Ovalbumin je najobilniji protein u „čistim” jaja ptica. Pripada obitelji proteina poznatih kao "serpin" ili "inhibitor serinske proteaze", što je vrlo raznolika skupina eukariotskih proteina (uključuje više od 300 homolognih proteina).
Bio je jedan od prvih bjelančevina izoliranih s velikom čistoćom, a zahvaljujući iznenađujućem obilju u reproduktivnim strukturama ptica, naširoko se koristi kao "model" u pripremi "standarda" za proučavanje strukture, svojstava, sinteza i izlučivanje mnogih proteina.
Molekularna struktura ovalbumina (Izvor: Jawahar Swaminathan i osoblje MSD-a u Europskom institutu za bioinformatiku putem Wikimedia Commonsa)
Procentualno gledano, ovalbumin sadrži između 60 i 65% ukupnog sadržaja proteina u jajetu, ali za razliku od ostalih članova porodice proteina Serpin, on nema aktivnost kao inhibitora proteaze.
Bijela pileća jaja imaju i druge bjelančevine:
- Ovotransferrin, koji se naziva i konalbumin, koji predstavlja 13% ukupnog sadržaja bjelančevina
- Ovomucoid, glikoprotein koji čini 11% ukupnog broja
- Ovomucin, još jedan sulfatirani glikoprotein koji predstavlja 3,5%
- lizocim ili muramidaza, koja također sadrži 3,5% ukupnog bjelančevina bijelog luka
- Globulini, koji predstavljaju 4%
Sinteza ovalbumina nastaje iz mješavine intermedijarnih peptida tijekom tranzita jajašca kroz jajovod ptica, a postoje izvješća da se transkripcija uključenih gena događa samo kao odgovor na prisutnost estrogena, spolnog hormona.
Struktura
Ovalbumin je monomerni fosfoglikoprotein s molekulskom masom od oko 45 kDa i izoelektričnom točkom blizu 4,5. Stoga u svojoj strukturi postoje brojna mjesta fosforilacije i glikozilacije, koja su vrlo česte posttranslacijske modifikacije proteina.
Ovaj protein je kodiran 7.700 gena baznog para, kojeg karakterizira prisustvo 8 egsona isprepletenih sa 7 introna, pa se sumnja da je njegov glasnik podvrgnut višestrukim post-transkripcijskim modifikacijama da bi se dobio zreli protein.
Ovalbumin iz pilećih jaja ima 386 aminokiselinskih ostataka, a pokazano je da se čisti oblik ovog proteina sastoji od tri podrazreda poznatih kao A1, A2 i A3, a karakterizirani su sadržavanjem dviju, jedna i bez fosfatnih skupina.
Što se tiče tercijarne strukture, aminokiselinski slijed ovalbumina otkriva prisutnost 6 cisteinskih ostataka, između kojih su formirana četiri disulfidna mosta. Nadalje, neka strukturna ispitivanja pokazala su da je N-terminalni kraj ovog proteina acetiliran.
S-
Kad se jaja skladište, struktura ovalbumina se mijenja, tvoreći ono što je u literaturi poznato kao S-ovalbumin, što je stabilniji oblik protiv topline i koji nastaje zbog mehanizama razmjene disulfida i sulfhidrila.
Uz temperaturu skladištenja, ovaj "oblik" ovalbumina nastaje i ovisno o unutarnjem pH jaja, što se može očekivati u bilo kojoj vrsti proteina u prirodi.
S-ovalbumin se tada pripisuje nekim reakcijama preosjetljivosti od kojih neki pate nakon gutanja jaja.
Značajke
Unatoč činjenici da ovalbumin pripada obitelji bjelančevina koje karakteriziraju svojom aktivnošću kao inhibitori proteaze, on nema inhibicijsku aktivnost i njegova funkcija nije do kraja rasvijetljena.
Međutim, pretpostavljeno je da je potencijalna funkcija ovog enzima transport i skladištenje metalnih iona do i iz embriona. Drugi su autori predložili da on funkcionira i kao prehrambeni izvor zametaka tijekom njegovog rasta.
S eksperimentalnog stajališta, ovalbumin predstavlja jedan od glavnih "modelnih" proteina za različite strukturne, funkcionalne, sintetske i sustave proučavanja izlučivanja proteina, zbog čega je bio vrlo važan za napredak u znanstvenim pitanjima.
Funkcije za prehrambenu industriju
Uz to, budući da je jedan od najzastupljenijih bjelančevina u pilećem jajetu, ovo je izuzetno važan protein za prehranu ljudi i drugih životinja koje jedu jaja različitih ptica.
U kulinarskom aspektu, ovalbumin, kao i ostatak proteina u jajetu koristi se zbog svojih funkcionalnih svojstava, posebno za sposobnost pjenjenja, procesa u kojem se polipeptidi denaturiraju, formirajući zračno sučelje. / stabilna tekućina karakteristična za spomenuto stanje disperzije.
denaturacije
Budući da ovalbumin ima brojne sulfhidrilne skupine, prilično je reaktivan i lako denaturiran protein.
Temperatura denaturacije ovalbumina je između 84 i 93 ° C, a 93 je ona koja karakterizira oblik S-ovalbumina, koji je stabilniji na višim temperaturama. Denaturacijom ovalbumina toplinom dolazi do stvaranja karakterističnih bjelkastih "gelova" koji se opažaju tijekom kuhanja jaja.
Pržena jaja (Izvor: WhatamIdoing putem Wikimedia Commonsa)
PH je važan čimbenik kada se razmatra denaturacija ovog proteina, kao i vrsta i koncentracija soli. Za ovalbumin, pH za denaturaciju je oko 6,6.
U različitim uvjetima denaturacije, molekule ovalbumina imaju veliku tendenciju nakupljanja, proces koji se obično može ubrzati dodavanjem soli i povećanjem temperature.
Sposobnost ovalbumina i ostalih bjelančevina jajeta, kada se zagrijavaju, formiraju strukture slične gelu, kao i njihova sposobnost da se vežu na molekule vode i djeluju kao emulgatori, ono je što im daje najvažnije funkcionalne karakteristike i zbog čega su toliko iskorišteni posebno u prehrambenoj industriji.
Postupak denaturacije ovog proteina bio je vrlo koristan za ispitivanje prijelaznih mehanizama između čvrstog i gel stanja, kao i za proučavanje učinka koji različite vrste soli imaju u različitim koncentracijama (ionska snaga) na cjelovitost proteina.
Reference
- Huntington, JA, i Stein, PE (2001). Struktura i svojstva ovalbumina. Časopis za kromatografiju B: Biomedicinske znanosti i primjene, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Nepovratna toplinska denaturacija i stvaranje linearnih agregata ovalbumina. Hidrokoloidi hrane, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA i Fothergill, JE (1981). Kompletna aminokiselinska sekvenca hen ovalbumina. Europski časopis za biokemiju, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, i Williams, PA (ur.). (2011). Priručnik s prehrambenim proteinima. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Obitelj ovalbumina proteina serpina. FEBS pisma, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Biosinteza ovalbumina. Priroda, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Znanost o prehrambenim materijalima u industriji jaja u prahu. Uloga znanosti o materijalima u bioinženjerstvu hrane (str. 505-537). Akademska štampa.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Toplina izazvana denaturacijom i agregacijom ovalbumina pri neutralnom pH opisanom nepovratnom kinetikom prvog reda. Znanost o proteinu: publikacija Protein Society, 12 (12), 2693-2703.