LIZIN: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA, FUNKCIJE, BIOSINTEZA - BIOLOGIJA - 2026

Lizin (Lys, K) ili -diaminocaproic ε kiselina je jedna od 22 aminokiselina koje čine se proteini od živih organizama i na ljude, smatra se bitnim, jer nema put za biosintezu.

Otkrio ga je Drechsel 1889. godine kao produkt hidrolize (razgradnje) kazeinogena. Godinama kasnije, Fischer, Siegfried i Hedin utvrdili su da je također dio proteina poput želatine, albumina u jajima, konglutina, fibrina i drugih proteina.

Kemijska struktura aminokiseline lizin (Izvor: Borb, putem Wikimedia Commons)

Kasnije se njegovo pojavljivanje pokazalo u klijanjem sadnica i u većini ispitivanih biljnih proteina kojima je određeno njegovo obilje kao općeg sastavnog elementa svih staničnih proteina.

Smatra se jednom od glavnih „ograničavajućih“ aminokiselina u prehrani bogatoj žitaricama, pa se smatra da ona utječe na kvalitetu proteina koju konzumira različita nerazvijena populacija u svijetu.

Neke studije utvrdile su da unos lizina pogoduje proizvodnji i oslobađanju hormona inzulina i glukagona, koji imaju važne učinke na energetski metabolizam tijela.

karakteristike

Lizin je pozitivno nabijena α-aminokiselina, ima molekulsku masu 146 g / mol, a vrijednost konstante disocijacije bočnog lanca (R) iznosi 10,53, što znači da je, pri fiziološkom pH, njegova supstituirana amino skupina potpuno je ionizirana, daje aminokiselini neto pozitivan naboj.

Njegova pojava u proteinima različitih vrsta živih organizama je blizu 6%, a razni autori smatraju da je lizin neophodan za rast i adekvatan popravak tkiva.

Stanice imaju veliku količinu derivata lizina koji ispunjavaju širok izbor fizioloških funkcija. Među njima su hidroksilizin, metil-lizin i drugi.

To je ketogena aminokiselina, što podrazumijeva da njezin metabolizam stvara ugljikove kosture posredničkih supstrata za stvaranje molekula poput acetil-CoA, s naknadnim stvaranjem ketonskih tijela u jetri.

Za razliku od ostalih esencijalnih aminokiselina, ovo nije glukogena aminokiselina. Drugim riječima, njegova degradacija ne završava proizvodnjom posrednika koji stvaraju glukozu.

Struktura

Lizin se svrstava u skupinu osnovnih aminokiselina, čiji bočni lanci imaju ionizirajuće skupine s pozitivnim nabojima.

Njegov bočni lanac ili R skupina ima drugu primarnu amino skupinu koja je vezana na atom ugljika u položaju ε njegovog alifatičkog lanca, otuda je i naziv "ε-aminokaproni".

Ima α ugljikov atom, na koji su vezani atom vodika, amino skupina, karboksilna skupina i R bočni lanac, karakterizirana molekulskom formulom (-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Budući da bočni lanac ima tri metilenske skupine, i iako molekula lizina ima pozitivno nabijenu amino skupinu pri fiziološkom pH, ova R skupina ima snažan hidrofobni karakter, zbog čega je često "ukopana" u proteinske strukture., izostavljajući samo ε-amino skupinu.

Amino skupina na bočnom lancu lizina vrlo je reaktivna i općenito sudjeluje u aktivnim centrima mnogih proteina s enzimskim djelovanjem.

Značajke

Lizin, kao esencijalna aminokiselina, ispunjava više funkcija kao mikronutrijenata, posebno kod ljudi i drugih životinja, ali je i metabolit u različitim organizmima poput bakterija, kvasca, biljaka i algi.

Karakteristike njegovog bočnog lanca, posebno one ε-amino skupine povezane s ugljikovodičnim lancem koja je sposobna formirati vodikove veze, daju mu posebna svojstva koja ga čine sudionikom u katalitičkim reakcijama u različitim vrstama enzima.

Vrlo je važno za normalan rast i preuređivanje mišića. Pored toga, molekula je prekursor za karnitin, spoj sintetiziran u jetri, mozgu i bubrezima koji je odgovoran za transport masnih kiselina u mitohondrije za proizvodnju energije.

Ova aminokiselina je također potrebna za sintezu i stvaranje kolagena, važnog proteina sustava vezivnog tkiva u ljudskom tijelu, pa pridonosi održavanju strukture kože i kostiju.

Ima eksperimentalno prepoznate funkcije u:

- Zaštita crijeva od stresnih podražaja, kontaminacije bakterijskim i virusnim patogenima itd.

- Smanjiti simptome kronične anksioznosti

- Promicati rast dojenčadi koja odraste na dijetama slabe kvalitete

biosinteza

Ljudi i drugi sisari ne mogu sintetizirati aminokiselinu lizin in vivo, i upravo iz tog razloga moraju ga dobiti iz životinjskih i biljnih bjelančevina koje unose s hranom.

U prirodnom su se svijetu razvila dva različita puta za biosintezu lizina: jedan koji koriste "niže" bakterije, biljke i gljivice, a drugi koji koriste eugleneidi i "više" gljivice.

Biosinteza lizina u biljkama, nižim gljivicama i bakterijama

U tim se organizmima lizin dobiva iz diaminopimelične kiseline putem u 7 koraka, počevši od piruvata i aspartatnog polualdehida. Na primjer, za bakterije ovaj put uključuje proizvodnju lizina u svrhu (1) sinteze proteina, (2) sinteze diaminopimelata i (3) sinteze lizina koja će se koristiti u staničnoj stijenci peptidoglikana.

Aspartat u organizmima koji predstavljaju ovaj put ne samo da stvara lizin, nego također dovodi do proizvodnje metionina i treonina.

Put odlazi u aspartatni polualdehid za proizvodnju lizina i u homoserin, koji je prekursor za treonin i metionin.

Biosinteza lizina u višim i euglenidnim gljivama

Sinteza de novo lizina u višim gljivama i euglenidnim mikroorganizmima događa se putem intermedijarnog L-α-aminoadipata, koji se mnogo puta transformira na različite načine nego u bakterijama i biljkama.

Put se sastoji od 8 enzimskih koraka koji uključuju 7 slobodnih međuprodukata. Prva polovina puta odvija se u mitohondrijama i postiže se sinteza α-aminoadipata. Pretvorba α-aminoadipata u L-lizin događa se kasnije u citosolu.

- Prvi korak puta sastoji se od kondenzacije molekula α-ketoglutarata i acetil-CoA pomoću enzima homocitrat sintaza, čime se dobiva homocitrna kiselina.

- Homocitrna kiselina se dehidrira u cis-homoakonitnu kiselinu, koja se potom enzimom homoakonitaze pretvara u homoizocitronsku kiselinu.

- Homoizocitna kiselina se oksidira homoizocitrat dehidrogenazom, te se tako postiže prolazno stvaranje oksoglutarata, koji gubi molekulu ugljičnog dioksida (CO2) i završava kao α-katoadipinska kiselina.

- Ovaj zadnji spoj transaminiran je postupkom ovisnim o glutamatu, zahvaljujući djelovanju enzima aminoadipata aminotransferaze, koji stvara L-α-aminoadipinsku kiselinu.

- Bočni lanac L-α-aminoadipinske kiseline smanjuje se u L-α-aminoadipinsku-5-polualdehidnu kiselinu djelovanjem aminoadipat reduktaze, reakcije koja zahtijeva ATP i NADPH.

- Sakropin reduktaza katalizira kondenzaciju L-α-aminoadipinske kiseline-8-polualdehida s molekulom L-glutamata. Nakon toga imino se smanjuje i dobiva se sukropin.

- Konačno, vezu ugljik-dušik u glutamatnom dijelu saharopina "presječe" enzim saharopin dehidrogenaza, dajući L-lizin i α-ketoglutaratnu kiselinu kao krajnje proizvode.

Alternativa lizinu

Eksperimentalni testovi i analize provedene s štakorima u razdoblju rasta omogućile su otkrivanje da ε-N-acetil-lizin može zamijeniti lizin za podršku rasta potomstva, a to zahvaljujući prisutnosti enzima: ε-lizin acilaze, Ovaj enzim katalizira hidrolizu ε-N-acetil-lizina da bi se dobio lizin, i to vrlo brzo i u velikim količinama.

degradacija

U svih vrsta sisavaca prvi korak razgradnje lizina katalizira enzim lizin-2-oksoglutarat reduktaza koji je sposoban pretvoriti lizin i α-oksoglutarat u saharopin, derivat aminokiseline prisutan u fiziološkim tekućinama životinja i čiji postojanje u njima demonstrirano je krajem 60-ih.

Sukropin se pretvara u α-aminoadipat δ-polualdehid i glutamat djelovanjem enzima saharopin dehidrogenaze. Drugi enzim također može upotrijebiti sakropin kao supstrat da ga hidrolizira ponovno u lizin i α-oksoglutarat, a to je poznato i kao saharopin oksidoreduktaza.

Sukropin, jedan od glavnih metaboličkih intermedijara u razgradnji lizina, ima izuzetno visoku stopu prometa, u fiziološkim uvjetima, zbog čega se ne akumulira u tekućini ili tkivima, što su pokazale visoke aktivnosti koje su pronađene saharopin dehidrogenaze.

Međutim, količina i aktivnost enzima koji sudjeluju u metabolizmu lizina u velikoj mjeri ovise o različitim genetskim aspektima svake pojedine vrste budući da postoje unutarnje varijacije i posebni mehanizmi kontrole ili regulacije.

"Sacaropinuria"

Postoji patološko stanje povezano s velikim gubitkom aminokiselina kao što su lizin, citrulin i histidin putem urina, a to je poznato kao "saharopinurija". Sukropin je derivat aminokiseline metabolizma lizina koji se izlučuje zajedno s tri aminokiseline spomenute u urinu "sakropinurnih" pacijenata.

Sukropin je u početku otkriven u pivskim kvascima i prethodnik je lizina u tim mikroorganizmima. U ostalim eukariotskim organizmima, ovaj spoj nastaje tijekom razgradnje lizina u mitohondrijima hepatocita.

Hrana bogata lizinom

Lizin se dobiva iz namirnica koje se konzumiraju u prehrani, a prosječni odrasli čovjek treba dnevno najmanje 0,8 g. Nalazi se u brojnim proteinima životinjskog podrijetla, posebno u crvenom mesu poput govedine, janjetine i piletine.

Nalazi se u ribama poput tune i lososa, te u plodovima mora kao što su ostrige, kozice i dagnje. Prisutna je i u sastavnim proteinima mliječnih proizvoda i njihovim derivatima.

U biljnoj hrani nalazi se u krumpiru, paprici i poriluku. Nalazi se i u avokadu, breskvama i kruškama. U mahunarkama kao što su bubreg, slanutak i soja; u sjemenkama bundeve, u orašastim plodovima orašastih plodova i u indijskim orasima (goveđi, indijski i sl.).

Prednosti njegovog unosa

Ta aminokiselina je uključena u brojne lijekove za nutritivne formulacije, tj. Izolirane od prirodnih spojeva, posebno biljaka.

Koristi se kao antikonvulziv, a također se pokazalo učinkovitim u inhibiranju replikacije Herpes Simplex virusa tip 1 (HSV-1), koji se obično manifestira u vremenima stresa, kada je imunološki sustav depresiran ili "oslabljen" u obliku mjehura. ili herpes na usnama.

Učinkovitost dodataka L-lizina u liječenju hladnih čireva rezultat je činjenice da se "natječe" ili "blokira" arginin, drugu aminokiselinu bjelančevina, koja je potrebna za umnožavanje HSV-1.

Utvrđeno je da lizin ima i antiaksiolitičke učinke, jer pomaže blokirati receptore koji su uključeni u reakcije na različite stresne podražaje, osim što sudjeluje u smanjenju razine kortizola, „hormona stresa“.

Neke studije su pokazale da ona može biti korisna za inhibiciju rasta karcinoma, za zdravlje očiju, za kontrolu krvnog tlaka.

Kod životinja

Uobičajena strategija liječenja herpes virusa I kod mačaka je dodatak lizinu. Međutim, neke znanstvene publikacije utvrđuju da ova aminokiselina nema, u mačju, nikakvo antivirusno svojstvo, već djeluje smanjujući koncentraciju arginina.

O zdravlju dojenčadi

Pokazalo se da je eksperimentalni unos L-lizina, koji je dodan mlijeku novorođenčadi tijekom dojenja, koristan za povećanje tjelesne mase i izazivanje apetita kod djece tijekom prvih faza postnatalnog razvoja.

Međutim, višak L-lizina može uzrokovati pretjerano izlučivanje aminokiselina mokraćom, kako neutralnih tako i osnovnih karakteristika, što rezultira njihovom neravnotežom u tijelu.

Prekomjerna nadopuna L-lizina može dovesti do supresije rasta i drugih očitih histoloških učinaka na glavne organe, vjerojatno zbog gubitka aminokiselina u urinu.

U istoj studiji pokazalo se i da suplementacija lizinom poboljšava prehrambene osobine unesenih biljnih bjelančevina.

Druga slična ispitivanja provedena na odraslim i djeci oba spola u Gani, Siriji i Bangladešu otkrila su korisna svojstva unosa lizina za smanjenje proljeva u djece i nekih kobnih respiratornih stanja kod odraslih muškaraca.

Poremećaji nedostatka lizina

Lizin je, kao i sve esencijalne i neesencijalne aminokiseline, potreban za pravilnu sintezu staničnih proteina koji doprinose stvaranju tjelesnih organskih sustava.

Istaknuti nedostatak lizina u prehrani, budući da je to esencijalna aminokiselina koju tijelo ne proizvodi, može rezultirati razvojem anksioznih simptoma posredovanih serotoninom, osim proljeva, koji su također povezani sa serotoninskim receptorima.

Reference

1. Bol, S., & Bunnik, EM (2015). Nadoknada lizinom nije učinkovita za sprječavanje ili liječenje infekcije mačjim herpesvirusom 1 kod mačaka: Sustavni pregled. BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Saharopinurija: nova urođena pogreška metabolizma lizina. Priroda, 218, 679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., i Jerez-Timaure, N. (2015). Procjena razine probavljivog lizina u prehrani s visokom gustoćom energije za svinje. Časopis MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Suradnici, BFCI, i Lewis, MHR (1973). Metabolizam lizina u sisavaca. Biochemical Journal, 136, 329-334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR, & Varisi, VA (2003). Lizinski katabolizam: protok, metabolička uloga i regulacija. Brazilski časopis za fiziologiju biljaka, 15 (1), 9–18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010). Učinak suplementacije lizinom na zdravlje i obolijevanje kod subjekata koji pripadaju siromašnim prigradskim domaćinstvima u gradu Accra, Gana. Američki časopis za kliničku prehranu, 92 (4), 928–939.
7. Hutton, CA, Perugini, MA, i Gerrard, JA (2007). Inhibicija biosinteze lizina: razvijajuća se strategija antibiotika. Molecular BioSystems, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, & Nuttall, FQ (2009). Unošenje lizina značajno smanjuje odgovor na glukozu na unesenu glukozu bez promjene inzulinskog odgovora. Američki časopis za kliničku prehranu, 90 (2), 314–320.
9. Nagai, H., i Takeshita, S. (1961). Prehrambeni učinak suplementacije L-lizinom na rast dojenčadi i djece. Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46.
10. O'Brien, S. (2018). HealthLine. Preuzeto 4. rujna 2019. s www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM, & Jackson, MD (2000). Biosinteza i metabolizam lizina u gljivicama. Izvješća o prirodnim proizvodima, 17 (1), 85–97.