MIOFIBRILI: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA, SASTAV, FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2026

Su miofibrila su strukturne jedinice mišićnim stanicama, također poznat kao mišićnih vlakana. Vrlo su obilni, poredani su paralelno i ugrađeni su citozolom ovih stanica.

Isprepletene mišićne stanice ili vlakna su vrlo duge stanice, mjere do 15 cm i promjera od 10 do 100 μm. Plazmatska membrana poznata je kao sarkolemma, a citosol kao sarkoplazma.

Dijagram mišićne strukture ljudskog bića (Izvor: Deglr6328 ~ commonswiki, via Wikimedia Commons)

Unutar ovih stanica nalaze se, osim miofibrila, više jezgara i mitohondrija koji su poznati kao sarkozomi, kao i istaknuti endoplazmatski retikulum poznat kao sarkoplazmatski retikulum.

Miofibrili su prepoznati kao "kontraktilni elementi" mišića kod kralješnjaka. Sastoji se od nekoliko vrsta proteina koji im daju elastične i uvlačne karakteristike. Osim toga, oni zauzimaju važan dio sarkoplazme mišićnih vlakana.

Razlike između mišićnih vlakana

Postoje dvije vrste mišićnih vlakana: prugasta i glatka vlakna, od kojih svako ima anatomsku raspodjelu i specifičnu funkciju. Miofibrili su posebno važni i vidljivi su u prugastim mišićnim vlaknima koja čine kosturni mišić.

Pletena vlakna predstavljaju ponavljajući uzorak poprečnih traka kad se gledaju pod mikroskopom i povezana su sa skeletnim mišićima i dijelom srčanih mišića.

Glatka vlakna, s druge strane, ne pokazuju isti uzorak pod mikroskopom i nalaze se u karakterističnim mišićima krvožilnog i probavnog sustava (i svih unutarnjih organa).

Opće karakteristike

Miofibrili se sastoje od dvije vrste kontraktilnih filamenata (također poznatih i kao miofilamenti), koji se zauzvrat sastoje od filamentnih proteina miozina i aktina, što će biti opisano kasnije.

Grafički prikaz miofibrila u skeletnim mišićima (Izvor: Izmijenjeno iz BruceBlausa putem Wikimedia Commonsa)

Različiti istraživači utvrdili su da se poluživot kontraktilnih proteina miofibrila kreće u rasponu od 5 dana do 2 tjedna, tako da je mišić vrlo dinamično tkivo, ne samo sa kontraktilnog gledišta, već i sa stajališta sinteze i obnove. njegovih strukturnih elemenata.

Funkcionalna jedinica svake miofibrile u mišićnim stanicama ili vlaknima naziva se sarcomere i ograničena je područjem poznatim kao "Z traka ili linija", odakle se aktinski miofilamenti protežu paralelnim redoslijedom.

Budući da miofibrili zauzimaju značajan dio sarkoplazme, ove vlaknaste strukture ograničavaju položaj jezgara stanica kojima pripadaju prema periferiji stanica, blizu sarkolemme.

Neke ljudske patologije povezane su s premještanjem jezgara prema unutrašnjosti miofibrilarnih snopova, a one su poznate i kao centro-nuklearne miopatije.

Stvaranje miofibrila ili "miofibrilologeneza"

Prve miofibrile sakupljaju se tijekom razvoja skeletnog mišića embrija.

Proteini koji čine sarkomere (funkcionalne jedinice miofibrila) u početku su poravnati s krajeva i strana nekih "premiofibrila" koji su sastavljeni od aktinskih filamenata i malih dijelova nemišičnog miozina II i specifičnog α-aktina mišića.

Kako se to događa, geni koji kodiraju srčane i skeletne izoforme α-aktina izražavaju se u različitim omjerima u mišićnim vlaknima. Najprije je izražena količina srčane izoforme koja je izražena, a onda se ta promjena mijenja u skeletni.

Nakon stvaranja premiofibrila, nastale miofibrile sastavljaju se iza zone formiranja premiofibrila i u njima se otkriva oblik mišićnog miozina II.

U ovom trenutku, miozinski filamenti se poravnavaju i kombiniraju s drugim specifičnim proteinima koji vežu miozin, što je slučaj i s aktinskim filamentima.

Struktura i sastav

Kao što je prije maloprije spomenuto, miofibrili su sastavljeni od kontraktilnih proteinskih miofilamenata: aktina i miozina, koji su također poznati kao tanki i debeli miofilamenti. Oni su vidljivi pod svjetlosnim mikroskopom.

- Tanki miofilamenti

Tanka vlakna miofibrila sastoje se od proteina aktina u njegovom vlaknastom obliku (aktin F), koji je polimer globularnog oblika (aktin G), koji je manje veličine.

Vlaknasti lanci G-aktina (F-aktin) tvore dvostruku crtu koja se namotava u spirali. Svaki od ovih monomera teži više od manje od 40 kDa i sposoban je da veže miozin na određenim mjestima.

Ti filamenti su promjera oko 7 nm i prolaze između dva područja poznata kao I i A traka A. U A opsegu su ti filamenti smješteni oko debelih niti u sekundarnom šesterokutnom rasporedu.

Naime, svaki tanki filament simetrično je odvojen od tri debela vlakna, a svaki debeli filament okružen je sa šest tankih niti.

Tanka i gusta vlakna međusobno djeluju kroz "poprečne mostove" koji strše iz debelih niti i pojavljuju se u strukturi miofibrila u pravilnim razmacima udaljenosti od 14 nm.

Shematski prikaz miofilamenata koji čine miofibrile i njihove presjeke (Izvor: Kamran Maqsood 93 putem Wikimedia Commonsa)

Aktinski filamenti i drugi povezani proteini protežu se dalje od "rubova" Z linija i preklapaju miozinske niti prema središtu svakog sarcomera.

- Gusti miofilamenti

Debeli vlaknasti polimeri su proteini miozina II (svaki od 510 kDa) i ograničeni su regijama poznatim kao "A trake".

Miofilamenti miozina dugi su otprilike 16 nm i raspoređeni su u šesterokutnom rasporedu (ako se primijeti presjek miofibrila).

Svaki filament miozina II sastoji se od mnogo nabijenih molekula miozina, a svaka se sastoji od dva polipeptidna lanca koja imaju područje ili glavicu u obliku kluba i koja su smještena u "snopove" kako bi tvorili vlakna.

Oba snopa se drže preko njihovih krajeva u sredini svakog sarcomera, tako da su "glave" svakog miozina usmjerene prema liniji Z, gdje su tanki filamenti pričvršćeni.

Glave miozina ispunjavaju vrlo važne funkcije, budući da imaju mjesta vezanja za ATP molekule, a osim toga, tijekom mišićne kontrakcije, mogu formirati poprečne mostove za interakciju s tankim aktinskim vlaknima.

- Pridruženi proteini

Aktinski filamenti su "usidreni" ili "fiksirani" na plazma membranu mišićnih vlakana (sarkolemma) zahvaljujući njihovoj interakciji s drugim proteinom poznatim kao distrofin.

Uz to, postoje dva važna proteina koja vežu aktin poznata kao troponin i tropomiozin koji zajedno sa aktinskim filamentima tvore proteinski kompleks. Oba su proteina ključna za regulaciju interakcija koje se odvijaju između tankih i gustih niti.

Tropomiozin je također dvolančana, vlaknasta molekula koja se povezuje s aktinim helikopterima posebno u području žljebova između dviju niti. Troponin je tripartitni globularni proteinski kompleks smješten u intervalima na aktinskim vlaknima.

Ovaj posljednji kompleks funkcionira kao "prekidač" ovisan o kalcijumu koji regulira procese kontrakcije mišićnih vlakana, zbog čega je od najveće važnosti.

U prugasti mišići kralježnjaka postoje i dva druga proteina koji stupaju u interakciju s gustim i tankim nitima, poznatim kao titin i nebulin.

Nebulin ima važne funkcije u reguliranju duljine aktinskih filamenata, dok titin sudjeluje u potpori i učvršćivanju miozinskih filamenata u području sarcomera poznatog kao M linija.

Ostali proteini

Postoje i drugi proteini koji se povezuju s gustim miofilamentima poznatim kao proteini C koji vežu miozin i momezin, koji su odgovorni za fiksaciju miozinskih filamenata u M liniji.

Značajke

Miofibrili imaju elementarne posljedice na sposobnost kretanja kralježnjaka.

Budući da su sastavljeni od vlaknastih i kontraktilnih proteinskih kompleksa mišićnog aparata, oni su neophodni za izvršavanje reakcija na živčane podražaje koji dovode do pokreta i pomicanja (u skeletnim prugastim mišićima).

Neosporna dinamička svojstva skeletnih mišića, koja čine više od 40% tjelesne težine, daju miofibrili koji u sebi imaju između 50 i 70% proteina u ljudskom tijelu.

Miofibrili, kao dio ovih mišića, sudjeluju u svim njegovim funkcijama:

- Mehaničko: pretvaranje kemijske energije u mehaničku energiju za stvaranje sile, održavanje držanja, stvaranje pokreta, itd.

- Metabolički: budući da mišić sudjeluje u metabolizmu bazalne energije i služi kao mjesto skladištenja osnovnih tvari poput aminokiselina i ugljikohidrata; također pridonosi proizvodnji topline i potrošnji energije i kisika korištenih tijekom fizičkih aktivnosti ili sportskih vježbi.

Budući da se miofibrili sastoje uglavnom od proteina, oni predstavljaju mjesto skladištenja i oslobađanja aminokiselina koje doprinose održavanju razine glukoze u krvi tijekom posta ili gladovanja.

Također, oslobađanje aminokiselina iz tih mišićnih struktura važno je s gledišta biosintetskih potreba drugih tkiva poput kože, mozga, srca i drugih organa.

Reference

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Atlas fiziologije u boji (5. izd.). New York: Thieme.
2. Friedman, AL, i Goldman, YE (1996). Mehanička karakterizacija miofibrila kostnih mišića. Biophysical Journal, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Skeletni mišić: kratak pregled strukture i funkcije. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). Razmnožavanje miofibrila tijekom rasta mišićnih vlakana. J. stanični sekt., 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. izd.). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Miofibrili su stisnuli jezgre. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Montaža i održavanje miofibrila u prugastom mišiću. U Priručniku za eksperimentalnu farmakologiju (str. 37). New York, SAD: Springer International Publishing Švicarska.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., i Sanger, JM (2010). Montaža i dinamika miofibrila. Časopis za biomedicinu i biotehnologiju, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., i Bremel, R. (1975). Priprema i svojstva kralježnjaka glatkih - mišićnih miofibrila i aktomiozina. Europski časopis za biokemiju, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., Smith, F. (1963). Opća zoologija (2. izd.). London: WB Saunders Company.