KVARTARNA STRUKTURA PROTEINA: KARAKTERISTIKE - BIOLOGIJA - 2026

Kvaterna struktura proteina određuje prostorni odnos između svake od njihovih polipeptidne podjedinice pridružuju nekovalentnih sila. U polimernim proteinima, svaki od polipeptidnih lanaca koji ih čine naziva se podjedinicama ili protomerima.

Proteini se mogu sastojati od jednog (monomerni), dva (dimerni), nekoliko (oligomerni) ili mnogih protomera (polimerni). Ti protomeri mogu imati sličnu ili vrlo različitu molekularnu strukturu. U prvom slučaju kažu da su homotipski proteini, a u drugom slučaju heterotipični.

Primjer kvartarne strukture proteinskog nuklearnog antigena koji se razmnožava. Preuzeto i uredjeno iz: Thomas Shafee.

U znanstvenom zapisu, biokemičari koriste grčka slova s ​​natpisom kako bi opisali sastav proteina. Na primjer, tetramerni homotipski protein označen je s α ₄, dok tetramerni protein sastavljen od dva različita dimera označava se s α ₂ β ₂.

Struktura proteina

Proteini su složene molekule koje poprimaju različite trodimenzionalne konfiguracije. Ove su konfiguracije jedinstvene za svaki protein i omogućuju im obavljanje vrlo specifičnih funkcija. Razine strukturne organizacije proteina su sljedeće.

Primarna struktura

Odnosi se na slijed u kojem su različite aminokiseline raspoređene u polipeptidnom lancu. Taj niz se daje DNK sekvencom koja kodira rečeni protein.

Sekundarna struktura

Većina bjelančevina nisu potpuno prošireni dugi lanci aminokiselina, već imaju regije koje se redovito presavijaju u spirale ili plahte. To savijanje je ono što se naziva sekundarna struktura.

Tercijarna struktura

Preklopljena područja sekundarne konstrukcije mogu se zauzvrat preklopiti i sastaviti u kompaktnije strukture. Upravo ovaj posljednji nabor daje proteinu trodimenzionalni oblik.

Kvartarna struktura

U proteinima koji nastaju više od jedne podjedinice, kvartarne strukture su prostorni odnosi koji postoje između svake podjedinice, a povezani su nekovalentnim vezama.

Primarne, sekundarne, tercijarne i kvaternarne strukture proteina, trodimenzionalna konformacija. Preuzeto i uredio iz: Alejandro Porto.

Stabilnost kvartarne strukture

Trodimenzionalna struktura proteina stabilizirana je slabim ili nekovalentnim interakcijama. Iako su ove veze ili interakcije mnogo slabije od normalnih kovalentnih veza, one su brojne i njihov kumulativni učinak je moćan. Ovdje ćemo pogledati neke od najčešćih interakcija.

Hidrofobne interakcije

Neke aminokiseline sadrže hidrofobne bočne lance. Kad proteini imaju ove aminokiseline, presavijanje molekule naređuje ove bočne lance prema unutrašnjosti proteina i štiti ih od vode. Priroda različitih bočnih lanaca znači da oni na različite načine doprinose hidrofobnom učinku.

Van der Waals interakcije

Ove interakcije nastaju kada se molekule ili atomi koji nisu povezani kovalentnim vezama previše zbliže jedni s drugima, i zbog toga se njihove najudaljenije elektronske orbite počinju preklapati.

Tada se između tih atoma uspostavlja odbojna sila koja vrlo brzo raste kako se približavaju njihovi centri. Riječ je o takozvanim 'silama van der Waalsa'.

Interakcije opterećenja i opterećenja

To je elektrostatička interakcija između para nabijenih čestica. U proteinima se javlja ova vrsta interakcije, kako zbog neto električnog naboja proteina, tako i zbog pojedinačnog naboja iona sadržanih u njemu. Ova vrsta interakcije ponekad se naziva slani most.

Vodikove veze

Vodonična veza uspostavljena je između atoma vodika kovalentno vezanog na grupu donatora vodikove veze i para slobodnih elektrona koji pripadaju akceptorskoj grupi veza.

Ova vrsta veze vrlo je važna, jer svojstva mnogih molekula, uključujući i one vode i biološke molekule, velikim dijelom nastaju zbog vodikovih veza. Dijeli svojstva kovalentnih veza (dijele se elektroni) kao i nekovalentne interakcije (interakcija naboj-naboj).

Dipolne interakcije

U molekulama, uključujući bjelančevine koje nemaju neto naboj, može doći do nejednakog rasporeda njihovih unutarnjih naboja, s jednim ekstremnim nešto negativnijim od drugog. To je ono što je poznato kao dipol.

Ovo dipolarno stanje molekule može biti trajno, ali može se i inducirati. Dipoli se mogu privući ionima ili drugim dipolima. Ako su dipoli stalni, interakcija ima veći opseg od one s induciranim dipolima.

Pored ovih nekovalentnih interakcija, neki oligomerni proteini stabiliziraju svoju kvaternarnu strukturu kroz vrstu kovalentne veze, disulfidnu vezu. Uspostavljeni su između sulfhidrilnih skupina cisteina različitih protoka.

Disulfidne veze također pomažu u stabiliziranju sekundarne strukture proteina, ali u ovom slučaju oni povezuju cisteinske ostatke unutar istog polipeptida (intrapolipeptidne disulfidne veze).

Interakcije između protoomera

Kao što je gore napomenuto, u proteinima koji se sastoje od više podjedinica ili protokona, te podjedinice mogu biti slične (homotipske) ili različite (heterotipske).

Homotipske interakcije

Podjedinice koje čine protein su asimetrični polipeptidni lanci. Međutim, u homotipskim interakcijama, ove se podjedinice mogu povezati na različite načine, postižući različite vrste simetrije.

Međusobno povezane skupine svakog protomera obično su smještene u različitim položajima, zbog čega ih nazivamo heterolognim interakcijama. Heterologne interakcije između različitih podjedinica ponekad se događaju na takav način da je svaka podjedinica uvijena u odnosu na prethodnu, sposobnu postići spiralnu strukturu.

U drugim prilikama interakcije se događaju na način da su definirane skupine podjedinica raspoređene oko jedne ili više osi simetrije, u onoj koja je poznata kao simetrija točkaste skupine. Kada postoji nekoliko simetrijskih osi, svaka se podjedinica rotira u odnosu na svog susjeda za 360 ° / n (gdje n predstavlja broj osi).

Među vrste simetrije dobivene na ovaj način su, na primjer, spiralni, kubični i ikosaedri.

Kad dvije podjedinice djeluju kroz binarnu os, svaka se jedinica rotira za 180 ° u odnosu na drugu, oko te osi. To simetrija poznat kao C ₂ simetrije. U njemu su mjesta interakcije u svakoj podjedinici identična; u ovom slučaju ne govorimo o heterolognoj interakciji, već o izolognoj interakciji.

Ako je suprotno, povezanost između dvije komponente dimera je heterološka, ​​tada će se dobiti asimetrični dimer.

Heterotipske interakcije

Podjedinice koje djeluju u proteinu nisu uvijek iste prirode. Postoje proteini koji se sastoje od dvanaest ili više različitih podjedinica.

Interakcije koje održavaju stabilnost proteina iste su kao kod homotipskih interakcija, ali općenito se dobivaju potpuno asimetrične molekule.

Hemoglobin je, na primjer, tetramer koji ima dva različita para podjedinica (α ₂ β ₂).

Kvartarna struktura hemoglobina. Preuzeto i uredjeno iz: Benjah-bmm27. Izmijenio Alejandro Porto.,

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde i KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. izdanje Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner i VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton i Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko i L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. izdanje WH Freeman and Company.
4. J. Koolman i K.-H. Roehm (2005). Biološki kemijski atlas. 2. izdanje Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemija. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.