- Kataliza
- enzimi
- Što je enzim?
- Karakteristike enzima
- Nomenklatura i klasifikacija enzima
- Kako djeluju enzimi?
- Inhibitori enzima
- Primjeri
- Razlika između bioloških katalizatora (enzima) i kemijskih katalizatora
- Enzimski katalizirane reakcije odvijaju se brže
- Većina enzima djeluje u fiziološkim uvjetima
- Specifičnost
- Regulacija enzima je precizna
- Reference
Enzim, biološki katalizator ili biokatalizator je molekula, obično proteina podrijetla, koji ima sposobnost da se ubrza kemijske reakcije koje se javljaju unutar živih bića. Katalitičke proteinske molekule su enzimi, a one vrste RNA su ribozimi.
U nedostatku enzima, ogroman broj reakcija koje se odvijaju u stanici i koje omogućuju život ne bi se mogao dogoditi. To su odgovorni za ubrzavanje procesa redova veličine blizu 10 6 - au nekim slučajevima i mnogo veći.

Shematski dijagram spajanja ključa i zaključavanja enzimsko-supstratnog kompleksa. Izvor: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Autor Autor Jerry Crimson Mann, modificiran od strane TimVickers, vektoriziran od Fvasconcellosderivativnog rada: Retama (razgovori) izvedenica: Bekerr
Kataliza
Katalizator je molekula sposobna mijenjati brzinu kemijske reakcije bez trošenja u navedenoj reakciji.
Kemijske reakcije uključuju energiju: početne molekule uključene u reakciju ili reaktanti počinju s jednim stupnjem energije. Apsorbira se dodatna količina energije da bi se dostiglo "prijelazno stanje". Nakon toga, energija se oslobađa s proizvodima.
Energetska razlika između reaktanata i proizvoda izražena je ∆G. Ako su razine energije u proizvodima veće od reaktanata, reakcija je endergonska i nije spontana. Suprotno tome, ako je energija proizvoda niža, reakcija je ekstrogonska i spontana.
Međutim, samo zato što je reakcija spontana, ne znači da će se ona odvijati i primjetanom brzinom. Brzina reakcije ovisi o ∆G * (zvjezdica se odnosi na energiju aktivacije).
Čitatelj mora imati na umu ove koncepte kako bi razumio kako djeluju enzimi.
enzimi
Što je enzim?
Enzimi su biološke molekule nevjerojatne složenosti, koje se sastoje uglavnom od proteina. Proteini su pak dugački lanci aminokiselina.
Jedna od najistaknutijih karakteristika enzima je njihova specifičnost na ciljnoj molekuli - ta se molekula naziva supstrat.
Karakteristike enzima
Enzimi postoje u različitim oblicima. Neki su u potpunosti sastavljeni od proteina, dok drugi imaju regije neproteinske prirode nazvane kofaktori (metali, ioni, organske molekule itd.).
Stoga je apoenzim enzim bez kofaktora, a kombinacija apoenzima i njegovog kofaktora naziva se holoenzimom.
Oni su molekule znatno velike veličine. Međutim, samo malo mjesta na enzimu izravno je uključeno u reakciju sa supstratom, a ovo područje je aktivno mjesto.
Kad reakcija započne, enzim zahvaća svoj supstrat poput ključa koji uključuje njegovo zaključavanje (ovaj model je pojednostavljenje stvarnog biološkog procesa, ali služi za ilustraciju procesa).
Sve kemijske reakcije koje se događaju u našem tijelu kataliziraju enzimi. U stvari, ako te molekule ne bi postojale, morali bismo čekati stotine ili tisuće godina da se reakcije završe. Stoga se regulacija aktivnosti enzima mora kontrolirati na vrlo specifičan način.
Nomenklatura i klasifikacija enzima
Kad vidimo molekulu čije ime završava na -ase, možemo biti sigurni da je to enzim (iako postoje iznimke od ovog pravila, kao što je tripsin). Ovo je konvencija o imenovanju enzima.
Postoji šest osnovnih vrsta enzima: oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, lizaze, izomeraze i ligaze; zadužen za: redoks reakcije, prijenos atoma, hidroliza, dodavanje dvostrukih veza, izomerizacija i sjedinjenje molekula.
Kako djeluju enzimi?
U odjeljku s katalizom spomenuli smo da brzina reakcije ovisi o vrijednosti ∆G *. Što je ta vrijednost veća, to je sporija reakcija. Enzim je odgovoran za smanjenje ovog parametra - na taj način povećava brzinu reakcije.
Razlika između produkata i reaktanata ostaje identična (enzim ne utječe na njih), kao ni njihova distribucija. Enzim olakšava stvaranje prijelaznog stanja.
Inhibitori enzima
U kontekstu ispitivanja enzima, inhibitori su tvari koje uspijevaju smanjiti aktivnost katalizatora. Razvrstavaju se u dvije vrste: konkurentski i nekonkurentski inhibitori. Oni prvog tipa natječu se sa supstratom, a drugi ne.
Općenito, postupak inhibicije je reverzibilan, iako neki inhibitori mogu ostati vezani za enzim gotovo trajno.
Primjeri
U našim ćelijama - i u stanicama svih živih bića postoji ogromna količina enzima. Ipak, najpoznatiji su oni koji sudjeluju u metaboličkim putevima, poput glikolize, Krebsovog ciklusa i lanca transporta elektrona.
Sukcinantna dehidrogenaza je enzim oksidoreduktaze koji katalizira oksidaciju sukcinata. U ovom slučaju reakcija uključuje gubitak dva atoma vodika.
Razlika između bioloških katalizatora (enzima) i kemijskih katalizatora
Postoje kemijski katalizatori koji, poput bioloških, povećavaju brzinu reakcija. Međutim, vidljive su razlike između dvije vrste molekula.
Enzimski katalizirane reakcije odvijaju se brže
Prvo, enzimi su u stanju povećati brzinu reakcija redoslijedom blizu 10 6 do 10 12. Kemijski katalizatori također povećavaju brzinu, ali samo za nekoliko reda veličine.
Većina enzima djeluje u fiziološkim uvjetima
Kako se biološke reakcije provode unutar živih bića, njihovi optimalni uvjeti okružuju fiziološke vrijednosti temperature i pH. Kemičarima su sa svoje strane potrebni drastični uvjeti temperature, tlaka i kiselosti.
Specifičnost
Enzimi su vrlo specifični u reakcijama koje kataliziraju. U većini slučajeva rade samo s jednom ili nekoliko podloga. Specifičnost se također odnosi na vrstu proizvoda koje proizvode. Raspon supstrata za kemijske katalizatore mnogo je širi.
Sile koje određuju specifičnost interakcije između enzima i njegovog supstrata iste su koje diktiraju konformaciju samog proteina (Van der Waalsove interakcije, elektrostatička, vodikova veza i hidrofobna).
Regulacija enzima je precizna
Napokon, enzimi imaju veću regulatornu sposobnost i njihova aktivnost varira o koncentraciji različitih tvari u stanici.
Regulacijski mehanizmi uključuju alosteričnu kontrolu, kovalentne modifikacije enzima i varijacije u količini enzima koji se sintetizira.
Reference
- Berg, JM, Stryer, L., i Tymoczko, JL (2007). Biokemija. Preokrenuo sam se.
- Campbell, MK, i Farrell, SO (2011). Biokemija. Šesto izdanje. Thomson. Brooks / Cole.
- Devlin, TM (2011). Udžbenik biokemije. John Wiley & Sinovi.
- Koolman, J., i Röhm, KH (2005). Biokemija: tekst i atlas. Panamerican Medical Ed.
- Mougios, V. (2006). Vježba biokemija. Ljudska kinetika.
- Müller-Esterl, W. (2008). Biokemija. Osnove medicine i životnih znanosti. Preokrenuo sam se.
- Poortmans, JR (2004). Načela biokemije vježbanja. Karger.
- Voet, D., i Voet, JG (2006). Biokemija. Panamerican Medical Ed.
