TREONIN: KARAKTERISTIKE, FUNKCIJE, RAZGRADNJA, PREDNOSTI - BIOLOGIJA - 2026

Treonin (Thr, T) ili kiselinski Ls-treo α-amino-β-maslačna, jedan od sastavnih aminokiselina staničnog proteina. Budući da čovjek i ostale kralježnjake nemaju biosintetske načine za njegovu proizvodnju, treonin se smatra jednom od 9 esencijalnih aminokiselina koje se moraju dobiti putem prehrane.

Treonin je bio posljednja od 20 uobičajenih aminokiselina otkrivenih u proteinima, činjenica koja se dogodila u povijesti više od jednog stoljeća nakon otkrića asparagina (1806), što je prva opisana aminokiselina.

Struktura aminokiseline Threonine (Izvor: Clavecin via Wikimedia Commons)

Otkrio ga je William Cumming Rose 1936., koji je skovao izraz "treonin" zbog strukturne sličnosti koju je pronašao između ove aminokiseline i treonske kiseline, spoja dobivenog iz šećerne loze.

Kao aminokiselina proteina, treonin ima više funkcija u stanicama, među kojima su mjesto vezivanja za tipične ugljikohidratne lance glikoproteina i mjesto prepoznavanja za proteinske kinaze sa specifičnim funkcijama (proteini treonin / serin kinaze).

Slično tome, treonin je bitna komponenta proteina poput zubne cakline, elastina i kolagena, a ima i važne funkcije u živčanom sustavu. Koristi se kao dodatak prehrani i kao "olakšanje" fizioloških stanja tjeskobe i depresije.

karakteristike

Treonin pripada skupini polarnih aminokiselina koje imaju R skupinu ili bočni lanac bez pozitivnih ili negativnih naboja (neispunjene polarne aminokiseline).

Karakteristike njegove R skupine čine ga visoko topivom u vodi aminokiselinom (hidrofilnom ili hidrofilnom), što vrijedi i za ostale članove ove skupine, poput cisteina, serina, asparagina i glutamina.

Zajedno s triptofanom, fenilalaninom, izoleucinom i tirozinom, treonin je jedna od pet aminokiselina koja ima i glukogene i ketogene funkcije, budući da se iz njegovog metabolizma stvaraju relevantni intermedijari poput piruvata i sukcinil-CoA.

Ova aminokiselina ima približnu molekulsku masu od 119 g / mol; poput mnogih neispunjenih aminokiselina, ona ima izoelektričnu točku oko 5,87, a njegova učestalost u strukturama proteina blizu je 6%.

Neki autori grupiraju treonin zajedno s drugim aminokiselinama "slatkog" okusa, među kojima su, na primjer, serin, glicin i alanin.

Struktura

Α-aminokiseline poput treonina imaju opću strukturu, to jest, svima je zajedničko. To se razlikuje po prisutnosti ugljikovog atoma poznatog kao "α ugljik", koji je kiralni i na koji su vezane četiri različite vrste molekula ili supstituenata.

Ovaj ugljik dijeli jednu od svojih veza s atomom vodika, drugi s R skupinom, koja je karakteristična za svaku aminokiselinu, a druga dva su zauzete u amino (NH2) i karboksilnoj (COOH) skupini, koje su zajedničke svima aminokiseline.

R skupina treonina ima hidroksilnu skupinu koja mu omogućava da formira vodikove veze s drugim molekulama u vodenom mediju. Njegov se identitet može definirati kao alkoholna skupina (etanol s dva atoma ugljika) koja je izgubila jedan od svojih vodika da bi se pridružila α ugljikovom atomu (-CHOH-CH3).

Ova -OH skupina može služiti kao "most" ili vezivno mjesto za široku lepezu molekula (na primjer, oligosaharidni lanci mogu se na nju vezati tijekom stvaranja glikoproteina) i zbog toga je jedan od onih koji su odgovorni za stvaranje modificirani derivati ​​treonina.

Biološki aktivni oblik ove aminokiseline je L-treonin i upravo on sudjeluje u konformaciji proteinskih struktura i u različitim metaboličkim procesima u kojima ona djeluje.

Značajke

Kao aminokiselina proteina, treonin je dio strukture mnogih proteina u prirodi, gdje njegova važnost i bogatstvo ovise o identitetu i funkciji proteina kojemu pripada.

Pored svojih strukturnih funkcija u konformaciji peptidne sekvence proteina, treonin obavlja i druge funkcije, kako u živčanom sustavu tako i u jetri, gdje sudjeluje u metabolizmu masti i sprječava njihovu akumulaciju u ovom organu.

Treonin je dio slijeda prepoznatih od serin / treonin kinaza, koji su odgovorni za brojne procese fosforilacije proteina, koji su neophodni za regulaciju mnoštva funkcija i događaja unutarstanične signalizacije.

Također se koristi za liječenje nekih crijevnih i probavnih smetnji, a njegova korisnost pokazala se u slabljenju patoloških stanja kao što su anksioznost i depresija.

L-treonin je, također, jedna od aminokiselina potrebnih za održavanje pluripotentnog stanja matičnih stanica embrionalnih matičnih stanica, činjenica koja je očigledno povezana s metabolizmom događaja metilacije S-adenozil-metionina i histona., koji su izravno uključeni u ekspresiju gena.

U industriji

Zajedničko svojstvo mnogih aminokiselina je njihova sposobnost da reagiraju s drugim kemijskim skupinama, poput aldehida ili ketona, da tvore karakteristične "okuse" mnogih spojeva.

Među tim aminokiselinama je i treonin, koji poput serina, reagira sa saharozom tijekom pečenja određene hrane i stvara „pirazine“, tipične aromatične spojeve pečenih proizvoda kao što je kava.

Threonin je prisutan u mnogim lijekovima prirodnog podrijetla, kao i u mnogim pripravcima prehrambenih dodataka koji su propisani bolesnicima s neuhranjenošću ili koji imaju dijetu siromašnu ovom aminokiselinom.

Još jedna od najozloglašenijih funkcija L-treonina, koja je s vremenom rasla, je dodatak u pripremi koncentrirane hrane za svinje i peradarsku industriju.

L-treonin koristi se u ovim industrijama kao dodatak hrani u lošim formulacijama s gledišta proteina, jer pruža ekonomske prednosti i ublažava nedostatke sirovog proteina koji konzumiraju ove domaće životinje.

Glavni oblik proizvodnje ove aminokiseline je, obično, mikrobnom fermentacijom, a brojke svjetske proizvodnje u poljoprivredne svrhe za 2009. premašile su 75 tona.

biosinteza

Treonin je jedna od devet esencijalnih aminokiselina za čovjeka, što znači da ga tjelesne stanice ne mogu sintetizirati, te stoga mora biti dobiven iz proteina životinjskog ili biljnog podrijetla koje se opskrbljuju sa njim. svakodnevna prehrana.

Biljke, gljivice i bakterije sintetiziraju treonin sličnim putovima koji se mogu malo razlikovati jedan od drugog. Međutim, većina tih organizama polazi od aspartata kao prekursora, ne samo za treonin, već i za metionin i lizin.

Biosintetski put mikroba

Put biosinteze L-treonina u mikroorganizmima poput bakterija sastoji se od pet različitih stupnjeva kataliziranih enzimima. Polazni supstrat, kao što je raspravljano, je aspartat, koji fosforilira enzim aspartat kinaza ovisna o ATP.

Ovom reakcijom nastaje metabolit L-aspartil-fosfat (L-aspartil-P) koji služi kao supstrat enzimu aspartil-polualdehid dehidrogenaza, koji katalizira njegovu pretvorbu u aspartil-polualdehid na način ovisan o NADPH.

Aspartil polualdehid može se upotrijebiti i za biosintezu L-lizina i za biosintezu L-treonina; u ovom se slučaju molekulu koristi enzim homoserin dehidrogenaza ovisna o NADPH za proizvodnju L-homoserina.

L-homoserin je fosforiliran u L-homoserin fosfat (L-homoserin-P) pomoću homoserin kinaze ovisne o ATP-u, a navedeni reakcijski produkt zauzvrat je supstrat enzima treonin sintaze, koji je sposoban sintetizirati L-treonin.

L-metionin može se sintetizirati iz L-homoserina proizvedenog u prethodnom koraku, stoga predstavlja "konkurentni" put za sintezu L-treonina.

Na taj način sintetizirani L-treonin može se upotrijebiti za sintezu proteina ili se također može upotrijebiti niže za sintezu glicina i L-leucina, dvije aminokiseline koje su također važne s gledišta proteina.

regulacija

Važno je naglasiti da tri od pet enzima koji sudjeluju u biosintezi L-treonina u bakterijama reguliraju produkt reakcije putem negativnih povratnih informacija. To su aspartat kinaza, homoserin dehidrogenaza i homoserin kinaza.

Nadalje, regulacija ovog biosintetskog puta također ovisi o staničnim potrebama ostalih biosintetskih proizvoda koji su s tim povezani, jer stvaranje L-lizina, L-metionina, L-izoleucin i glicina ovisi o proizvodnom putu L-treonin.

degradacija

Treonin se može razgraditi na dva različita načina kako bi se dobio piruvat ili sukcinil-CoA. Potonji je najvažniji proizvod katabolizma treonina u ljudi.

Metabolizam treonina odvija se uglavnom u jetri, ali gušterača, iako u manjoj mjeri, također sudjeluje u tom procesu. Taj put započinje transportom aminokiseline preko plazma membrane hepatocita pomoću specifičnih transportera.

Proizvodnja piruvata iz treonina

Pretvorba treonina u piruvat događa se zahvaljujući njegovoj transformaciji u glicin, koja se odvija u dva katalitička koraka koja počinju stvaranjem 2-amino-3-ketobutirata iz treonina i djelovanjem enzima treonin dehidrogenaze.

Kod ljudi ovaj put predstavlja samo između 10 i 30% katabolizma treonina, međutim, njegova je važnost u odnosu na razmatrani organizam jer je, na primjer, kod drugih sisavaca mnogo katabolički relevantniji. gledano.

Proizvodnja sukcinil-CoA iz treonina

Kao i metionin, valin i izoleucin, i ugljikovi atomi treonina koriste se za proizvodnju sukcunil-CoA. Ovaj postupak započinje pretvorbom aminokiseline u α-ketobutirat, koji se zatim koristi kao supstrat enzima α-keto kiseline dehidrogenaze da bi se dobio propionil-CoA.

Transformacija treonina u α-ketobutirat katalizira enzim treonin dehidratataza, koji uključuje gubitak jedne molekule vode (H20), a druge amonijevog iona (NH4 +).

Propionil-CoA se karboksilira u metilmalonil-CoA reakcijom u dva koraka koja zahtijeva unos ugljikovog atoma u obliku bikarbonata (HCO3-). Ovaj proizvod služi kao supstrat za ovisan o metilmalonil-CoA mutazi-koencimu B12, koji "epimerizira" molekulu za proizvodnju sukcinil-CoA.

Ostali katabolički proizvodi

Uz to, ugljikov kost treonina može se katabolično koristiti za proizvodnju acetil-CoA, koji također ima važne posljedice s energetskog stajališta u stanicama tijela.

U određenim organizmima treonin također djeluje kao supstrat za neke biosintetske putove, kao što je izoleucin, na primjer. U ovom se slučaju kroz 5 katalitičkih koraka α-ketobutirat dobiven iz katabolizma treonina može usmjeriti prema stvaranju izoleucina.

Hrana bogata treoninom

Iako većina namirnica bogatih proteinima sadrži određeni postotak svih aminokiselina, jaja, mlijeko, soja i želatina posebno su bogate aminokiselinom treoninom.

Threonine se nalazi i u mesima životinja poput piletine, svinjetine, zeca, janjetine i raznih vrsta peradi. U namirnicama biljnog podrijetla obiluje kupusom, lukom, češnjakom, čvarcima i patlidžanima.

Nalazi se i u riži, kukuruzu, pšeničnim mekinjama, žitaricama mahunarki, te u mnogim plodovima kao što su jagode, banane, grožđe, ananas, šljive i druge orašaste plodove poput oraha ili pistacije, između ostalih.

Prednosti njegovog unosa

Prema stručnom odboru Svjetske zdravstvene organizacije za hranu i poljoprivredu (WHO, FAO), dnevna potreba treonina za prosječno odraslog čovjeka iznosi oko 7 mg po kilogramu tjelesne težine, što bi trebalo biti stečena hranom koja se unosi s hranom.

Te su brojke izvedene iz eksperimentalnih podataka dobivenih iz ispitivanja provedenih s muškarcima i ženama, gdje je ta količina treonina dovoljna za postizanje pozitivne ravnoteže dušika u stanicama tijela.

Međutim, studije provedene s djecom u dobi od 6 mjeseci do jedne godine pokazale su da su za njih minimalni zahtjevi L-treonina između 50 i 60 mg po kilogramu težine dnevno.

Među glavnim prednostima unosa prehrambenih dodataka ili lijekova s ​​posebnim pripravcima bogatim L-treoninom spada liječenje amiotrofične lateralne skleroze ili Lou Gehrig-ove bolesti.

Dodatna opskrba treoninom pogoduje apsorpciji hranjivih tvari u crijevu i također doprinosi poboljšanju funkcija jetre. Također je važno za transport fosfatnih skupina kroz stanice.

Poremećaji nedostatka

U male djece postoje urođena oštećenja metabolizma treonina koja uzrokuju usporavanje rasta i drugi povezani metabolički poremećaji.

Manjak ove aminokiseline povezan je s nekim neuspjehom u povećanju tjelesne težine, kao i drugim patologijama povezanim s nedostatkom zadržavanja dušika i njegovim gubitkom u urinu.

Ljudi koji su na dijeti s malo treonina mogu biti skloniji masnoj jetri i nekim crijevnim infekcijama povezanim s ovom aminokiselinom.

Reference

1. Barret, G., i Elmore, D. (2004). Aminokiseline i peptidi. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Potreba treonina zdravih odraslih osoba, izvedena tehnikom 24-satne ravnoteže aminokiselina pokazatelja. Američki časopis za kliničku prehranu, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Povijest otkrića aminokiselina. II. Pregled aminokiselina opisan od 1931. kao sastavne dijelove izvornih proteina. Napredci u kemiji proteina, 81–171.
4. Champe, P., i Harvey, R. (2003). Aminokiseline Aminokiseline. U Lippincottovim ilustriranim kritikama: Biochemistry (3. izd., Str. 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Utjecaj unosa treonina na taloženje proteina u cijelom tijelu i korištenje treonina u rastućim svinjama koje su prečišćene prehranom. Journal of Animal Science, 79, 3087.-3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., i Krebs, E. (1987). Proteinske serinske / treoninske kinaze. Annu. Otk. 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Aminokiseline, proteini i biokemija raka (Vol. 241). London: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, i Brosnan, JT (2001). Metabolizam treonina u izoliranim hepatocitima štakora. Američki časopis za fiziologiju - endokrinologija i metabolizam, 281, 1300–1307.
9. Hudson, B. (1992). Biokemija prehrambenih proteina. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., i Flavin, M. (1965). Biosinteza treonina. Na putu u gljivicama i bakterijama i mehanizmu reakcije izomerizacije. Časopis za biološku kemiju, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M., i Kerr, B. (1996). L-treonin za perad: pregled. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Zahtjev treonina za normalno dijete. Časopis Nutrition, 10 (56), 231–251.
13. Rigo, J., i Senterre, J. (1980). Optimalni unos treonina za nedonoščad hranjena oralnom ili parenteralnom prehranom. Časopis za parenteralnu i enteralnu prehranu, 4 (1), 15-17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Utjecaj metabolizma treonina na S-adenosilmetionin i metilovanje histona. Znanost, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Povijest otkrića aminokiselina. Kemijski pregledi, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (ND). Preuzeto 10. rujna 2019. s www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, i Pardee, AB (1958). Regulacija biosinteze treonina u Escherichia coli. Biokemija i biofizika, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., i Xiaoyuan, X. (2012). Vrata istraživanja. Preuzeto 10. rujna 2019. s www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671