PRIMARNA STRUKTURA PROTEINA: KARAKTERISTIKE - BIOLOGIJA - 2026

Primarna struktura proteina je redoslijed u kojem su postavljeni aminokiseline polipeptida ili polipeptida koje ih čine. Protein je biopolimer sastavljen od monomera α-aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Svaki protein ima definiran niz ovih aminokiselina.

Proteini obavljaju široku paletu bioloških funkcija, uključujući oblikovanje i održavanje integriteta stanica kroz citoskelet, braneći tijelo od stranih agenasa putem antitijela i katalizirajući kemijske reakcije u tijelu putem enzima.

Primarne, sekundarne, tercijarne i kvaternarne strukture proteina, trodimenzionalna konformacija. Preuzeto i uredio iz: Alejandro Porto.

Danas je određivanje sastava proteina i redoslijeda rasporeda aminokiselina (sekvenciranje) brže nego prije godina. Te se informacije pohranjuju u međunarodne elektroničke baze podataka kojima se može pristupiti putem interneta (među ostalim GenBank, PIR).

Aminokiseline

Aminokiseline su molekule koje sadrže amino skupinu i skupinu karboksilne kiseline. U slučaju α-aminokiselina, oni imaju središnji atom ugljika (α ugljik) na koji su vezani i amino skupina i karboksilna skupina, osim vodikovog atoma i karakteristične R skupine, koja se naziva bočni lanac.

Zbog ove konfiguracije α-ugljika, nastale aminokiseline, poznate kao α-aminokiseline, su kiralne. Proizvode se dva oblika koji su međusobno zrcalne slike i nazivaju se L i D enantiomeri.

Svi proteini u živim bićima sastoje se od 20 α-aminokiselina L konfiguracije. Bočni lanci tih 20 aminokiselina su različiti i imaju veliku raznolikost kemijskih skupina.

U osnovi, α-aminokiseline se mogu grupirati (proizvoljno) ovisno o vrsti bočnog lanca na sljedeći način.

Alifatske aminokiseline

U ovu skupinu se, prema nekim autorima, nalaze glicin (Gli), alanin (Ala), valin (Val), leucin (Leu) i izoleucin (Ile). Ostali autori uključuju Metionin (Met) i Prolin (Pro).

Aminokiseline s bočnim lancima koji sadrže hidroksil ili sumpor

Sadrži serin (Ser), cistein (Cys), treonin (Thr) i također metionin. Prema nekim autorima, grupa bi trebala uključivati ​​samo Ser i Thr.

Cikličke aminokiseline

Sačinjen je isključivo od prolina, koji su, kao što je već napomenuto, drugi autori uvršteni među alifatske aminokiseline.

Aromatske aminokiseline

Fenilalanin (Phe), tirozin (Tyr) i triptofan (Trp).

Osnovne aminokiseline

Histidin (His), lizin (Lys) i arginin (Arg)

Kisele aminokiseline i njihovi amidi

Sadrži aspartansku (Asp) i Glutaminsku (Glu) kiselinu, kao i amide Aspargin (Asn) i Glutamin (Gln). Neki autori razdvajaju ovu posljednju skupinu na dvoje; s jedne strane kiselih aminokiselina (prve dvije), a s druge one koje sadrže karboksilamid (preostale dvije).

Peptidne veze

Aminokiseline se mogu povezati jedna s drugom peptidnim vezama. Te se veze, koje se nazivaju i amidne veze, uspostavljaju između α-amino skupine jedne aminokiseline i α-karboksilne skupine druge. Ova unija nastaje gubitkom molekule vode.

Spajanje između dvije aminokiseline rezultira stvaranjem dipeptida, a ako se dodaju nove aminokiseline, uzastopno se mogu formirati tripeptidi, tetrapeptidi i tako dalje.

Polipeptidi sastavljeni od malog broja aminokiselina općenito se nazivaju oligopeptidi, a ako je broj aminokiselina velik, onda se nazivaju polipeptidi.

Svaka aminokiselina koja se doda u polipeptidni lanac oslobađa jednu molekulu vode. Dio aminokiseline koji je izgubio H + ili OH- tijekom vezanja naziva se aminokiselinski ostatak.

Većina ovih oligopeptidnih i polipeptidnih lanaca imat će na jednom kraju amino-terminalnu skupinu (N-terminal), a na drugom kraju terminalni karboksil (C-terminal). Nadalje, mogu sadržavati mnoge ionizirajuće skupine između bočnih lanaca aminokiselinskih ostataka koji ih čine. Zbog toga se smatraju poliampolitima.

Stvaranje peptidne veze između dvije aminokiseline. Preuzeto i uredio iz: Alejandro Porto.

Niz aminokiselina

Svaki protein ima određeni slijed svojih aminokiselinskih ostataka. Taj je red ono što je poznato kao primarna struktura proteina.

Svaki pojedinačni protein u svakom organizmu je specifičan za vrstu. Odnosno, mioglobin ljudskog bića identičan je onom drugog ljudskog bića, ali ima male razlike s mioglobinima drugih sisavaca.

Količina i vrste aminokiselina koje protein sadrži jednako je važna kao i lokacija tih aminokiselina unutar polipeptidnog lanca. Da bi razumjeli proteine, biokemičari moraju prvo izolirati i pročistiti svaki pojedini protein, a zatim napraviti analizu sadržaja aminokiselina i na kraju odrediti njezin redoslijed.

Postoje različite metode za izoliranje i pročišćavanje proteina, među kojima su: centrifugiranje, kromatografija, filtracija gela, dijaliza i ultrafiltracija, kao i upotreba svojstava topljivosti proteina koji se proučava.

Određivanje aminokiselina prisutnih u proteinima provodi se nakon tri koraka. Prvo je razbijanje peptidnih veza hidrolizom. Zatim se odvajaju različite vrste aminokiselina u smjesi; i na kraju se svaka od dobivenih aminokiselina kvantificira.

Za određivanje primarne strukture proteina mogu se koristiti različite metode; ali trenutno se najviše koristi Edmanova metoda koja se u osnovi sastoji od obilježavanja i odvajanja N-terminalne aminokiseline iz ostatka lanca više puta i identificiranja svake aminokiseline koja se oslobađa pojedinačno.

Kodiranje proteina

Primarna struktura proteina kodirana je u genima organizama. Genetska informacija sadržana je u DNK, ali za njezin prijevod u proteine ​​prvo se mora prevesti u molekule mRNA. Svaka nukleotidna trojka (kodon) kodira aminokiselinu.

Budući da postoji 64 moguća kodona, a samo 20 aminokiselina koristi se u stvaranju proteina, svaku aminokiselinu može kodirati više od jednog kodona. Gotovo sva živa bića koriste iste kodone da bi kodirali iste aminokiseline. Stoga se genetski kod smatra gotovo univerzalnim jezikom.

U ovom kodu nalaze se kodoni koji se koriste za započinjanje i zaustavljanje prevođenja polipeptida. Stop-kodoni ne kodiraju nikakve aminokiseline, već zaustavljaju prijevod na C-kraju lanca, a predstavljeni su trostrukim UAA, UAG i UGA.

S druge strane, AUG kodon normalno funkcionira kao startni signal i također kodira metionin.

Nakon prevođenja, proteini mogu proći neku obradu ili modifikaciju, poput skraćivanja fragmentacijom kako bi se postigla njihova konačna konfiguracija.

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde i KG Ahern. 2002. Biokemerija. 3 ^-og izdanje. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner i VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton i Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko i L. Stryer (drugi). Biochemestry. 5 ^th edition. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman i K.-H. Roehm (2005). Biološki kemijski atlas. 2 ^nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemija. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.