ALFA AMILAZA: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA, FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2025

Alfa amilaze (α-amilaze) je enzim amylolytic skupina amilaze endo koji je odgovoran za hidrolizu a-1,4 vezama između ostataka glukoze koji sadrže različite vrste ugljikohidrata u prirodi.

Sustavno poznat kao sustavno poznat kao α-1,4-glukan 4-glukanohidroli ima široku distribuciju, jer se nalazi u životinjama, biljkama i mikroorganizmima. Na primjer, kod ljudi, amilaze prisutne u slini i one koje luče gušterača su tipa α-amilaza.

Struktura C-terminalne domene životinjskog enzima alfa amilaza (Izvor: Jawahar Swaminathan i osoblje MSD-a u Europskom institutu za bioinformatiku putem Wikimedia Commonsa)

Kuhn je 1925. prvi put skovao pojam "α-amilaza" temeljen na činjenici da proizvodi hidrolize koji kataliziraju ove enzime imaju α konfiguraciju. Kasnije, 1968. godine, utvrđeno je da djeluju ponajprije na supstratima linearne i nerazgranate strukturne konfiguracije.

Kao i drugi amilolitički enzimi, α-amilaza je odgovorna za hidrolizu škroba i drugih srodnih molekula, poput glikogena, stvarajući manje polimere sačinjene od ponavljajućih jedinica glukoze.

Pored fizioloških funkcija koje ovaj enzim ima kod životinja, biljaka i mikroorganizama koji ga izražavaju, α-amilaza, zajedno s ostalim postojećim klasama amilaza, predstavlja i 25% enzima koji se koriste u industrijske i biotehnološke svrhe trenutno tržište.

Mnoge su vrste gljivica i bakterija glavni izvor dobivanja α-amilaza koje se češće koriste u industriji i znanstvenim eksperimentima. To se uglavnom odnosi na njegovu svestranost, lako dobivanje, jednostavno rukovanje i niske troškove povezane s njegovom proizvodnjom.

karakteristike

Α-amilaze koje se nalaze u prirodi mogu imati vrlo različite optimalne vrijednosti pH vrijednosti za svoju funkciju; na primjer, optimalna α-amilaza za životinje i biljke je između 5,5 i 8,0 pH jedinica, ali neke bakterije i gljivice imaju više alkalnih i više kiselih enzima.

Enzimi prisutni u slini i gušterači sisavaca djeluju najbolje na pH blizu 7 (neutralan), za njih je potreban kloridni ion da dosegnu maksimalnu enzimsku aktivnost i sposobni su da se vežu za dvovalentne ione kalcija.

Oba životinjska enzima, pljuvačka i gušterača, stvaraju se u organizmima neovisnim mehanizmima koji uključuju određene stanice i žlijezde i koji vjerojatno nisu povezani s enzimima koji su prisutni u krvotoku i drugim tjelesnim šupljinama.

I optimalni pH i temperatura za funkcioniranje ovih enzima uvelike ovise o fiziologiji organizma o kojem se govori, jer postoje ekstremofilni mikroorganizmi koji rastu u vrlo posebnim uvjetima s obzirom na ove i mnoge druge parametre.

Konačno, u smislu regulacije njihove aktivnosti, karakteristika koja se dijeli između enzima iz skupine α-amilaza je ta da ih, kao i druge amilaze, mogu inhibirati ioni teških metala, kao što su živa, bakar, srebro i olovo.

Struktura

Α-amilaza je enzim s više domena koji u životinjama i biljkama ima približnu molekulsku masu od 50 kDa, a različiti se autori slažu da su enzimi ove obitelji glikohidrolaze enzimi s više od deset strukturnih domena.

Središnja domena ili katalitička domena je vrlo očuvana i poznata je kao domena A, koja se sastoji od simetričnog nabora od 8 β presavijenih listova raspoređenih u obliku "bačve" koji su okruženi s 8 alfa udubljenja, tako da može biti i koji se u literaturi nalaze kao (β / α) 8 ili cijev tipa "TIM".

Važno je napomenuti da su na kraju C na kraju β-listova domene A sačuvani aminokiselinski ostaci koji su uključeni u katalizu i vezivanje supstrata te da se ta domena nalazi u N-terminalnom području proteina, Još jedna od najgledanijih domena ovih enzima je takozvana B domena, koja se ističe između β preklopljenog lima i alfa heliksa broj 3 domene A. To igra temeljnu ulogu u vezivanju supstrata i dvovalentnom kalcijumu.

Opisani su dodatni domeni za enzime α-amilaze, poput domena C, D, F, G, H i I, koji se nalaze ispred ili iza domene A i čije funkcije nisu točno poznate i ovise o organizmu koji proučava se.

α-amilaze mikroorganizama

Molekularna težina α-amilaza ovisi, kao i o drugim biokemijskim i strukturnim karakteristikama, o organizmu koji se proučava. Dakle, α-amilaze mnogih gljivica i bakterija imaju težinu od 10 kDa i do 210 kDa.

Velika molekulska masa nekih od tih mikrobnih enzima često je povezana s prisutnošću glikozilacije, iako je glikozilacija proteina u bakterijama prilično rijetka.

Značajke

Kod životinja su α-amilaze odgovorne za prve korake u metabolizmu škroba i glikogena, jer su one odgovorne za njihovu hidrolizu na manje fragmente. Organi gastrointestinalnog sustava odgovorni za njegovu proizvodnju u sisavaca su gušterača i žlijezde slinovnice.

Pored očigledne metaboličke funkcije, proizvodnju α-amilaza koje stvaraju pljuvačne žlijezde mnogih sisavaca, aktivirani djelovanjem norepinefrina, mnogi autori smatraju važnim «psihobiološkim» markerom stresa u središnjem živčanom sustavu.

Također ima sekundarne funkcije u oralnom zdravlju, jer njegovo djelovanje djeluje na uklanjanje oralnih bakterija i na sprečavanju njihovog prianjanja na oralne površine.

Glavna funkcija u biljkama

U biljkama α-amilaze igraju ključnu ulogu u klijanju sjemena, jer su to enzimi koji hidroliziraju škrob prisutan u endospermu koji hrani embrion iznutra, proces koji u osnovi kontrolira gibberellin, fitohormon.

Industrijske primjene

Enzimi koji pripadaju obitelji α-amilaza imaju višestruku primjenu u mnogim različitim kontekstima: industrijskom, znanstvenom i biotehnološkom itd.

U velikoj industriji za preradu škroba, α-amilaze popularno se koriste za proizvodnju glukoze i fruktoze, kao i za proizvodnju kruha s poboljšanim teksturama i većim kapacitetom podizanja.

Na polju biotehnologije postoji veliko zanimanje za poboljšanje komercijalno korištenih enzima kako bi se poboljšala njihova stabilnost i učinkovitost pod različitim uvjetima.

Reference

1. Aiyer, PV (2005). Amilaze i njihove primjene. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Bernfeld, P. (1960). Amilaze, a i B. U enzimima metabolizma ugljikohidrata (Vol. I, str. 149–158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). Pljuvačka a-amilaza u biobehevioralnim istraživanjima. Najnovija dostignuća i primjene. Ann. NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Monteiro, P., i Oliveira, P. (2010). Primjena mikrobne a-amilaze u industriji - pregled. Brazilski časopis za mikrobiologiju, 41, 850–861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). Pregled mikrobne porodice α-amilaza. African Journal of Biotechnology, 2 (12), 645–648.
6. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amilaza- Njegov klinički značaj: pregled literature. Medicina, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B., Macgregor, EA (2001). Odnos slijeda i strukture prema specifičnosti u porodici enzima a-amilaze. Biochimica i Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Biljne i životinjske amilaze. Ann. Chem., 1, 115-189.