ALANIN: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA, FUNKCIJE, BIOSINTEZA - BIOLOGIJA - 2026

Alanin (Ala), jedan je od poznatih 22 aminokiselina koje sadrže strukturu proteina svim organizmima od bakterije do čovjeka. Kako ga tijelo može sintetizirati, klasificira se kao neesencijalna aminokiselina.

Proteini imaju osnovnu ili primarnu strukturu sastavljenu od lanca aminokiselina koji se naziva polipeptidni lanac, a u tim se lancima svaka aminokiselina sastoji od središnjeg ugljika koji se zove α ugljik.

Kemijska struktura aminokiseline Alanin (Izvor: Borb, putem Wikimedia Commons)

Α ugljik je povezan u četiri skupine: amino skupinu (-NH2), karboksilnu skupinu (-COOH), atom vodika (-H) i skupinu ili bočni lanac (-R) koji identificira svaku aminokiselinu. U bočnom lancu ugljikovi uzimaju nizove slova ß, γ, δ i ε.

Aminokiseline su klasificirane po polaritetu svojih bočnih lanaca i tako postoje nepolarne hidrofobne i polarne hidrofilne aminokiseline koje zauzvrat mogu biti neutralne, bazične i kisele. Alanin je hidrofobna apolarna aminokiselina i najjednostavnija je aminokiselina nakon glicina i najbogatija je u većini proteina.

Alanin se može formirati u mišićima i transportirati u jetru, gdje se uvodi u glukoneogeni put, odnosno put stvaranja glukoze iz neglikozidnih tvari. Alanin se također može sintetizirati u jetri katabolizmom triptofana i uracila i može se razgraditi da bi se stvorio piruvat.

Sudjeluje u sintezi triptofana, piridoksina (vitamin B6) i karnozina, a kako se može pretvoriti u piruvat, neizravno sudjeluje u regulaciji glikemije ili kao izvor energije za skeletne mišiće.

Koristi se kao dodatak prehrani za poboljšanje sportskih performansi, a prirodno se nalazi u govedini, svinjetini i ribi, te u mlijeku i njegovim derivatima, te u jajima. Neke mahunarke, voće i orašasti plodovi također su bogati alaninom.

Struktura

Ranije se raspravljalo da alanin, kao i sve aminokiseline, ima α-ugljik sa četiri grupe na koje je priključena, a R skupina je metilna skupina (-CH3).

Stoga je na tjelesnom pH (oko 7,4) a-ugljik alanin vezan za protoniranu amino skupinu (-NH3 +), karboksilnu skupinu koja je izgubila proton (-COO-), vodik i a metilna skupina (-CH3).

Većina aminokiselina je ionizirajuća pri pH 7,0 i geometrijski mogu imati izomere, poznate kao enantiomeri, koje su zrcalne slike, baš poput desne i lijeve ruke.

Potom se sve aminokiseline mogu naći kao "kiralni parovi" označeni kao D ili L (dekstro i levo, respektivno), ovisno o položaju atoma koji okružuju α-ugljik.

Međutim, alanin se, kao i kod većine aminokiselina, nalazi uglavnom u obliku L, jer je on oblik koji enzimi ubacuju tijekom sinteze proteina.

Ta se aminokiselina može naći i kao β-alanin, u kojem je amino skupina spojena na svoj P-ugljik, to jest na prvi ugljik svog bočnog lanca.

Β-Alanin se nalazi u pantotenskoj kiselini (vitamin B5) i u nekim prirodnim peptidima. D-Alanin nalazi se u nekim polipeptidima koji su dio zidova nekih bakterijskih stanica.

Skupina R (metil, CH

Metilna skupina bočnog lanca alanina je zasićeni ugljikovodik koji daje nepolarnu hidrofobnu karakteristiku ovoj aminokiselini. Ovo svojstvo alanina uobičajeno je s ostalim aminokiselinama ove skupine kao što su glicin, valin, leucin i izoleucin.

Aminokiseline koje čine skupinu alifatika kemijski su neutralne aminokiseline i igraju vrlo važnu ulogu u stvaranju i održavanju trodimenzionalne strukture proteina, jer imaju tendenciju međusobne reakcije, isključujući vodu.

Te aminokiseline, uključujući alanin, sadrže isti broj ionizibilnih skupina s suprotnim nabojima, tako da nemaju neto naboj i nazivaju se "zwitterions".

Značajke

Kao i većina poznatih aminokiselina, alanin se koristi u sintezi peptida i proteina općenito, a sudjeluje u uspostavljanju polipeptidne strukture i u tercijarnoj strukturi nekih proteina.

Druga važna funkcija alanina je neizravno sudjelovanje u kontroli glikemije:

Može dovesti do piruvata i obrnuto, može doći i do jetre i postati glukoza putem glukoneogeneze koja će se pustiti u cirkulaciju ili prema potrebi koristiti u sintezi glikogena.

Alanin sudjeluje kao prijenosnik amonijaka iz mišića u jetru, jer se može sintetizirati aminacijom iz piruvata, transportirati u jetru i transformirati transaminacijom.

To se događa istodobno s transformacijom α-ketoglutarata u glutamat, koji može ući u urea ciklus i pretvoriti se natrag u piruvat.

Ostale funkcije

Ova aminokiselina je ključna za sintezu triptofana i piridoksina. Iako je kemijski slabo reaktivan, alanin može imati funkcije prepoznavanja supstrata i regulacije enzima.

Jedna od funkcija β-alanina je dodatak prehrani jer se koristi kao ergogeno sredstvo za tjelovježbu. Unošenje β-alanina povećava koncentraciju karnozina (dipeptida sastavljenog od β-alanina i histidina) u koštanim mišićima, koji djeluju kao "pufer".

Karnozin normalno ne doprinosi značajnom ukupnom puferskom kapacitetu mišićne stanice i to je posljedica njegove niske koncentracije. Davanje β-alanina povećava ovu koncentraciju, a time i pufersku sposobnost, poboljšavajući na taj način izdržljivost smanjujući umor.

biosinteza

Najvažnija sinteza alanina u ljudskom tijelu događa se reduktivnom aminacijom piruične kiseline. Ova reakcija zahtijeva jedan enzimski korak.

Piruvat daje ugljikov kostur, a glutamat daje amino skupinu koja se prenosi u piruvat. Enzim koji katalizira ovu reverzibilnu reakciju je alanin transaminaza.

Kao rezultat ove reakcije nastaje alanin i α-ketoglutarat. Alanin tada može biti prisutan u glukoneogenezi, u glikolizi i u Krebsovom ciklusu.

Drugi izvor alanina dolazi iz raspada triptofana na acetil-CoA. Na taj način, kada enzim kureureninaza hidrolizira 3-hidroksi kinurenin, 3-hidroksi antranilat i alanin. Alanin se oslobađa i 3-hidroksi antranilat slijedi metabolički put.

Razgradnja uracila drugi je izvor alanina. U ovom se slučaju stvara β-alanin koji može slijediti nekoliko metaboličkih putova od kojih jedan treba postati acetil-CoA.

degradacija

Opći proces razgradnje aminokiselina

Aminokiseline se ne skladište poput ugljikohidrata i masti, tako da one koje se oslobađaju tijekom razgradnje proteina moraju se ponovno upotrijebiti za sintezu novih proteina i nukleotida.

S druge strane, aminokiseline se mogu razgraditi i njihovi ugljikovi kostori mogu se upotrijebiti u kataboličkim ili anaboličkim reakcijama.

Kada se razgrade aminokiseline, višak dušika formira amonijak, koji je toksična supstanca koja se mora eliminirati, a prvi korak u razgradnji aminokiselina je uklanjanje dušika.

Kod sisavaca dolazi do te degradacije u jetri; tamo se razgrađuje bilo koja aminokiselina koja ima višak i koja se ne može upotrijebiti.

Degradacija alanina

Razgradnja alanina nastaje pretvorbom alanina u piruvat. Ovu reakciju katalizira alanin transaminaza i zahtijeva prisustvo a-ketoglutarata kao akceptora amino skupine i naknadnog stvaranja glutamata; to je reverzibilna reakcija.

Te reakcije stvaranja alanina iz piruvata i raspada alanina da nastanu piruvat dio su ciklusa koji uključuju skeletne mišiće i jetru.

Jetra isporučuje glukozu mišićima i mišićima putem glikolize pretvara glukozu u piruvat radi stvaranja ATP-a; Taj piruvat može ući u sintezu alanina koji se može ispuštati u krvotok i vraća u jetru što ga pretvara natrag u piruvat, koji ulazi u glukoneogenezu da tvori glukozu.

Ako je potrebno, ciklus se ponavlja. U jetri proizvodnjom piruvata iz alanina stvaraju amonijevi ioni koji se vežu na glutamin i glutamat, a oni ulaze u ciklus uree. Tada se ureza eliminira u urinu.

Alanin, glicin, cistein, serin i treonin su glukogene aminokiseline jer njihova razgradnja može dovesti do piruvata, α-ketoglutarata, sukcinil-CoA, fumarata ili oksaloacetata, svih glukoneogenih prekursora glukoze.

Hrana bogata alaninom

Glavni izvori aminokiselina su nemasno meso, riba, školjke, jaja i mliječni proizvodi, međutim, alanin se nalazi i u mnogim biljnim namirnicama. Primjeri hrane bogate alaninom su:

- meso poput govedine, svinjetine, ovaca, piletine, puretine, zeca, ribe; jaja, mlijeko i derivati.

- Orašasti plodovi poput lješnjaka, oraha, kestena, badema i kikirikija izvor su alanina.

- kokos, avokado, šparoge, patlidžan, cassava ili cassava, repa, mrkva i slatki krumpir.

- Mahunarke poput kukuruza, graha i graška.

- Žitarice poput riže, raži, pšenice, kakaa, zobi i raži.

Reference

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Ergogeni učinci β-alanina i karnozina: Predloženo buduće istraživanje radi kvantificiranja njihove učinkovitosti. Hranjive tvari, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: sveobuhvatna metabolička rekonstrukcija humanog hepatocita za analizu fiziologije jetre. Molecular Systems Biology, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., i Ahern, K. (2000). Biokemija (3. izd.). San Francisco, Kalifornija: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. izd.). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerovi principi biokemije. Omega izdanja (5. izd.).