SEKUNDARNA STRUKTURA PROTEINA: KARAKTERISTIKE - BIOLOGIJA - 2026

Sekundarna struktura proteina je ime kojim je definirano lokalno presavijeni konformacija nekih dijelova polipeptidnog lanca. Ova se struktura sastoji od nekoliko obrazaca koji se ponavljaju redovito.

Postoji mnogo načina na koje se lanci proteina savijaju. Međutim, samo je nekoliko ovih oblika vrlo stabilno. U prirodi najčešći oblici proteina koje uzimaju su helix kao i β list. Ove se strukture mogu opisati kutima veze ψ (psi) i φ (phi) na aminokiselinskim ostacima.

Dijagram i model kuglica i šipki proteina alfa spirale (sekundarna struktura). Preuzeto i uredio iz: Alejandro Porto.

Interakcije koje se uspostavljaju između bočnih lanaca aminokiselinskih ostataka mogu pomoći stabiliziranju ili, obrnuto, destabiliziranju sekundarne strukture proteina. Sekundarna struktura može se promatrati u sastavu mnogih vlaknastih proteina.

Povijest

U 30-im godinama prošlog stoljeća William Atsbury, radeći s X-zrakama, otkrio je da protein kose, kao i onaj praščića divokoze, imaju segmente u svojoj strukturi koji se redovito ponavljaju.

Na temelju tih rezultata, i znajući važnost koju vodikove veze predstavljaju u orijentaciji polarnih skupina peptidnih veza, William Pauling i suradnici hipotetski su odredili moguće redovite konformacije koje proteini mogu posjedovati.

Pauling i njegovi suradnici u desetljeću 50-ih uspostavili su nekoliko postulata koje je trebalo ispuniti u vezama polipeptidnih lanaca, a na prvom mjestu je da se dva atoma ne mogu međusobno približavati na udaljenosti manjoj od njihove odnosni radio Van der Waals.

Također su naznačili da su nevalentne veze potrebne za stabilizaciju pregiba lanaca.

Na temelju ovih postulata i prethodnih saznanja, te pomoću molekularnih modela, mogli su opisati neke pravilne konformacije proteina, uključujući one za koje se kasnije pokazalo da su najčešći u prirodi, poput α spirale i β ploče.,

Α helix

To je najjednostavnija sekundarna struktura, gdje je polipeptidni lanac smješten u valjanom i zbijenom obliku oko imaginarne osi. Nadalje, bočni lanci svake aminokiseline strše iz ove spiralne okosnice.

Aminokiseline su, u ovom slučaju, raspoređene tako da imaju kutove veze ψ od -45 ° do -50 °, i φ od -60 °. Ovi kutovi odnose se na vezu između α-ugljika i kisika karbonila i na vezu između dušika i α-ugljika svake aminokiseline.

Uz to, znanstvenici su utvrdili da je za svaki zaokret α heliksa prisutno 3,6 aminokiselinskih ostataka i da je taj zaokret uvijek protekroskotaran u proteinima. Uz to što je najjednostavnija struktura, α-helix je dominantni oblik u α-keratinima, a oko 25% aminokiselina u globularnim proteinima usvaja tu strukturu.

A spirala je stabilizirana zahvaljujući brojnim vodikovim vezama. Tako se u svakom zavoju spirale uspostavljaju tri ili četiri veze ove vrste.

U vodikovim vezama djeluju dušik peptidne veze i kisikov atom karbonilne skupine sljedeće četvrte aminokiseline u smjeru amino-terminala tog lanca.

Znanstvenici su pokazali da se α-helix može stvoriti iz polipeptidnih lanaca sačinjenih od L- ili D-aminokiselina, pod uvjetom da sve aminokiseline imaju istu stereoizomernu konfiguraciju. Osim toga, prirodne L-aminokiseline mogu tvoriti α-helikoptere koji se okreću i udesno i ulijevo.

Međutim, ne mogu svi polipeptidi formirati stabilne α-helike, jer njihova primarna struktura utječe na njegovu stabilnost. R lanci nekih aminokiselina mogu destabilizirati strukturu, sprečavajući konformaciju α helika.

Β list

U p-listu, ili u presavijenom listu, svaki od aminokiselinskih ostataka ima rotaciju za 180 ° u odnosu na prethodni aminokiselinski ostatak. Na taj način rezultat je da kostur polipeptidnog lanca ostaje produžen i u obliku cik-caka ili harmonike.

Polipeptidni lanci savijeni harmonikom mogu se postaviti jedan pored drugog i stvarati linearne vodikove veze između oba lanca.

Dva susjedna polipeptidna lanca mogu biti paralelno smještena, to jest oba se mogu orijentirati u amino-karboksilnom smjeru tvoreći paralelni β-list; ili se mogu nalaziti u suprotnim smjerovima, pri čemu se tada formira antiparalni β list.

Bočni lanci susjednih aminokiselinskih ostataka strše iz lančane kralježnice u suprotnim smjerovima, rezultirajući izmjeničnim uzorkom. Neke proteinske strukture ograničavaju vrste aminokiselina β struktura.

Na primjer, u gusto nabijenim proteinima, kratke aminokiseline R lanca, poput glicina i alanina, češće su na njihovim kontaktnim površinama.

Β list sekundarnih struktura proteina. Preuzeto i uredjeno iz Preston Manor School + JFL.

Ostale usklađenosti sekundarne strukture

Propeler 3

Ovu strukturu karakterizira predstavljanje 3 aminokiselinska ostatka po okretaju, umjesto 3.6 predstavljenih α-spiralnom svodom i petlje za vezanje vodika sastavljenu od 10 elemenata. Ova je struktura primijećena u nekim proteinima, ali nije vrlo česta u prirodi.

Π helix

S druge strane, ova struktura ima 4,4 aminokiselinskih ostataka po spirali i 16-članu petlju vodikovih veza. Iako je ta konfiguracija sterilno moguća, ona je u prirodi nikad nije primijećena.

Mogući uzrok tome može biti njegovo šuplje središte, koje je preveliko da bi se omogućile sile Van der Waalsa, što bi pomoglo stabiliziranju strukture, a opet premalo da bi omogućilo prolazak molekula vode.

Super sekundarna struktura

Supersekundarne strukture su kombinacija sekundarnih struktura α-helikostera i β presavijenih listova. Ove se strukture mogu pojaviti u mnogim globularnim proteinima. Postoje različite moguće kombinacije, od kojih svaka ima svoje karakteristike.

Neki primjeri supersekundarnih struktura su: βαβ jedinica, u kojoj su dva paralelna β lista spojena α-helix segmentom; αα jedinica, koju karakteriziraju dva uzastopna α-helikoleta, ali odvojena ne-spiralnim segmentom, povezanima kompatibilnošću svojih bočnih lanaca.

Nekoliko β-listova može se presaviti na sebi što daje β-bačvicu konfiguraciju, dok antiparalni β-list presavijen na sebi čini supersekundarnu strukturu nazvanu grčkim ključem.

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde i KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. izdanje Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner i VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton i Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko i L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. izdanje WH Freeman and Company.
4. J.Koolman i K.-H. Roehm (2005). Biološki kemijski atlas. 2. izdanje Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemija. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee i JR McKee (2003). Biokemija: Molekularna osnova života. 3 ^rd edition. McGraw-HiII Companies, Inc.