OKSIHEMOGLOBIN: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA I KRIVULJA VEZIVANJA - BIOLOGIJA - 2026

Ili je ksihemoglobin naziv koji se daje hemoglobinu kada se veže na kisik. Hemoglobin je protein koji se nalazi unutar crvenih krvnih zrnaca čija je glavna funkcija transport kisika iz pluća u tkiva.

Prva živa bića bila su jednoćelijska i živjela su u tekućem okruženju iz kojeg su se hranila i iz kojeg su uklanjala svoj otpad, kao i neki organizmi koji i danas postoje. U tim se uvjetima ovi procesi postižu jednostavnim difuzijskim mehanizmima, budući da je stanični zid u prisnom kontaktu s medijem koji ga opskrbljuje.

Krivulja disocijacije oksihemoglobina (Izvor: Ratznium na engleskoj WikipediaLater verziji postavio je Aaronsharpe na en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Razvoj sve složenijih višećelijskih organizama podrazumijevao je da se unutarnje stanice znatno odmaknu od okoliša, tako da su difuzijski mehanizmi kao jedini izvor opskrbe postali nedovoljni.

Dakle, razvijeni su specijalizirani sustavi za dobivanje hranjivih tvari i plinova poput probavnog i dišnog sustava, kao i transportni mehanizmi za približavanje tih hranjivih tvari i plinova stanici: kardiovaskularni sustav.

Da bi proizvele energiju u obliku ATP molekula, stanicama je potreban kisik. Kako se ATP ne može skladištiti, mora se stalno sintetizirati, što znači trajnu potrebu stanica za kisikom.

Hemoglobin se pojavio, evolucijski gledano, kao transportnik plina koji je "riješio" problem transporta kisika iz okoline u stanicu.

Karakteristike i struktura

Da bismo razmotrili karakteristike i strukturu oksihemoglobina, potrebno je uputiti se na hemoglobin, jer oksihemoglobin nije ništa drugo do hemoglobin vezan na kisik. Stoga će u nastavku biti opisane zajedničke karakteristike molekule u prisutnosti ili ne sa predmetnim plinom.

Čemu služi hemoglobin?

Hemoglobin je potreban za transport kisika do tkiva u količini i brzini za koju to zahtijeva, s obzirom na to da kisik ima tako malu topljivost u krvi da njegov transport difuzijom ne bi bio dovoljan za opskrbu tkivnih potreba.

Kako izgleda molekula hemoglobina?

Hemoglobin je tetramerni protein (koji ima četiri podjedinice), ima sferični oblik i molekularnu masu od 64 kDa.

Njegove četiri podjedinice čine jedinstvenu funkcionalnu cjelinu, gdje svaka uzajamno utječe na drugu. Svaka podjedinica sastoji se od polipeptidnog lanca, globina i protetske skupine, heme ili "heme" skupine, koja djeluje kao kofaktor i nije sastavljena od aminokiselina; to jest, to nije protein u prirodi.

Globin se nalazi u dva oblika: alfa globin i beta globin. Tetramer hemoglobina sastoji se od para alfa globinskih lanaca (od 141 aminokiseline) i para beta globinskih lanaca (od 146 aminokiselina).

Svaki od četiri polipeptidna lanca povezan je s heme skupinom, koja u sredini ima atom željeza u željeznom stanju (Fe2 +).

Kakva je heme grupa?

Hem grupa je porfirinski prsten koji se sastoji od četiri pirolna prstena (heterociklički aromatski spojevi s formulom C4H5N) povezani metilnim mostovima. Željezo u željeznom stanju u sredini veže se na strukturu koordiniranim dušičnim vezama.

Svaka skupina hema može se vezati na jednu molekulu kisika, tako da svaka molekula hemoglobina može vezati samo 4 molekule plina.

Ljudsko tijelo sadrži otprilike 2,5 x 1013 eritrocita, što su krvne stanice koje stvaraju i prenose hemoglobin. Svaki eritrocit ima oko 280 milijuna molekula hemoglobina i na taj način može prenijeti više od milijardu molekula kisika.

Kako se formira oksihemoglobin?

Oksihemoglobin nastaje nakon spajanja atoma kisika sa svakim atomom željeza u željeznom stanju koji se nalazi u svakoj grupi hema molekule hemoglobina.

Izraz oksihemoglobin odnosi se tada na hemoglobin s kisikom, a ne kemijski oksidira, jer ne gubi elektron u kombinaciji s kisikom i željezom ostaje u željeznom stanju.

Oksigenacijom dolazi do promjene u kvaternarnoj strukturi molekule, tj. Promjeni konformacije koja se može prenijeti iz globinskih lanaca u heme skupinu i obrnuto.

Koja je maksimalna količina kisika koju hemoglobin može nositi?

Hemoglobin može u svojoj strukturi najviše povezati četiri molekule kisika. Ako je molarni volumen idealnih plinova 22,4 L / mol, jedan mol hemoglobina (64 500 g) veže se s 89,6 litara kisika (4 mola O2 x 22,4 L / mol).

Dakle, svaki gram hemoglobina mora se vezati sa 1,39 ml O2 da bi bio 100% zasićen (89,6L / 64500 g x (1000 ml / L)).

U praksi krvni testovi daju nešto niže rezultate, budući da postoje male količine methemoglobina (oksidiranog hemoglobina) i karboksihemoglobina (hemoglobin + ugljični monoksid (CO)) koji ne može vezati kisik.

Uzimajući to u obzir, pravilo "Hüfnera" kaže da u krvi 1 g hemoglobina ima maksimalnu sposobnost vezanja kisika od 1,34 ml.

Krivulja vezivanja oksihemoglobina

Broj molekula kisika koji se mogu vezati na molekulu hemoglobina ovisi o parcijalnom tlaku kisika ili PO2. U nedostatku kisika, hemoglobin se deoksigenira, ali kako PO2 raste, povećava se i broj kisika koji se vežu na hemoglobin.

Postupak vezanja kisika na hemoglobin ovisan je o parcijalnom tlaku kisika. Kad se crta, rezultat se naziva "krivulja oksihemoglobina" i ima karakterističan "S" ili sigmoidni oblik.

Ovisno o PO2, hemoglobin će biti manje ili više sposoban „otpustiti“ ili „isporučiti“ kisik koji nosi, kao i napuniti ga.

Na primjer, u području između 10 i 60 mmHg tlaka, dobiva se najstrmiji dio krivulje. U tom stanju, hemoglobin se lako može odreći velikih količina O2. To je stanje koje se postiže u tkivima.

Kada je PO2 između 90 i 100 mmHg (12 do 13 kPa), hemoglobin je gotovo 100% zasićen O2; a kad je arterijski PO2 60 mmHg (8 kPa), zasićenost s O2 još uvijek iznosi čak 90%.

U plućima su to prevladavajući uvjeti (tlak između 60 i 100 mmHg), a upravo to omogućava da se molekule hemoglobina prisutne u eritrocitima napune kisikom.

Ovaj sigmoidni oblik koji crta krivulju oksihemoglobina osigurava da se ovaj protein ponaša kao izvrstan punjač pluća, vrlo učinkovit prijenosnik u arterijskoj krvi i izvrstan donator O2 u tkivima, srazmjerno lokalnoj brzini metabolizma. odnosno na zahtjev.

Reference

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9. izdanje (str. 501-502). McGraw-Hill press, New York, SAD.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA i Rodwell, VW (2014). Harperova ilustrirana biokemija. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biokemija (1989). Burlington, Sjeverna Karolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem, Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fiziologija. (3. izd.) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Fiziološka osnova medicinske prakse. Williams i Wilkins