u tkivima sisavaca.

Monoamin oksidaza

Monoamin oksidaza je enzim koji je prisutan u živčanim tkivima gdje obavlja važne funkcije za inaktivaciju određenih neurotransmitera, poput serotonina, melatonina i epinefrina.

Sudjeluje u reakcijama biokemijske razgradnje različitih monoamina u mozgu. U tim oksidativnim reakcijama, enzim koristi kisik za uklanjanje amino skupine iz molekule i proizvodnju aldehida (ili ketona) i odgovarajućeg amonijaka.

Laktat dehidrogenaza

Laktat dehidrogenaza je enzim koji se nalazi u stanicama životinja, biljaka i prokariota. Njegova funkcija je promicanje pretvorbe laktata u piruičnu kiselinu i obrnuto.

Ovaj enzim važan je za stanično disanje tijekom kojeg se glukoza, iz hrane, razgrađuje kako bi se dobila korisna energija za stanice.

Iako laktat dehidrogenaza obiluje u tkivima, razina ovog enzima je u krvi niska. Međutim, kada dođe do ozljede ili bolesti, mnoge se molekule otpuštaju u krvotok. Dakle, laktat dehidrogenaza pokazatelj je određenih ozljeda i bolesti, poput srčanih napada, anemije, raka, HIV-a, između ostalih.

katalaze

Katalaza se nalazi u svim organizmima koji žive u prisutnosti kisika. To je enzim koji ubrzava reakciju kojom se vodikov peroksid razgrađuje u vodu i kisik. Na taj način sprječava nakupljanje toksičnih spojeva.

Na taj način pomaže zaštiti organa i tkiva od oštećenja uzrokovanih peroksidom, spojem koji se kontinuirano stvara u brojnim metaboličkim reakcijama. U sisavaca se pretežno nalazi u jetri.

Reference

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminarna studija serumske laktatne dehidrogenaze (LDH) -Prognostički biomarker u dojkama karcinoma. Časopis za klinička i dijagnostička istraživanja, 6–8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktura biotinilne domene acetil-koenzima A karboksilaze utvrđena fazom MAD. Struktura, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemija (8. izd.). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S. i Kissinger, P. (2002). Povezanost razine laktatne dehidrogenaze u serumu s odabranim oportunističkim infekcijama i napredovanjem HIV-a. Međunarodni časopis za zarazne bolesti, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Funkcija ugljikohidrata u krvi. Priroda, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Struktura i mehanizam porodice monoamin oksidaza. Biomolekularni pojmovi, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V. i Bamezai, RNK (2010). Humana piruvat kinaza M2: Višenamjenski protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktura, mehanizam i regulacija piruvat karboksilaze. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Izoenzimi piruvat kinaze. Transakcije biokemijskog društva, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. i Martin, D. (2004). Biologija (7. izd.) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Struktura i funkcija ugljičnih anhidrata. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, i Healy, J. (2004). Monoaminske oksidaze: izvjesnosti i nesigurnosti. Trenutna medicinska kemija, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Osnove biokemije: život na molekularnoj razini (5. izd.). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Je li viši laktat pokazatelj metastatskog rizika tumora? Pilot MRS studija koja koristi hiperpolarizirani13C-piruvat. Akademska radiologija, 21 (2), 223–231.