LIZOZIM: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA, FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2026

Su lizozime su hidrolitički enzimi široko rasprostranjena u prirodi koji može hidrolizom glikozidnom vezom peptidoglikanskog stjenke bakterija. Prisutni su u biljkama i životinjama i djeluju kao obrambeni mehanizam protiv bakterijskih infekcija.

Otkriće ovih enzima datira iz 1922. godine, kada je Aleksandar Fleming shvatio da postoji protein koji ima katalitičku sposobnost liziranja bakterija u nekim ljudskim tkivima i izlučevinama.

Grafički prikaz strukture lizozima (Izvor: Jawahar Swaminathan i osoblje MSD-a u Europskom institutu za bioinformatiku putem Wikimedia Commonsa)

Zahvaljujući jednostavnom dobivanju i maloj veličini, lizocim je bio jedan od prvih enzima koji je sekvencioniran i čija je struktura određena pomoću rendgenskih zraka, a trenutno se koristi kao modelni sustav u proteinskoj kemiji, enzimologiji, kristalografiji i molekularnoj biologiji.

Lizozim je "bakteriolitički" enzim koji se specijalizirao za hidrolizu β-1,4 glikozidnih veza koje nastaju između N-acetilmuramske kiseline i N-acetilglukozamina prisutnih u staničnoj stijenci peptidoglikana, a koji su posebno izloženi gram-pozitivne bakterije.

Ima različite funkcije, probavne i imunološke, u svim organizmima gdje se izražava i koristi kao biotehnološki resurs u različite svrhe.

karakteristike

Lizozimi se izražavaju u glavnim skupinama živih organizama na planeti, ali ih životinja osobito obiluje i upravo su iz njih pročišćeni i proučavani.

U ljudi se lizocim nalazi u visokim koncentracijama u različitim tekućinama i tkivima poput jetre, hrskavice, sline, sluzi i suza. Izražava se hematopoetskim stanicama, a nalazi se u granulocitima, monocitima i makrofazima, kao i ostalim stanicama prekursora u koštanoj srži.

Lizozimi biljnog podrijetla hidroliziraju supstrate slične onima koje koriste drugi usko povezani enzimi poznati kao himinaze, zbog čega mogu i hidrolizirati veze u citinu, iako s manjom učinkovitošću.

Vrste lizozima u životinja i njihove karakteristike

U životinjskom carstvu su opisane najmanje tri vrste lizocima:

-Lozimi tipa C ("C" " c onvencional" ili " c hicken" što znači piletina engleski)

-Lizozimi tipa G ("G" za " g oose", što na engleskom znači guska) i

-Lizozimi tipa I ("I" od " ja nvertebrates")

Tri razreda lizocima međusobno se razlikuju s obzirom na aminokiselinske sekvence, biokemijske karakteristike i enzimska svojstva.

Lizocimi tipa C

Ti se lizocimi smatraju „uzorcima“ enzima ove obitelji budući da su poslužili kao model za proučavanje strukture i funkcije. Poznati su kao tip "C" engleskog "piletina", jer su prvi put izolirani iz bijele pilećih jaja.

U ovom su razredu lizocimi koje proizvodi većina kralježnjaka, posebno ptica i sisavaca. Također uključuje enzime koji su prisutni kod nekih člankonožaca, poput Lepidoptera, Diptera, nekih pauka i rakova.

Oni su mali enzimi jer imaju molekulsku masu koja ne prelazi 15 kDa. To su osnovni proteini s visokim izoelektričnim točkama.

Lizozimi tipa G

Prvi lizocim ove vrste identificiran je u bjelanjka od guske jaje i prisutan je u brojnim vrstama ptica kao što su kokoši, labudovi, nojevi, kasoari i druge.

U nekim slučajevima, lizocimi tipa G obilniji su od lizazima tipa C u bjelanjkama određenih ptica, dok je u drugima obrnuto, lizocimi tipa C su obilniji.

Ovi lizocimi prisutni su i u školjkašama te u nekim plaštima. Oni su malo veći od proteina tipa C, ali njihova molekularna težina obično ne prelazi 25 kDa.

Lizocimi tipa I

Ovi lizocimi prisutni su prije svega u beskralježnjacima. Njegova prisutnost utvrđena je kod lisnjaka, iglokožaca, rakova, insekata, mekušaca i nematoda, a odsutan je kod sisavaca i drugih kralježnjaka.

Imaju više kiselih izoelektričnih točaka od onih proteina tipa C i tipa G.

Struktura

Tri vrste životinjskih enzima opisane u prethodnom odjeljku imaju prilično slične trodimenzionalne strukture.

Ljudski lizozim je lizocim tipa C i bio je prvi od tih enzima koji su proučavani i strukturno okarakterizirani. To je mali protein sa 130 aminokiselinskih ostataka i kodiran je genom smještenim na kromosomu 12, koji ima 4 egzona i 3 introna.

Njegova je struktura podijeljena na dvije domene: jedna je poznata kao α domena, a druga kao β domena. Α domena je sastavljena od četiri alfa helika i β domena se sastoji od antiparalnog β lista i velike petlje.

Katalitičko mjesto enzima nalazi se u rasjedu koji se formira između obje domene, a za vezanje sa supstratom ima ostatke glutaminske kiseline i asparaginske kiseline. Pored toga, ima najmanje šest "subpozita" poznatih kao A, B, C, D, E i F, koji se mogu vezati na šest uzastopnih ostataka šećera.

Značajke

Lizozim ima ne samo fiziološke funkcije u zaštiti i borbi protiv bakterijskih infekcija u organizmima koji ga izražavaju, već je, kao što je spomenuto, vrlo koristan kao uzorni enzim s kemijskog, enzimskog i strukturnog stajališta.

U današnjoj industriji prepoznat je kao moćan baktericid pa se koristi za čuvanje hrane i lijekova.

Zahvaljujući reakciji koju ovi enzimi kataliziraju, mogu djelovati na različite bakterijske populacije i mijenjati stabilnost njihovih zidova, što se kasnije prevodi u staničnu lizu.

U kombinaciji s drugim sličnim enzimima, lizocimi mogu djelovati i na gram-pozitivne i na gram-negativne bakterije, pa ih se može smatrati dijelovima antibakterijskog „imunološkog“ sustava različitih klasa organizama.

U bijelim krvnim stanicama prisutnim u krvi sisavaca, ovi enzimi imaju važne funkcije u razgradnji invazivnih mikroorganizama, što ih čini bitnim za imunološki sustav ljudi i ostalih sisavaca.

Lizozimi u biljkama u osnovi ispunjavaju iste funkcije kao u životinjama koje ih izražavaju, jer su prva linija obrane od bakterijskih patogena.

Reference

1. Callewaert, L., i Michels, W. (2010). Lizozimi u životinjskom carstvu. J. Biosci., 35 (1), 127-160.
2. Merlini, G., i Bellotti, V. (2005). Lizozim: Paradigmatska molekula za ispitivanje strukture proteina, funkcije i pogrešnog savijanja. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Mir, A. (1977). Lizozim: kratki pregled. Postdiplomski medicinski časopis, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., i Sahoo, M. (2012). Lizozim u stočarstvu: Vodič za odabir bolesti. Časopis Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Strukturni odnosi u superfamiliji lizozima: važni dokazi o motivima potpisa glikozidne hidrolize. PLOS One, 5 (11), 1–10.