8 ČIMBENICI KOJI UTJEČU NA AKTIVNOST ENZIMA - BIOLOGIJA - 2026

U čimbenici koji utječu na aktivnost enzima su oni agensi ili uvjeti koji mogu promijeniti djelovanje enzima. Enzimi su klasa proteina čiji je posao ubrzati biokemijske reakcije. Ove biomolekule su neophodne za sve oblike života, biljke, gljivice, bakterije, protiste i životinje.

Enzimi su ključni u nekoliko važnih reakcija za organizme, kao što su uklanjanje toksičnih spojeva, razgradnju hrane i stvaranje energije.

Prikaz enzima polineuridin-aldehid esteraza.

Dakle, enzimi su poput molekularnih strojeva koji olakšavaju zadatke stanica i, u mnogim prilikama, na njihovo funkcioniranje utječe ili favorizira pod određenim uvjetima.

Popis faktora koji utječu na aktivnost enzima

Koncentracija enzima

Kako koncentracija enzima raste, brzina reakcije raste proporcionalno. Međutim, to je slučaj samo do određene koncentracije, jer u određenom trenutku brzina postaje konstantna.

Ovo svojstvo koristi se za određivanje aktivnosti enzima u serumu (iz seruma u krvi) za dijagnozu bolesti.

Koncentracija supstrata

Povećavanjem koncentracije supstrata povećava se brzina reakcije. To je zato što će se više molekula supstrata sudarati s molekulama enzima, pa će se proizvod formirati brže.

Međutim, kada prekoračite određenu koncentraciju supstrata, neće utjecati na brzinu reakcije, jer bi enzimi bili zasićeni i radili maksimalnom brzinom.

pH

Promjene koncentracije vodikovih iona (pH) uvelike utječu na aktivnost enzima. Budući da su ti ioni nabijeni, stvaraju privlačne i odbojne sile između vodikove i ionske veze u enzimima. Ovo ometanje stvara promjene u obliku enzima, utječući na taj način na njihovu aktivnost.

Svaki enzim ima optimalan pH pri kojem je brzina reakcije maksimalna. Prema tome, optimalni pH enzima ovisi o mjestu u kojem normalno djeluje.

Na primjer, crijevni enzimi imaju optimalan pH od oko 7,5 (malo bazični). Suprotno tome, enzimi u želucu imaju optimalni pH oko 2 (vrlo kiseli).

Slanost

Koncentracija soli također utječe na ionski potencijal te stoga mogu interferirati u određenim vezama enzima, koje mogu biti dio aktivnog mjesta istog. U tim će slučajevima, kao i kod pH, utjecati na aktivnost enzima.

Temperatura

Kako temperatura raste, aktivnost enzima raste i, posljedično, brzina reakcije. Međutim, enzimi za denaturalu pri visokim temperaturama, to znači da višak energije prekida veze koje održavaju njihovu strukturu, uzrokujući da ne funkcioniraju optimalno.

Stoga se brzina reakcije brzo smanjuje jer toplinska energija denaturira enzime. Taj se efekt može grafički primijetiti u krivulji u obliku zvona, gdje je brzina reakcije povezana s temperaturom.

Temperatura na kojoj se dogodi maksimalna brzina reakcije naziva se optimalnom temperaturom enzima koja se opaža u najvišoj točki krivulje.

Ova vrijednost je različita za različite enzime. Međutim, većina enzima u ljudskom tijelu ima optimalnu temperaturu od oko 37,0 ° C.

Ukratko, kako temperatura raste, u početku će se brzina reakcije povećavati zbog povećanja kinetičke energije. Međutim, učinak raspada unije bit će veći i veći, a brzina reakcije počet će se smanjivati.

Koncentracija proizvoda

Akumulacija produkata reakcije općenito usporava enzim. Kod nekih enzima proizvodi se kombiniraju s njihovim aktivnim mjestom kako bi formirali labavi kompleks i na taj način inhibiraju aktivnost enzima.

U živim sustavima ova vrsta inhibicije općenito se sprečava brzim uklanjanjem nastalih produkata.

Enzimski aktivatori

Neki enzimi zahtijevaju prisustvo drugih elemenata kako bi mogli bolje funkcionirati, to mogu biti anorganski metalni kationi poput Mg ²⁺, Mn ²⁺, Zn ²⁺, Ca ²⁺, Co ²⁺, Cu ²⁺, Na ⁺, K ⁺ itd.

U rijetkim slučajevima, anioni su također potrebni za enzimatsku aktivnost, na primjer, klorid anion (CI-) za amilazu. Ti mali ioni se nazivaju kofaktorima enzima.

Postoji i druga skupina elemenata koji pospješuju aktivnost enzima, koji se nazivaju koenzimi. Koenzimi su organske molekule koje sadrže ugljik, poput vitamina koji se nalaze u hrani.

Primjer bi mogao biti vitamin B12, koji je koenzim metionin sintaza, enzim potreban za metabolizam proteina u tijelu.

Inhibitori enzima

Inhibitori enzima su tvari koje negativno utječu na funkciju enzima i uslijed toga usporavaju ili u nekim slučajevima zaustavljaju katalizu.

Postoje tri uobičajene vrste inhibicije enzima: natjecateljska, nekompetitivna i supstratna inhibicija:

Konkurentski inhibitori

Konkurentski inhibitor je kemijski spoj sličan supstratu koji može reagirati s aktivnim dijelom enzima. Kada se aktivno mjesto enzima veže na kompetitivni inhibitor, supstrat se ne može vezati na enzim.

Nekonkurentni inhibitori

Nekonkurentni inhibitor je također kemijski spoj koji se veže na drugo mjesto na aktivnom mjestu enzima, nazvano alosterično mjesto. Posljedično, enzim mijenja oblik i više se ne može lako vezati za svoj supstrat, pa enzim ne može pravilno funkcionirati.

Reference

1. Alters, S. (2000). Biologija: Razumijevanje života (3. izd.). Jones i Bartlett učenje.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemija (8. izd.). WH Freeman and Company.
3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. i McMillan, B. (2007). Biologija: Dinamička znanost (1. izd.). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kemija za danas: opća, organska i biokemija (9. izd.). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organska i biološka kemija (6. izd.). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Osnove biokemije: život na molekularnoj razini (5. izd.). Wiley.