KERATIN: VRSTE, STRUKTURA, LOKACIJA I FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2025

Keratin je netopljivi vlaknasti protein koji tvori na strukturni dio stanica i integuments mnogih organizama, osobito kralježnjaka. Ima vrlo raznolike oblike i nije baš reaktivan, kemijski gledano.

Njegovu strukturu prvi su opisali znanstvenici Linus Pauling i Robert Corey 1951. godine, analizirajući strukturu životinjske dlake. Ti su istraživači također dali uvid u strukturu miozina u mišićnom tkivu.

Shema organizacije alfa-keratina (Izvor: Mlpatton via Wikimedia Commons)

Nakon kolagena, jedan je od najvažnijih proteina u životinja i predstavlja većinu suhe težine dlake, vune, noktiju, kandži i kopita, perja, rogova i značajan dio vanjski sloj kože.

Elementi ili "keratinizirani" dijelovi životinja mogu imati vrlo različite morfologije koje u velikoj mjeri ovise o funkciji koju obavljaju u svakom pojedinom organizmu.

Keratin je protein koji ima karakteristike koje mu daju veliku mehaničku učinkovitost u smislu napetosti i kompresije. Proizvodi se od posebne vrste stanica zvanih "keratinociti", koje obično umiru nakon što se proizvode.

Neki autori potvrđuju da se keratini izražavaju tkivno i na stadijski način. U ljudi postoji više od 30 gena koji kodiraju te proteine ​​i oni pripadaju obitelji koja je evoluirala kroz nekoliko krugova genetskog umnožavanja.

Vrste keratina i njihova struktura

U osnovi postoje dvije vrste keratina: α i β. Oni se razlikuju po osnovnoj strukturi koja je sastavljena ponajprije od polipeptidnih lanaca koji se mogu namotati kao alfa helikosteri (α-keratini) ili paralelno spajati kao β-presavijeni listovi (β-keratini).

α-Keratins

Ova vrsta keratina je najviše proučena i poznato je da sisari imaju najmanje 30 različitih inačica ove vrste keratina. Kod ovih životinja α-keratini su dio noktiju, dlake, rogova, kopita, perja i epiderme.

Poput kolagena, i ovi proteini u svojoj strukturi sadrže obilni udio malih aminokiselina kao što su glicin i alanin, a to je ono što omogućava uspostavljanje alfa helika. Molekularna struktura α-keratina sastoji se od tri različita područja: (1) kristalnih vlakana ili helika, (2) terminalnih domena filamenata i (3) matriksa.

Helikole su dva i tvore dimer koji nalikuje namotanoj spirali koja se drži zajedno zahvaljujući prisutnosti veza ili disulfidnih mostova (SS). Svaka helikost ima otprilike 3,6 aminokiselinskih ostataka u svakom koraku, a sastoji se od oko 310 aminokiselina.

Te zavojne zavojnice tada se mogu povezati radi formiranja strukture poznate kao protofilament ili protofibrila, koja se ima sposobnost sastavljanja s drugima istog tipa.

Protofilamenti posjeduju ne-spiralne N- i C-termine koji su bogati ostacima cisteina i pričvršćeni su na jezgru ili područje matrice. Te se molekule polimeriziraju u tvorbu intermedijarnih filamera koji imaju promjer blizu 7 nm.

Razlikuju se dvije vrste intermedijarnih filamenata sastavljenih od keratina: kiseli intermedijarni filamenti (tip I) i bazični (tip II). Oni su ugrađeni u matricu proteina, a način na koji su ti filamenti raspoređeni izravno utječe na mehanička svojstva strukture koju čine.

Filamenti tipa I, helikole su međusobno povezane pomoću tri "spiralna konektora" poznata kao L1, L12 i L2 i za koje se misli da pružaju fleksibilnost spiralnoj domeni. U filamentima tipa II postoje i dvije poddomene koje leže između spiralnih domena.

Primjer strukture s α-keratinima: kosa

Ako se analizira struktura tipične dlake, promjera je otprilike 20 mikrona, a čine je mrtve stanice koje sadrže upakirane makrofibrile koji su paralelno orijentirani (jedan uz drugi).

Dlaka sisavaca, poput ove krave, stvorena je od keratina (Izvor: Frank Winkler putem pixabay.com)

Makrofibrili se sastoje od mikrofibrila, koji su manjeg promjera i međusobno su povezani amorfnom proteinskom supstancom s visokim sadržajem sumpora.

Ti su mikrofibrili skupina manjih protofibrila s organizacijskim uzorkom 9 + 2, što znači da devet protofibrila okružuje dvije središnje protofibrile; sve su ove strukture u osnovi sastavljene od α-keratina.

Meki keratini i tvrdi keratini

Ovisno o njihovom sadržaju sumpora, α-keratini se mogu svrstati u meke keratine ili tvrde keratine. To ima veze s mehaničkom snagom otpora koju nameću disulfidne veze u strukturi proteina.

U skupinu tvrdih keratina ubrajaju se oni koji su dio kose, rogova i noktiju, dok su meki keratini predstavljeni nitima koje se nalaze u koži i naočnjacima.

Disulfidne veze mogu se ukloniti primjenom reducirajućih sredstava, tako da životinje koje čine keratin nisu lako probavljive, osim ako nemaju crijeva bogata merkaptanima, kao što je slučaj s nekim insektima.

β-Keratins

Β-keratini su mnogo jači od α-keratina i nalaze se kod gmazova i ptica kao dio kandži, ljuskica, perja i kljunova. U gekonama se mikrovilli na nogama (gljive) također sastoje od ovog proteina.

Njegova molekularna struktura sastoji se od β presavijenih listova oblikovanih antiparalnim polipeptidnim lancima koji su spojeni putem veza ili vodikovih veza. Ti lanci, jedan pored drugog, tvore male krute i ravne površine, blago savijene.

Gdje se nalazi i koje su njegove funkcije?

Funkcije keratina povezane su prije svega prema vrsti strukture koju gradi i mjestu na kojem se nalazi u tijelu životinje.

Kao i drugi vlaknasti proteini, on stanicama daje stabilnost i strukturnu krutost, jer pripada velikoj obitelji proteina poznatih kao obitelj intermedijarnih filamenata, a to su proteini citoskeleta.

U zaštiti i pokrivanju

Gornji sloj kože viših životinja ima veliku mrežu intermedijarnih filamenata formiranih keratinom. Taj sloj se zove epiderma i iznosi između 30 mikrona i 1 nm kod ljudi.

Epidermis djeluje kao zaštitna barijera protiv različitih vrsta mehaničkog i kemijskog stresa, a sintetizira ga posebna vrsta stanica zvanih "keratinociti".

Pored epiderme, postoji još veći vanjski sloj koji se neprestano prolijeva i poznat je kao stratum corneum, koji obavlja slične funkcije.

Također, razne životinje koriste trnje i perje za vlastitu zaštitu od grabežljivaca i drugih agresora.

"Oklop" Pangolina, malih insekticinoznih sisavaca koji nastanjuju Aziju i Afriku, također je sastavljen od keratinskih "ljuskica" koje ih štite.

U obrani i drugim funkcijama

Rogovi se primjećuju kod životinja iz porodice Bovidae, odnosno kod krava, ovaca i koza. Vrlo su snažne i otporne strukture, a životinje koje ih koriste koriste ih kao organe obrane i udvaranja.

Rogove formira koštani centar sastavljen od "spužvaste" kosti prekrivene kožom koja strši iz stražnjeg dijela lubanje.

Nokti su još jedan primjer dijelova tijela sačinjenih od keratina (Izvor: Adobe Stock putem pixabay.com)

Pandže i nokti, osim što djeluju u hranjenju i suzdržavanju, također životinjama služe kao "oružje" obrane od napadača i grabežljivaca.

Kljuni ptica služe u više svrhe, među kojima su, između ostalih, hrana, obrana, udvaranje, izmjena topline i njegovanje. U prirodi kod ptica se nalaze više sorti kljunova, posebno u pogledu oblika, boje, veličine i snage povezanih čeljusti.

Kljuni su sastavljeni, poput rogova, od koštane jezgre koja strši iz lubanje i prekrivena je jakim listovima β-keratina.

Zubi ne-mandibuliranih životinja (kralježnjaka "predaka") sastoje se od keratina i, poput zuba "viših" kralježnjaka, imaju višestruke funkcije u hranjenju i obrani.

U pokretu

Koplje mnogih preživača i kopitara (konji, magarci, losovi itd.) Napravljeni su od keratina, vrlo su otporni i dizajnirani su da zaštite noge i pomažu u kretanju.

Perje, koje ptice također koriste za kretanje, izrađeno je od β-keratina. Te građevine također imaju funkcije u maskirnom stanju, udvaranju, toplinskoj izolaciji i nepropusnosti.

Perje i kljun ptica također su sastavljeni od keratina (Izvor: Couleur, putem pixabay.com)

U industriji

Tekstilna industrija jedno je od glavnih eksploatatora keratiniziranih struktura, antropocentrično gledano. Vuna i dlaka mnogih životinja važna je na industrijskoj razini, jer se s njima izrađuju razni odjevni predmeti koji su korisni muškarcima s različitih gledišta.

Reference

1. Koolman, J., i Roehm, K. (2005). Biološki kemijski atlas (2. izd.). New York, SAD: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., i Ahern, K. (2000). Biokemija (3. izd.). San Francisco, Kalifornija: Pearson.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerovi principi biokemije. Omega izdanja (5. izd.).
4. Pauling, L., i Corey, R. (1951). Struktura proteina kose, mišića i srodnih proteina. Kemija, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., i James, W. (1994). Keratin i keratinizacija. Časopis Američke akademije za dermatologiju, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Van. (2010). Pregled biomaterijala na bazi keratina za biomedicinsku primjenu. Materijali, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Molekularna genetika keratinskih poremećaja. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., i Voet, J. (2006). Biokemija (3. izd.). Uredništvo Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Struktura, mehanička svojstva, pojava u biološkim organizmima i napori na bioinspiraciji. Napredak u znanosti o materijalima.