TERCIJARNA STRUKTURA PROTEINA: GLAVNE KARAKTERISTIKE - BIOLOGIJA - 2025

Tercijarna struktura proteina je trodimenzionalna struktura koja polipeptidni lanci steći kad preklopni na sebe. Ta se konformacija pojavljuje interakcijama između bočnih lanaca aminokiselinskih ostataka polipeptida. Bočni lanci mogu komunicirati bez obzira na njihov položaj na proteinu.

Budući da ovisi o interakcijama između R skupina, tercijarna struktura pokazuje ne ponavljajuće aspekte lanca, budući da su ove skupine različite za svaki aminokiselinski ostatak. Sekundarna struktura, s druge strane, ovisi o karboksilnoj i amino grupi, koja je prisutna u svim aminokiselinama.

Tercijarna struktura fosfataze proteinske kinaze, s sekundarnim strukturama u alfa heliksi i beta listi. Preuzeto i uređeno iz: A2-33. Izmijenio Alejandro Porto.,

Neki autori sugeriraju da vlaknasti proteini imaju jednostavnu tercijarnu strukturu, ali ipak, drugi autori ističu da je ta struktura tipična za globularne proteine.

Vlaknasti proteini

U vlaknastim proteinima polipeptidni lanci raspoređeni su u obliku dugačkih filamenata ili dugih listova; oni se uglavnom sastoje od jedne vrste sekundarne strukture. Ova sekundarna struktura je u većini slučajeva važnija od tercijarne strukture u određivanju oblika proteina.

Njegova biološka funkcija je strukturalna, daje snagu i / ili elastičnost organima i strukturama na kojima se nalaze, dok ih drži zajedno. Svi vlaknasti proteini su netopljivi u vodi, zbog velike količine hidrofobnih aminokiselinskih ostataka koje sadrže.

Među tim vlaknastim proteinima su keratini i kolagen. Prve se nalaze u vezivnim tkivima i u strukturama kao što su dlake, nokti (α-keratini), ljuskice i perje (β-keratini). Kolagen se sa svoje strane nalazi između kostiju, tetiva i kože.

α-Keratins

Ti su proteini dio takozvanih proteina srednjeg vlakna koji igraju važnu ulogu u citoskeletu višećelijskih organizama. Uz to, oni su glavni sastojak kose, noktiju, vune, rogova, kopita i jedan od glavnih proteina u životinjskoj koži.

Struktura molekule je α helix. Dvije niti α-keratina mogu se smjestiti paralelno i namotati jedna na drugu s međusobno međusobno hidrofobnim R skupinama. Na taj se način stvara superhelična struktura ili kugla s lijevim namotom.

Tercijarna struktura α-keratina je jednostavna i dominira sekundarna struktura α-helixa. S druge strane, prisutna je i kvaternarna struktura, jer dvije molekule sudjeluju u superhelijskoj strukturi, koje djeluju kroz nekovalentne veze.

β-Keratins

Primarna je struktura slična onoj α-keratina, ali njihovom sekundarnom strukturom dominiraju β listovi. Glavni su sastav gmazova gmazova i perja ptica.

kolagen

Taj protein može predstavljati više od 30% ukupne proteinske mase nekih životinja. Nalazi se u hrskavici, kostima, tetivama, rožnici i koži, među ostalim tkivima.

Sekundarna struktura kolagena jedinstvena je, što je predstavljeno lijevom spiralom s 3,3 aminokiselinskih ostataka za svaki korak. Tri lijeva spiralna lanca (α lanaca) omotavaju se jedan oko drugog dajući desnoj superkoloranoj molekuli koju neki autori nazivaju tropokolagenom.

Molekule tropokolagena zajedno se formiraju u obliku vlakana od kolagena koja ima visoku čvrstoću, bolju od čelika i usporedivu s bakrom velike čvrstoće.

Ostali vlaknasti proteini

Ostale vrste vlaknastih proteina su fibroin i elastin. Prvi se sastoji od β listova, koji se uglavnom sastoje od glicina, alanina i serina.

Bočni lanci ovih aminokiselina su malih dimenzija, tako da se mogu dobro pakirati. Rezultat je vlakno koje je i vrlo otporno i vrlo malo rastezljivo.

U svom elastinu, valin zamjenjuje serin među glavnim aminokiselinama. Za razliku od fibroina, elastin je vrlo proširiv, otuda i njegovo ime. U sastavu molekule djeluje i lizin koji može sudjelovati u umreženjima koja omogućuju elastinu da poprimi oblik kada napetost prestane.

Globularni proteini

Globularni proteini su, za razliku od vlaknastih, topljivi i općenito imaju nekoliko vrsta sekundarnih struktura. Međutim, u njima su važnije trodimenzionalne konformacije koje se stječu pri presavijanju na sebi (tercijarna struktura).

Ove posebne trodimenzionalne konformacije daju specifičnu biološku aktivnost svakom proteinu. Glavna funkcija ovih proteina je regulatorna, kao što se događa s enzimima.

Karakteristike tercijarne strukture globularnih proteina

Tercijarna struktura globularnih proteina ima neke važne karakteristike:

- Globularni proteini su kompaktni zahvaljujući pakiranju presavijanjem polipeptidnog lanca.

- Ostali aminokiselinski ostaci u primarnoj strukturi polipeptidnih lanaca su blisko jedan s drugim i mogu međusobno komunicirati uslijed savijanja.

- Veći globularni proteini (od više od 200 aminokiselina) mogu imati nekoliko kompaktnih segmenata, neovisno jedan o drugom i s određenim funkcijama, i svaki od tih segmenata naziva se domenom. Domena može imati između 50 i 350 aminokiselinskih ostataka.

Tercijarna struktura mioglobina. Preuzeto i uredjeno od: Thomas Splettstoesser. Izmijenio Alejandro Porto.,

Opća pravila savijanja globularnih proteina

Kao što je već istaknuto, bjelančevine predstavljaju određene oblike nabora, što im daje i osobine. To savijanje nije slučajno i pogoduje mu primarna i sekundarna struktura, kao i neke nekovalentne interakcije, a postoje i određena fizička ograničenja savijanja, za koja su formulirana neka pravila:

- Svi globularni proteini imaju definirane uzorke distribucije, s hidrofobnim R skupinama usmjerenim prema unutrašnjosti molekule i hidrofilnim ostacima u vanjskom sloju. Za to su potrebna najmanje dva sloja sekundarne strukture. Petlja od β-α-β i vertikaza α-α mogu pružiti ova dva sloja.

- β listovi su obično raspoređeni u lijevoj kotrljanoj formi.

- U polipeptidnom lancu mogu se dogoditi različiti zavoji kako bi se prebacili iz jedne sekundarne strukture u drugu, poput okretaja β ili γ, koja mogu obrnuti smjer lanca za četiri aminokiselinska ostatka ili manje.

- Globularni proteini imaju α helike, β listove, zavoje i nepravilno strukturirane segmente.

Denaturacija proteina

Ako protein izgubi svoju prirodnu (prirodnu) trodimenzionalnu strukturu, izgubiće svoju biološku aktivnost i većinu svojih specifičnih svojstava. Taj je postupak poznat po imenu denaturacija.

Denaturacija se može dogoditi kada se prirodni uvjeti okoliša promijene, na primjer promjenom temperature ili pH. Proces je u mnogim proteinima nepovratan; međutim, drugi mogu spontano povratiti svoju prirodnu strukturu nakon što se obnove normalni okolišni uvjeti.

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde i KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. izdanje Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner i VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton i Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko i L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. izdanje WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith i J. Hardin (2006) World of the Cell. 6. izdanje Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biokemija. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee i JR McKee (2003). Biokemija: Molekularna osnova života. 3. izdanje McGraw-HiII Companies, Inc.