LIPAZA: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA, VRSTE, FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2025

U lipaze predstavljaju veliku obitelj enzima koji mogu katalizirati hidroliza esterskih veza prisutna u supstrata, kao što su trigliceridi, fosfolipidi, esteri kolesterola i vitamine.

Prisutni su u gotovo svim kraljevstvima života, kako u mikroorganizmima kao što su bakterije i kvasci, tako i u biljkama i životinjama; u svakoj vrsti organizma ti enzimi imaju posebna svojstva i karakteristike koje ih razlikuju jedan od drugog.

Grafički prikaz molekularne strukture lipaze (Izvor: Jawahar Swaminathan i osoblje MSD-a u Europskom institutu za bioinformatiku putem Wikimedia Commonsa)

Ovisno o vrsti klasifikacije, može se razlikovati između "pravih" lipaza, poznatih i kao triacilglicerol lipaze, i drugih enzima sa sličnom lipolitičkom aktivnošću kao što su fosfolipaze, sterol esteraze i esteraze retinil-palmitita.

Prvo objavljeno izvješće o slijedu enzima lipaze bilo je De Caro i dr. 1981. koji su proučavali triakilglicerol lipazu gušterače iz svinje. Kasnije studije dokazale su postojanje mnogih drugih sistemskih lipaza u živim organizmima.

Najvažnije lipaze u životinja su probavne lipaze koje proizvodi gušterača i jetra, koji sudjeluju u metabolizmu masti koje se u prehrani redovito konzumiraju, te stoga imaju važne fiziološke posljedice s različitih stajališta.

Trenutno se ti enzimi ne proučavaju samo u kliničke i / ili metaboličke svrhe, već se i industrijski proizvode u komercijalne svrhe za preradu hrane i drugih proizvoda, a mogu se dobiti uzgojem posebnih mikroorganizama.

karakteristike

Lipaze su proteini topljivi u vodi i kataliziraju hidrolizne reakcije na netopljivim supstratima. Oni se u prirodi nalaze u ravnoteži između njihovog aktivnog oblika i neaktivnog oblika, a aktivacija ili inaktivacija ovisi o različitim unutarnjim staničnim čimbenicima.

Pripadaju superveličini enzima hidrolaze s α / β naborima, gde su razvrstane i esteraze, tioesteraze, neke proteaze i peroksidaze, dehalogenaze i druge unutarćelijske hidrolaze.

Lipaze su kodirane genima koji pripadaju obitelji koja uključuje gene koji kodiraju pankreasnu lipazu, jetrenu lipazu, lipoprotein lipazu, endotelnu lipazu i fosfatidilserin fosfolipazu A1.

Katalitički mehanizam

Neki autori predlažu da je oblik katalize koju ti enzimi imaju analogan onome serinske proteaze, što je povezano s prisutnošću triju posebnih aminokiselinskih ostataka na aktivnom mjestu.

Mehanizam hidrolize uključuje stvaranje enzimsko-supstratnog kompleksa (lipaza: triglicerid), zatim stvaranje hemikacetalnog intermedijara, a zatim oslobađanje diacilglicerida i masne kiseline.

Posljednji korak hidrolize, oslobađanje masne kiseline s aktivnog mjesta, odvija se kroz obrazac poznat kao "katapult" model, koji podrazumijeva da se nakon cijepanja ili raspada esterske veze, masna kiselina brzo izbacuje iz mjesta. katalitička.

Specifičnost supstrata

Lipaze mogu biti specifične i razlikovati između supstrata poput triglicerida, diacilglicerida, monoglicerida i fosfolipida. Neke su specifične u pogledu masnih kiselina, odnosno s obzirom na njihovu dužinu, stupanj zasićenosti itd.

Oni također mogu biti selektivni u pogledu regije u kojoj kataliziraju hidrolizu, to znači da mogu imati pozicijsku specifičnost u odnosu na mjesto na koje se molekule masnih kiselina vežu na okosnicu glicerola (na bilo koji od tri ugljika).

Struktura

Kao i ostale članove enzimske obitelji kojoj pripadaju, za lipaze je karakteristična topologija sastavljena od α-helika i β presavijenih listova. Katalitičko mjesto ovih enzima obično se sastoji od trijade aminokiselina: serin, asparaginska ili glutaminska kiselina i histidin.

Većina lipaza su glikoproteini koji ovisno o veličini dijela ugljikohidrata imaju molekulsku masu između 50 i 70 kDa.

Ljudska gušterača lipaza

Ima 449 aminokiselinskih ostataka i dvije odvojene domene: jednu N-terminalnu, gdje se nalaze katalitičko mjesto i karakteristični nabor hidrolaze (α / β), i drugi C-terminal, manje veličine i koji se smatra "pomoćnim", sa struktura naziva "β-sendvič".

Njegova molekularna masa je između 45 i 53 kDa, a katalitička aktivnost veća je pri temperaturama blizu 37 ° C i pri pH između 6 i 10.

Značajke

Na primjer, ovisno o organu gdje se nalaze kod sisavaca, lipaze imaju nešto različite fiziološke funkcije.

Kao što je spomenuto, postoje specifične lipaze u gušterači, jetri, jajnicima i nadbubrežnoj žlijezdi (u bubrezima) i u endotelnom tkivu.

Jetrena lipaza odgovorna je za metabolizam čestica lipoproteina, što su kompleksi formirani lipidima i proteinima koji djeluju uglavnom na transport triglicerida i kolesterola između organa i tkiva.

Naime, lipaze sudjeluju u hidrolizi ili oslobađanju masnih kiselina iz molekula triglicerida sadržanih u lipoproteinima. Ovo je potrebno za dobivanje energije iz ovih molekula ili za njihovo recikliranje, koristeći ih kao prekursore u sintezi drugih spojeva.

Endotelne lipaze prisutne su u jetri, plućima, štitnjači i reproduktivnim organima, a ekspresija njihovih gena regulirana je različitim citokinima. Ovi enzimi također su uključeni u metabolizam lipoproteina.

Industrijske funkcije

U industriji proizvodnje mliječne hrane uobičajena je uporaba lipaza za hidroliziranje masti prisutnih u mlijeku, što ima izravne učinke na "pojačavanje" okusa u sirevima, kremama i drugim mliječnim proizvodima.

Također se koriste u proizvodnji ostalih prehrambenih proizvoda, osobito tijekom fermentacije, kako bi se poboljšali okus i "probavljivost" nekih industrijski pripremljenih namirnica.

Upotreba lipaza mikrobnog porijekla daleko je od prehrambene industrije popularna u formulaciji deterdženata i općih sredstava za čišćenje, koji smanjuju štetne učinke na okoliš koji nosi ogromno kemijsko opterećenje prisutno u konvencionalnim proizvodima za čišćenje.

Reference

1. Lowe, ME (2002). Trigliceridne lipaze gušterače. Časopis za istraživanje lipida, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA i Ramji, DP (2002). Lipoprotein lipaza: struktura, funkcija, regulacija i uloga u bolesti. J. Mol. Med., 80, 753–769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Jetrena lipaza: odnos struktura / funkcija, sinteza i regulacija. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Jetrna lipaza, metabolizam lipoproteina i aterogeneza. Arterioskleroza, tromboza i vaskularna biologija, 24, 1750–1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Lipaze sisavaca i riba. Recenzije u znanosti ribarstva, 29, 37–41.