TIROZIN: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA, FUNKCIJE, KORISTI - BIOLOGIJA - 2026

Tirozin (Tyr, Y), jedna je od 22 aminokiselina od kojih se proteini svih stanica u živim bićima. Za razliku od ostalih aminokiselina kao što su valin, treonin, triptofan, leucin, lizin i druge, tirozin je "uvjetno" bitna aminokiselina.

Naziv "tirozin" potječe od grčke riječi "tiros", što znači sir, jer je ova aminokiselina prvi put otkrivena u ovoj hrani. Izraz je skovao 1846. godine Liebig, koji je miješao sir s kalijevim hidroksidom i dobio nepoznati spoj, teško topiv u vodi.

Kemijska struktura aminokiseline Tyrosine (Izvor: Clavecin via Wikimedia Commons)

Nakon početnog opisa, drugi istraživači kao što su Warren de la Rue i Hinterberger dobili su je od kokkoidnih insekata i proteina roga. Njegovo odvajanje od hidrolize drugih proteina klorovodičnom kiselinom opisao je 1901. Mörner.

Općenito, ova aminokiselina se dobiva kod sisavaca zahvaljujući hidroksilaciji fenilalanina, iako se u crijevima apsorbira i iz proteina koji se konzumiraju s hranom.

Tirozin ima više funkcija u ljudskom tijelu, a među njima su najrelevantnije možda supstrati za proizvodnju neurotransmitera i hormona poput adrenalina i hormona štitnjače.

karakteristike

Tirozin teži približno 180 g / mol, a njegova R grupa ili bočni lanac imaju konstantu disocijacije pKa od 10,07. Njegova relativna brojnost u staničnim proteinima ne prelazi 4%, ali ima više funkcija koje su neophodne za ljudsku fiziologiju.

Ova aminokiselina spada u skupinu aromatičnih aminokiselina u kojoj se nalaze i fenilalanin i triptofan. Članovi ove skupine imaju aromatske prstenove u svojim R skupinama ili bočnim lancima i obično su hidrofobne ili apolarne aminokiseline.

Poput triptofana, tirozin apsorbira ultraljubičastu svjetlost i jedan je od aminokiselinskih ostataka odgovornih za apsorpciju svjetlosti na 280 nm mnogih proteina, što ga čini korisnim za njegovu karakterizaciju.

Smatra se "uvjetno" esencijalnom aminokiselinom, jer njena biosinteza kod ljudi ovisi o fenilalaninu, esencijalnoj aminokiselini. Ako tijelo ispunjava svoje dnevne potrebe za fenilalaninom, tirozin se može sintetizirati bez problema i nije limitirajuća aminokiselina.

Međutim, ako u prehrani nedostaje fenilalanina, tijelo neće imati neravnotežu ove aminokiseline, već i tirozin. Važno je također napomenuti da reakcija sinteze tirozina iz fenilalanina nije reverzibilna, tako da tirozin ne može zadovoljiti stanične potrebe za fenilalaninom.

Tirozin također spada u skupinu aminokiselina s dvostrukom ulogom u proizvodnji glikogenih i ketogenih metaboličkih intermedijara, koji sudjeluju u sintezi glukoze u mozgu i u stvaranju ketonskih tijela u jetri.

Struktura

Kao i ostale aminokiseline, tirozin ili β-parahidroksifenil-α-amino propionska kiselina je α-aminokiselina koja ima središnji ugljikov atom, nazvan α ugljik i to je kiralna, budući da je povezana s četiri različiti supstituenti atoma ili molekula.

Ovaj kiralni ugljik vezan je za dvije karakteristične skupine aminokiselina: amino skupinu (NH2) i karboksilnu skupinu (COOH). Jedna od svojih veza također dijeli s vodikovim atomom, a preostalu vezu zauzima R grupa ili pravi bočni lanac svake aminokiseline.

U slučaju tirozina, ova se skupina sastoji od aromatskog prstena povezanog s hidroksilnom skupinom (OH), koji mu daje sposobnost stvaranja vodikovih veza s drugim molekulama i što mu daje bitne funkcionalne karakteristike za određene enzime.

Značajke

Tirozin je temeljna komponenta mnogih proteina s velikom raznolikošću bioloških aktivnosti i funkcija.

U ljudi i drugih sisavaca, ova se aminokiselina koristi u živčanom i bubrežnom tkivu za sintezu dopamina, epinefrina i norepinefrina, tri povezana kateholaminergička neurotransmitera od velike važnosti za tjelesnu funkciju.

Bitan je i za sintezu zaštitnika ultraljubičastog zračenja (UV), poput melanina; neki lijekovi protiv bolova poput endorfina i molekula antioksidanata poput vitamina E.

Na isti način, ova aminokiselina služi za sintezu tirozina, oktopamina i hormona štitnjače kroz organizaciju joda u tirozinskom ostatku tiroglobulina.

Tiramin je vazoaktivna molekula koja se nalazi u ljudskom tijelu, a oktopamin je amin povezan s norepinefrinom.

Sve ove funkcije tirozina moguće su zahvaljujući dobivanju iz prehrambenih proteina ili hidroksilaciji fenilalanina s jetrom kao glavnim organom sistemske opskrbe navedenom aminokiselinom.

Funkcije u biljkama

Tirozin i neki međuprodukti nastali tijekom njegove biosinteze hrane se biosintetskim putovima metabolita specijaliziranih za obranu, privlačenje oprašivača, elektronički transport i strukturalnu potporu.

biosinteza

Kod ljudi, tirozin se dobiva iz prehrane ili ga u jednom koraku sintetiziraju jetrene stanice iz fenilalanina, esencijalne aminokiseline, reakcijom kataliziranom enzimom fenilalanin hidroksilaznim kompleksom.

Ovaj kompleks ima aktivnost oksigenaze i prisutan je samo u jetri ljudi ili drugih sisavaca. Reakcija sinteze tirozina uključuje prijenos kisikovog atoma u para položaj aromatskog prstena fenilalanina.

Ova reakcija nastaje istodobno kad se molekula vode stvara redukcijom drugog molekularnog atoma kisika, a reducirajuću snagu osigurava direktno NADPH konjugiran s molekulom tetrahidropterina, što je slično folnoj kiselini.

Biosinteza u biljkama

U biljkama se tirozin sintetizira de novo nizvodno od "shikimata" staze, koja hrani druge biosintetske puteve za ostale aromatične aminokiseline poput fenilalanina i triptofana.

U tim organizmima sinteza polazi od spoja poznatog kao "korizmat", koji je krajnji produkt shikimata i, nadalje, uobičajeni prekursor za sve aromatične aminokiseline, određene vitamine i biljne hormone.

Korizmat se pretvara u prefenat katalitičkim djelovanjem enzima horizmat mutaze i ovo je prvi "počinjeni" korak u sintezi tirozina i fenilalanina u biljkama.

Fenat se pretvara u tirozin oksidacijskom dekarboksilacijom i transaminacijom, što se može dogoditi bilo kojim redoslijedom.

U jednom od biosintetskih staza, ovi koraci mogu se katalizirati specifičnim enzimima poznatim kao prefenat specifična tirozin dehidrogenaza (PDH) (koja pretvara prefat u 4-hidroksifenilpiruvat (HPP)) i tirozin aminotransferaza (koja proizvodi tirozin iz HPP), odn.

Drugi način sinteze tirozina iz prefenata uključuje transaminaciju prefenata do neproteinogene aminokiseline zvane L-arogenat, katalizirane enzimom prefenat aminotransferazom.

L-arogenat se nakon toga podvrgava oksidativnoj dekarboksilaciji radi stvaranja tiroksina, reakcije koju usmjerava arogenat-specifičan enzim tirozin dehidrogenaza, također poznat kao ADH.

Biljke preferirano koriste hidrogenatni put, dok većina mikroba sintetizira tirozin iz HPP-a dobivenog prefenatom.

regulacija

Kao što vrijedi za većinu biosintetskih putova aminokiselina, biljke imaju strogi sustav regulacije sinteze aromatskih aminokiselina, uključujući tirozin.

U tim se organizmima regulacija pojavljuje na mnogim razinama, jer mehanizmi koji upravljaju šikimatskim putem također kontroliraju proizvodnju tirozina, put za koji postoje i vlastiti mehanizmi regulacije.

Međutim, zahtjevi za tirozinom, a samim tim i krutost u regulaciji njegove biosinteze, specifični su za svaku biljnu vrstu.

degradacija

Razgradnja ili katabolizam tirozina rezultira stvaranjem fumarata i acetoacetata. Prvi korak na tom putu je pretvorba aminokiseline u 4-hidroksifenilpiruvat pomoću citosolnog enzima poznatog kao tirozin aminotransferaza.

Ta aminokiselina može se transaminirati u mitohondrijima hepatocita enzimom aspartat aminotransferaza, mada taj enzim nije previše važan u normalnim fiziološkim uvjetima.

Razgradnjom tirozina može se dobiti sukcinil acetoacetat, koji se može dekarboksilirati u sukcinil acetat. Sukcinil acetat je najsnažniji inhibitor enzima odgovornog za sintezu hemske skupine, enzima 5-aminolevulinske kiseline dehidratataze.

Sinteza epinefrina i norepinefrina

Kao što je spomenuto, tirozin je jedan od glavnih supstrata za sintezu dvaju vrlo važnih neurotransmitera za ljudsko tijelo: adrenalina i norepinefrina.

U početku se koristi enzim poznat kao tirozin hidroksilaza, koji je sposoban dodati dodatnu hidroksilnu skupinu aromatskom prstenu R skupine tirozina, stvarajući tako spoj poznat kao dopa.

Dopa stvara dopamin kada ga enzimski obradi enzim dopa dekarboksilaza, koji karboksilnu skupinu uklanja iz početne aminokiseline i zaslužuje molekulu piridoksal fosfata (FDP).

Dopamin se nakon toga pretvara u norepinefrin djelovanjem enzima dopamin p-oksidaze, koji katalizira dodavanje hidroksilne skupine u -CH koji je bio dio R skupine tirozina i koji djeluje kao "most" između aromatskog prstena i α ugljik.

Epinefrin se dobiva iz norepinefrina djelovanjem feniletanolamina N-metiltransferaze, koja je odgovorna za prenošenje metilne skupine (-CH3) o S-adenozil-metionin u slobodnu amino skupinu norepinefrina.

Hrana bogata tirozinom

Kao što je gore spomenuto, tirozin je "uvjetno" esencijalna aminokiselina, jer se sintetizira u ljudskom tijelu hidroksilacijom fenilalanina, esencijalne aminokiseline.

Stoga, ako unos fenilalanina udovoljava tjelesnim zahtjevima, tirozin nije ograničavajući faktor za normalno funkcioniranje stanica. Tirozin se, međutim, nabavlja i iz proteina koji se konzumiraju uz svakodnevnu hranu.

Neke studije navode da bi minimalni dnevni unos i tirozina i fenilalanina trebao biti između 25 i 30 mg po kilogramu težine, pa bi prosječna osoba trebala konzumirati više ili manje 875 mg tirozina dnevno.

Namirnice s najvećim udjelom tirozina su sir i soja. Oni također uključuju govedinu, janjetinu, svinjetinu, piletinu i ribu.

Neke sjemenke i orasi, poput oraha, također pružaju značajne količine ove aminokiseline, kao što su jaja, mliječni proizvodi, žitarice i žitarice.

Prednosti njegovog unosa

Tirozin se obično konzumira u obliku dodataka prehrani ili prehrani, posebno za liječenje patologije poznate kao fenilketonurija, oboljele od pacijenata koji nisu u stanju adekvatno preraditi fenilalanin i, prema tome, ne proizvode tirozin.

Smatra se da porast količine konzumiranog tirozina dnevno može poboljšati kognitivne funkcije povezane s učenjem, pamćenjem i budnošću pod stresnim uvjetima, budući da je njegov katabolizam povezan sa sintezom neurotransmitera adrenalina i noradrenalina.

Neki uzimaju tablete bogate tirozinom da bi bili budni tijekom dana ako su izgubili značajnu količinu sna.

Kako ova aminokiselina sudjeluje u stvaranju hormona štitnjače, njezina konzumacija može imati pozitivne učinke na sustavnu metaboličku regulaciju.

Poremećaji nedostatka

Albinizam i alkaptonurija dvije su patologije povezane s metabolizmom tirozina. Prvi uvjet povezan je s defektnom sintezom melanina iz tirozina, a drugi ima veze s oštećenjima u razgradnji tirozina.

Albinizam karakterizira nedostatak pigmentacije na koži, odnosno pacijenti koji pate od nje imaju bijelu kosu i ružičastu kožu, jer je melanin pigment zadužen za pružanje boje tim strukturama.

Ova patologija ima veze sa nedostatkom enzima tirozinaze specifične za melanocite, koji je odgovoran za pretvaranje tirozina u DOPA-kinon, intermedijer u sintezi melanina.

Simptomi alkaptonurije su očigledni kao pretjerana (tamna) pigmentacija urina i artritis kasnog razvoja.

Ostale metaboličke patologije

Uz to, postoje i drugi poremećaji povezani s metabolizmom tirozina, među kojima su:

- Nasljedna tirozinemija tip I: karakterizira progresivna degeneracija jetre i disfunkcija bubrega

- Nasljedna tirozinemija tipa II ili Richner-Hanhartov sindrom: što se očituje kao keratitis i ampularna lezija na dlanovima ruku i stopala.

- Tirozinemija tipa III: koja može biti asimptomatska ili prisutna kao mentalna retardacija

- "Hawkinsinuria": karakterizirana metaboličkom acidozom u djetinjstvu i nemogućnošću postizanja rasta

Postoje i druge urođene nedostatke metabolizma tirozina koji imaju veze s nedostatkom enzima koji su odgovorni za njegovu razgradnju, poput tirozin hidroksilaze, odgovorne za prvi korak u sintezi dopamina iz tirozina.

Reference

1. Aders Plimmer, R. (1908). Kemijski ustav proteina. Dio I. London, Velika Britanija: Longmans, Green i CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P., & McKiernan, P. (2012). Poremećaji metabolizma tirozina. U urođene metaboličke bolesti: dijagnoza i liječenje (str. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., i Barnett, H. (1956). Određeni aspekti metabolizma tirozina u mladih osoba. I. Razvoj tirozin oksidacijskog sustava u ljudskoj jetri. Časopis za klinička istraživanja, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Priroda mane u metabolizmu tirozina u Alkaptonuriji. Časopis za biološku kemiju, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. izd.). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerovi principi biokemije. Omega izdanja (5. izd.).
7. Schenck, CA, i Maeda, HA (2018). Biosinteza tirozina, metabolizam i katabolizam u biljkama. Fitokemija, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, i Pawelek, J. (2012). L-tirozin i L-dihidroksifenilalanin kao hormonski regulatori funkcije melanocita. Istraživanje pigmenata i melanoma, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Linija zdravlja Preuzeto 16. rujna 2019. s www.healthline.com
10. Web MD. (ND). Preuzeto 15. rujna 2019. s www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Moji podaci o hrani. Preuzeto 15. rujna 2019. s www.myfooddata.com