PEROKSIDAZE: STRUKTURA, FUNKCIJE I VRSTE - BIOLOGIJA - 2025

Su peroksidaze su uglavnom hemoproteins s enzimatskom aktivnošću kataliziraju oksidaciju raznih organskih i anorganskih podloga koje koriste ove vodikovim peroksidom ili drugim tvarima koje nisu povezane.

U najširem smislu, pojam "peroksidaza" uključuje enzime kao što su NAD- i NADP-peroksidaze, peroksidaze masne kiseline, citokrom-peroksidaze, glutation-peroksidaze i mnogi drugi nespecifični enzimi.

Dijagram peroksidaza ovisne o hemiju (Izvor: Jawahar Swaminathan i osoblje MSD-a u Europskom institutu za bioinformatiku putem Wikimedia Commonsa)

Međutim, on se češće koristi za nespecifične enzime iz različitih izvora koji imaju oksidoreduktaznu aktivnost i koji koriste vodikov peroksid i druge supstrate da kataliziraju reakcije redukcije oksidacije.

Heme peroksidaze izuzetno su česte prirode. Nalaze se u životinjama, višim biljkama, kvascima, gljivama i bakterijama.

U sisavaca ih proizvode bijela krvna zrnca, maternica, slezina i jetra, žlijezde slinovnice, zidovi želuca, pluća, štitnjača i druga tkiva.

U biljkama su biljne vrste najbogatije peroksidazama hren i smokva. Peroksidaza pročišćena od hrena detaljno je proučavana i korištena u različite svrhe u eksperimentalnoj biologiji i biokemiji.

U eukariotskim stanicama ti se važni enzimi obično nalaze u specijaliziranim organelama poznatim kao "peroksisomi", koji su okruženi jednom membranom i uključeni su u brojne stanične metaboličke procese.

Struktura

Unatoč maloj homologiji koja postoji između različitih klasa peroksidaza, utvrđeno je da je njihova sekundarna struktura i način njezina organiziranja prilično očuvan među različitim vrstama.

Postoje neke iznimke, ali većina peroksidaza su glikoproteini, a vjeruje se da ugljikohidrati doprinose njihovoj visokoj temperaturnoj stabilnosti.

Ti proteini imaju molekulsku masu u rasponu od 35 do 150 kDa, što je ekvivalent otprilike 250 i 730 aminokiselinskih ostataka.

Uz iznimku mijeloperoksidaze, sve ove vrste molekula sadrže heme grupu u svojoj strukturi koja u stanju mirovanja ima atom željeza u stanju oksidacije Fe + 3. Biljke posjeduju protetsku skupinu poznatu kao feroporfirin XI.

Peroksidaze imaju dvije strukturalne domene koje se "omotaju" grupom hema i svaka od tih domena proizvod je ekspresije gena koji je podvrgnut događaju umnožavanja. Ove se strukture sastoje od više od 10 alfa-spirala povezanih polipeptidnim petlji i zavojima.

Čini se da će pravilno savijanje molekule ovisiti o prisutnosti konzerviranih ostataka glicina i prolina, kao i o ostatku asparaginske kiseline i argininskog ostatka koji između njih tvore solni most koji povezuje obje strukturalne domene.

Značajke

Glavna funkcija enzima peroksidaze je uklanjanje vodikovog peroksida iz stanične okoline, koji se može proizvesti različitim mehanizmima i koji mogu predstavljati ozbiljne prijetnje unutarstaničnoj stabilnosti.

Međutim, u ovom postupku uklanjanja ove reaktivne vrste kisika (u kojem kisik ima intermedijarno stanje oksidacije), peroksidaze koriste oksidacijsku sposobnost ove tvari da ispune ostale važne funkcije za metabolizam.

U biljkama su ovi proteini važan dio procesa lignifikacije i obrambenih mehanizama u tkivima zaraženim patogenima ili koji su pretrpjeli fizička oštećenja.

U znanstvenom kontekstu pojavile su se nove primjene za peroksidaze, a one uključuju obradu otpadnih voda koje sadrže fenolne spojeve, sintezu aromatskih spojeva i uklanjanje peroksida iz hrane ili otpadnih materijala.

U analitičkom i dijagnostičkom smislu, hrenova peroksidaza je možda najčešće korišteni enzim za pripremu konjugiranih antitijela koji se koriste za imunološke apsorpcijske testove, kao što su ELISA (ispitivanje imunosorbentom vezanim za enzim), a također i za određivanje različitih vrsta spojeva.

Mehanizam djelovanja

Katalitički proces peroksidaza događa se uzastopnim koracima koji započinju interakcijom između aktivnog mjesta enzima i vodikovog peroksida, koji oksidira željezni atom u heme grupi i stvara nestabilni intermedijarni spoj poznat kao spoj I (COI).

Oksidirani protein (CoI) tada ima heme skupinu sa atomom željeza koji je prešao iz oksidacijskog stanja III u stanje IV i za taj postupak vodikov peroksid je reduciran u vodu.

Spoj I može oksidirati supstrat koji donira elektrone, formirajući supstratni radikal i postati nova kemijska vrsta poznata kao Spoj II (CoII), koja se zatim reducira drugom molekulom supstrata, regenerirajući željezo u stanje III i proizvodeći još jedan radikal.

vrste

-Prema tijelu

Peroksidaze su grupirane u tri klase, ovisno o organizmu u kojem se nalaze:

- Klasa I: unutarćelijske prokariotske peroksidaze.

- Klasa II: izvanstanične gljivične peroksidaze.

- Klasa III: izlučene biljne peroksidaze.

Suprotno proteinima klase I, oni iz klase II i III imaju disulfidne mostove izgrađene između ostataka cisteina u svojim strukturama, što im daje znatno veću krutost.

Proteini klase II i III također se razlikuju od klase I po tome što općenito imaju glikozilaciju na svojoj površini.

-S obzirom na aktivno mjesto

Mehanički gledano, peroksidaze se također mogu kategorizirati prema prirodi atoma koji se nalaze u njihovom katalitičkom centru. Na ovaj su način opisane hemoperoksidaze (najčešće), vanadij-haloperoksidaze i druge.

Hemoperoxidases

Kao što je već spomenuto, ove peroksidaze imaju protetsku skupinu u svom katalitičkom centru poznatu kao heme grupa. Atom željeza na ovom mjestu koordiniraju se četiri veze s atomima dušika.

Vanadij-Haloperoxidases

Umjesto heme grupe, vanadij-haloperoksidaze posjeduju vanada kao protetsku skupinu. Ti su enzimi izolirani iz morskih organizama i nekih zemaljskih gljiva.

Vanadij u ovoj skupini koordiniraju tri ne-proteinska kisika, dušik iz histidinskog ostatka i dušik iz azidne veze.

Ostale peroksidaze

Mnoge bakterijske haloperoksidaze koje imaju protetske skupine osim hema ili vanadijuma svrstane su u ovu skupinu. U ovu skupinu spadaju i glutation peroksidaze, koje sadrže proteno skupinu seleno-cistein i neke enzime koji mogu oksidirati lignin.

Reference

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M.,… Walter, P. (2004). Bitna stanična biologija. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Strukturna svojstva peroksidaza. Časopis za biotehnologiju, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Selektivne oksidacije koje kataliziraju peroksidaze. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, i Stillman, JS (1976). O funkcioniranju i mehanizmu djelovanja peroksidaza. Recenzije koordinacijske kemije, 19, 187–251.
5. Hamid, M., i Rehman, K. (2009). Potencijalne primjene peroksidaza. Hemija hrane, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biokemija. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Molekularna i stanična biologija. (KE Cullen, ur.). McGraw-Hill e-knjige.