SELECTINS: KARAKTERISTIKE, VRSTE I FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2026

Su selektini su familija glikoproteina sastoje od polipeptidnih lanaca, koje prepoznaju specifične konformacije šećeri (ugljikohidrata), koji se nalazi na površini drugih stanica i vežu se na njih. Zbog toga ih nazivaju i adhezijske molekule.

Ovi receptori adhezije poznati su po očuvanoj strukturi. Imaju tri domene i tri različita glikoproteina. Mogu se izraziti kao površinske molekule, osim što se skladište ili djeluju kao topive molekule.

Molekularna struktura P-selektina. Preuzeto i uredjeno iz: Neveu, Curtis.

Za razliku od ostalih molekula adhezije, selektini djeluju samo na interakcije bijelih krvnih zrnaca sa vaskularnim endotelom.

karakteristike

Selekti su svi proteini koji u lancu sadrže oligosaharide, povezane kovalentnim vezama u bočne lance aminokiselina (glikoproteini). Oni su transmembranske molekule, što znači da prolaze kroz lipidni sloj stanice, bilo u jednom koraku (u jednom koraku) ili u više koraka (u više koraka).

Dijele su karakteristike vrlo slične CLEC proteinima ili lektinima tipa C. Budući da selektini, kao i lektini tipa C, za vezanje trebaju kalcijeve ione.

Podrijetlo riječi "selektin" odnosi se na činjenicu da se ti proteini selektivno eksprimiraju u stanicama vaskularnog sustava, a također sadrže i lektinsku domenu.

Neki autori uključuju selektine (glikoproteine) unutar lektina jer su molekule koje se vežu na šećere. Međutim, drugi ih autori razlikuju pod pojmom da lektini prepoznaju samo ugljikohidrate i na njih se vežu, dok selektori ne samo da prepoznaju i vežu šećere, već ih čine i ugljikohidrati.

Regulacija selektina odvija se na nivou transkripcije, proteolitičkom obradom, klasifikacijom stanica i reguliranom ekspresijom glikozil-transferaza.

Selektori imaju kratku unutarćelijsku domenu. Međutim, imaju tri izvanćelijske domene, domenu nalik epidermalnom faktoru rasta, domenu nalik lektinu C i konsenzusne jedinice ponavljanja, slične regulacijskim proteinima.

vrste

Porodicu selektina čine tri različite vrste glikoproteina. Svaka od njih identificirana je slovom koje označava mjesto na kojem su prvi put identificirani. Svaku od njih vidjet ćemo u nastavku.

L-selektin

Poznat je i kao SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL ili TQ1. Nalazi se u leukocitima, otuda i „L” za L-selektin. To je komponenta stanične površine. Tri domene su: homolog lektina, faktor rasta epiderme i dvije jedinice koje se ponavljaju po konsenzusu.

Ima nekoliko liganda, to su općenito male molekule koje tvore komplekse s biomolekulom, u ovom slučaju protein. Poznati ligandi za L-selektin su sljedeći.

GLYCAM1

Poznat kao molekularna adhezijska molekula ovisna o glikozilaciji -1, to je proteoglikanski ligand koji se izražava u post-kapilarnim upalama vena i omogućava limfocitima da izađu iz krvotoka u limfoidna tkiva.

CD34

To je fosfoglikoprotein, otkriven u različitim skupinama sisavaca, kao što su čovjek, štakori i miševi, između ostalih. Prvo je opisano u matičnim stanicama hematopoeze. Nalaze se u velikom broju različitih stanica, ali gotovo se isključivo odnose na stanice hematopoeze.

MAdCAM-1

Poznata i kao Adresin ili molekula stanične adhezije u smjeru vaskularne sluznice (na engleskom jeziku, mukozna vaskularna adresna molekula adhezijske stanice 1). To je vanćelijski protein endotela koji je odgovoran za određivanje u koje će tkivo limfociti ući, osim što nose šećere tako da ih prepozna L-selektin.

PSGL-1

Poznat među ostalim sinonimima kao SELPLG ili CD162, to je glikoprotein koji se nalazi u endotelnim stanicama i leukocitima. Može se povezati s druge dvije vrste selebina. Ipak, čini se da ima bolji afinitet za P-selektinom.

P-selektin

P-selektin je poznat među ostalim imenima kao što su SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP ili LECAM3. Nalazi se na površini endotelnih stanica koje ravnaju unutarnje rubove krvnih žila i trombocita.

P-selektin je prvi identificiran u trombocitima. Zbog toga naziv proteina nosi početno "P".

Struktura P-selektina sastoji se od domene vrlo slične lektinu tipa C na N-terminusu, EGF-sličnoj domeni; to jest, očuvana domena proteina od oko 30 do 40 aminokiselinskih ostataka, s dvolančanim β listom, nakon čega slijedi petlja na kratki C-terminalni dvolančani β list.

Ima treću domenu sličnu proteinima koji se vežu za komplement, a zove se CUB domena, za koju je karakteristično da je evolucijski sačuvana proteinska domena i predstavlja oko 110 aminokiselinskih ostataka.

Ligand s najvećim afinitetom za P-selektin je PSGL-1, kao što je prethodno opisano u ligandima za L-selektin. S druge strane, ovaj protein također može tvoriti komplekse s drugim molekulama kao što je sulfatirani polisaharid nazvan fukoidan i heparan sulfat.

E-selektin

Ovaj selektinski protein poznat je i po slijedećim imenima: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 i drugi. Izražava se isključivo u endotelnim stanicama koje se aktiviraju malim proteinima koji nisu u stanju prijeći lipidni bilijar stanice, koji se nazivaju citokini.

Struktura ovog proteina sastoji se od 3 domene (kao i ostali selektini): EGF-ova domena, 6 jedinica SCR modula proteina ponovljenih kontrola (koji se nazivaju i suši domene) i transmembranska domena.

Prikaz molekularne strukture proteina E-selektina, čija je domena EGF. Preuzeto i uredio: Jawahar Swaminathan i MSD osoblje iz Europskog instituta za bioinformatiku.

Ligandi koji tvore komplekse s E-selektivom su prilično raznoliki, ali oni koji se ističu su sljedeći.

Sialyl-Lewis A

Također se naziva SLe A ili CA19-9. To je tetrasaharid otkriven u serumima od karcinoma. Poznato je da sudjeluje u procesu prepoznavanja staničnih stanica. Konstitutivno se izražava u granulocitima, monocitima i T-limfocitima.

Sialyl-Lewis X

Također je tetratasaharid poput Sialyl-Lewis A i ima slične funkcije. Izražava se na granulocitima i monocitima i kontrolira neželjeno istjecanje ovih stanica tijekom upale.

PSGL-1

Iako je naizgled učinkovitiji kod P-selektina, neki autori smatraju da je izvedeni oblik ljudskog neutrofila također prilično učinkovit kod E-selektina. U stvari, oni smatraju da je općenito ovaj ligand ključan za tri vrste selebina.

Funkcija

Glavna funkcija selebina je sudjelovati u stvaranju bijelih krvnih stanica (limfocita). Oni također sudjeluju u imunološkom odgovoru, kod kroničnih i akutnih upala u različitim organima tijela poput bubrega, srca i kože. Oni čak djeluju u upalnim procesima metastaza raka.

Reference

1. Selektina. Oporavilo sa: en.wikipedia.org.
2. L-selektina. Oporavilo sa: en.wikipedia.org.
3. CA19-9. Oporavilo sa: en.wikipedia.org.
4. E-selektin. Oporavilo sa: en.wikipedia.org.
5. X. Zou, VR Shinde Patil, NM Dagia, LA Smith, MJ Wargo, KA Interliggi, CM Lloyd, DF Tees, B. Walcheck, MB Lawrence, DJ Goetz (2005). PSGL-1 izveden iz ljudskih neutrofila je ligand visokog učinka za endotelijski eksprimirani E-selektin u toku. Američki časopis za fiziologiju. Fiziologija stanica.
6. K. Law (2001). Funkcije odabira. Rezultati i problemi u diferencijaciji stanica.
7. Selektina. Oporavak od: wellpath.uniovi.es.
8. JH Pérez i CJ Montoya. Molekuli adhezije. Oporavilo od: encolombia.com.
9. AC Sanguineti i JM Rodríguez-Tafur (1999). Adhezija i molekule kože. Peruanska dermatologija.
10. TF Tedder, DA Steeber, A. Chen, P. Engel (1995). Selekti: molekule vaskularne adhezije. Časopis FASEB.