MALTASA: KARAKTERISTIKE, SINTEZA I FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2025

Maltaza, također poznat kao a-glukozidaze, maltaze kiselina, glukoza, invertaze glucosidosucrasa, α-glukozidaze lizosomalni ili maltaze-glukoamilaze je enzim odgovoran za hidrolizu maltoze u stanicama intestinalni epitel u posljednjim koracima probave škroba.

Spada u klasu hidrolaze, posebno u potklasu glikozidaza koje mogu razbiti α-glukozidne veze između ostataka glukoze (EC. 3.2.1.20). U ovu kategoriju se ubraja nekoliko enzima čija se specifičnost usmjerava na egzohidrolizu terminalnih glikozida povezanih α-1,4 vezama.

Reakcija katalizirana maltazom. S lijeve strane molekula maltoze, a na desnoj strani dvije molekule glukoze koje su posljedica hidrolize (Izvor: Dapantazis.jpg via Wikimedia Commons)

Neke maltaze mogu hidrolizirati polisaharide, ali uz znatno nižu brzinu. Općenito, nakon djelovanja maltaze, ostaci α-D-glukoze se oslobađaju, ali enzimi iz istog podrazreda mogu hidrolizirati β-glukane i tako oslobađati ostatke β-D-glukoze.

Postojanje enzima maltaze u početku je dokazano 1880. godine, a sada je poznato da nije prisutan samo u sisavaca, već i u mikroorganizmima poput kvasca i bakterija, kao i u mnogim višim biljkama i žitaricama.

Primjer važnosti aktivnosti ovih enzima povezan je sa Saccharomyces cerevisiae, mikroorganizmom odgovornim za proizvodnju piva i kruha, koji je sposoban razgraditi maltozu i maltotriozu zahvaljujući činjenici da ima enzime maltoze, čiji se proizvodi metaboliziraju u proizvode. karakteristični fermentativi ovog organizma.

karakteristike

Kod sisavaca

Maltaza je amfipatski protein povezan s membranom stanica crijevnih četkica. Poznat je i izozim poznat kao kisela maltaza, smješten u lizosomima i sposoban hidrolizirati različite vrste glikozidnih veza na različitim supstratima, a ne samo maltozu i α-1,4 veze. Oba enzima dijele mnoge strukturne karakteristike.

Lizosomalni enzim dugačak je otprilike 952 aminokiseline, a posttralacijsko se obrađuje glikozilacijom i uklanjanjem peptida na N- i C-terminima.

Studije provedene s enzimom iz crijeva štakora i svinja utvrđuju da se kod ovih životinja enzim sastoji od dviju podjedinica koje se međusobno razlikuju u pogledu nekih fizičkih svojstava. Ove dvije podjedinice nastaju iz istog prekursora polipeptida koji se proteolitički cijepa.

Za razliku od svinja i štakora, enzim kod ljudi nema dvije podjedinice, već je jednostruka, velika molekulska masa i visoko glikozilirana (N- i O-glikozilacijom).

U kvascima

Maltaza kvasca, kodirana genom MAL62, teži 68 kDa i citoplazmatski je protein koji postoji kao monomer i hidrolizira široki spektar α-glukozida.

U kvascu postoji pet izoenzima koji su kodirani u telomernim zonama pet različitih kromosoma. Svaki kodirajući lokus MAL gena također sadrži genski kompleks svih gena koji su uključeni u metabolizam maltoze, uključujući permeazu i regulatorne proteine, kao da je operon.

U biljkama

Pokazalo se da je enzim prisutan u biljkama osjetljiv na temperature iznad 50 ° C i da se maltaza pojavljuje u velikim količinama u proklijalim i nepropusnim žitaricama.

Nadalje, tijekom razgradnje škroba, ovaj enzim je specifičan za maltozu, jer ne djeluje na ostale oligosaharide, ali uvijek završava stvaranjem glukoze.

Sinteza

Kod sisavaca

Ljudska crijevna maltaza sintetizira se kao jedan polipeptidni lanac. Ugljikohidrati bogati ostacima manoze ko-translacijski se dodaju glikoziliranjem, što čini se da štiti slijed od proteolitičke razgradnje.

Studije o biogenezi ovog enzima utvrđuju da je on sastavljen kao molekula velike molekulske mase u stanju vezanom na membranu endoplazmatskog retikuluma i da se nakon toga prerađuje enzimima pankreasa i "re-glikoziliran" u Golgi kompleks.

U kvascima

U kvascu postoji pet izoenzima koji su kodirani u telomernim zonama pet različitih kromosoma. Svaki kodirajući lokus MAL gena također sadrži genski kompleks svih gena uključenih u metabolizam maltoze, uključujući permeazu i regulatorne proteine.

U bakterijama

Sustav metabolizma maltoze u bakterijama, kao što je E. coli, vrlo je sličan laktoznom sustavu, posebno u genetskoj organizaciji operona koji je odgovoran za sintezu regulatornih, transportnih i enzim aktivnih proteina na supstratu (maltaze).

Značajke

U većini organizama u kojima je otkrivena prisutnost enzima poput maltaze, ovaj enzim igra istu ulogu: razgradnju disaharida poput maltoze kako bi se dobili topljivi proizvodi ugljikohidrata koji se lakše metaboliziraju.

U crijevima sisavaca maltaza ima ključnu ulogu u posljednjim koracima razgradnje škroba. Nedostatci ovog enzima obično se vide u uvjetima kao što je glikogenoza tipa II, koja je povezana sa skladištenjem glikogena.

U bakterijama i kvascima, reakcije katalizirane enzimima ove vrste predstavljaju važan izvor energije u obliku glukoze koja ulazi u glikolitički put, u svrhu fermentacije ili ne.

U biljkama maltaza zajedno s amilazama sudjeluje u razgradnji endosperma u sjemenkama koje "spavaju", a koje se aktiviraju gibberellinima, hormonima koji reguliraju rast biljaka, kao preduvjet za klijanje.

Uz to, mnoge prolazne biljke koje proizvode škrob tijekom dana posjeduju specifične maltaze koje noću doprinose razgradnji intermedijara u njihovom metabolizmu, a za kloroplaste je utvrđeno da su glavna mjesta skladištenja maltoze u tim organizmima.

Reference

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Daljnje pročišćavanje i karakterizacija kiseline a-glukozidaze. Biochemical Journal, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., i Noren, O. (1983). Biosinteza crijevnih mikrovillarnih proteina. Biochemical Journal, 210, 389–393.
3. Davis, WA (1916.). III. Distribucija maltaze u biljkama. Funkcija maltaze u razgradnji škroba i njezin utjecaj na amiloklastičnu aktivnost biljnih materijala. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
4. ExPASy. Portal resursa bioinformatike. (ND). Preuzeto s enzima.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP i Sharkey, TD (2005). Dnevna duljina i cirkadijanski učinci na razgradnju škroba i metabolizam maltoze. Fiziologija biljaka, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Struktura, biosinteza i glikozilacija ljudskog malog crijeva. Časopis za biološku kemiju, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Kontrola sinteze maltaze u kvascima. Molekularna mikrobiologija, 5 (9), 2079–2084.
8. Odbor za nomenklaturu Međunarodne unije za biokemiju i molekularnu biologiju (NC-IUBMB). (2019). Preuzeto s qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (devetnaest devedeset pet). Glikogenoza tip II (nedostatak kiselinske maltaze). Muscle & Nerve, 3, 61–69.
10. Simpson, G., i Naylor, J. (1962). Studije dormancyja u sjemenu Avena fatua. Kanadski časopis za botaniku, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., i Danielsen, M. (1982). Amfifilna svinjska crijevna mikrovilusna maltaza / glukoamilaza, struktura i specifičnost. Europski časopis za biokemiju, 126, 559-568.