PROLINE: KARAKTERISTIKE, STRUKTURA, FUNKCIJE, HRANA - BIOLOGIJA - 2026

Prolin (Pro, P) pripada 22 aminokiselina su klasificirani kao osnovni. To je neesencijalna aminokiselina, jer je mogu sintetirati čovjek i druge sisavke.

Godine 1900. njemački znanstvenik Richard Willstatter prvi je izvadio i promatrao prolin. Međutim, Emili Fischer je 1901. godine skovao izraz "prolin" na osnovu pirolidinskog prstena aminokiseline; Ovaj je istraživač također uspio detaljno objasniti sintezu prolina iz mliječnog kazeina.

Kemijska struktura aminokiseline Prolin (Izvor: Clavecin via Wikimedia Commons)

U proteinima poput kazeina, prolin ima ključnu ulogu u strukturalnom "zavijanju" i nabora. U ovom proteinu prolin je homogeno raspodijeljen po strukturi i veže se za β kazein i αs protein; Nadalje, sprječava stvaranje neispravnih strukturalnih zavoja ili petlji.

U biokemijskim analizama koje se obično koriste za određivanje točnog slijeda aminokiselina koje čine proteine, prolin je jedna od najtežih za otkrivanje aminokiselina, jer sekundarna amino skupina prolina ima drugačije ponašanje i ne može se lako otkriti., Škrob je možda najpoznatija bolest povezana s prolinom. To ima veze sa nedostatkom unosa vitamina C, što izravno utječe na hidroksilaciju prolina u kolagenim vlaknima, uzrokujući sistemsko slabljenje zbog nestabilnosti kolagenih vlakana koja su u cijelom tijelu.

karakteristike

Sekundarna amino skupina povezana s α-ugljikom otežava zadatak klasificiranja prolina. Međutim, u nekim se tekstovima klasificira zajedno s razgranatim aminokiselinama ili s alifatskim bočnim lancima, budući da je bočni lanac ili R skupina prolina hidrofobna ili alifatska.

Jedna od najvažnijih karakteristika prolina je ta da ni u kojem slučaju ne može formirati vodikove veze, što ga čini idealnim za strukturiranje složenih i zamršenih zavoja u tercijarnim strukturama proteina.

Baš kao što sve aminokiseline imaju dvije izoforme koje ovise o središnjem atomu ugljika, prolin se može naći u prirodi kao L-prolin ili kao D-prolin. Međutim, oblik L-prolina najbogatiji je prirodom i onaj koji je dio proteinskih struktura.

U proteinima u kojima se nalazi prolin često zauzima mjesta blizu površine ili mjesta nabora ili „uvijanja“ polipeptidnog lanca, budući da kruta i zatvorena struktura prolina otežava snažnu interakciju s drugim aminokiselinama.,

Struktura

Prolin ima posebnu strukturu među osnovnim aminokiselinama, jer ima sekundarnu amino skupinu (NH2), a ne primarnu aminokiselinu koja je karakteristična za sve aminokiseline.

R skupina ili bočni lanac prolina je pirolidinski ili tetrahidropirolni prsten. Ovu skupinu tvori heterociklički amin (bez dvostrukih veza) od pet atoma ugljika, pri čemu je svaki od njih zasićen vodikovim atomima.

Prolin ima posebnost da je "središnji" atom ugljika uključen u pirolidinski heterociklički prsten, tako da su jedini "slobodni" ili "izbočeni" atomi karboksilna skupina (COOH) i atom vodika (H) heterocikličkog prstena aminokiseline.

Prolineova molekularna formula je C5H9NO2, a naziv IUPAC je pirolidin-2-karboksilna kiselina. Ima približnu molekulsku masu od 115,13 g / mol, a učestalost njegove pojave u proteinima je oko 7%.

Značajke

Kolagena i tropokolagenska vlakna najzastupljeniji su proteini kod većine kralješnjaka. Oni čine kožu, tetive, matricu kostiju i mnoga druga tkiva.

Kolagena vlakna sastoje se od mnogih ponavljajućih polipeptidnih trostrukih helikoptera koje zauzvrat čine mnoštvo ostataka prolina i glicina u nizu glicin-prolin-prolin / hidroksiprolin (potonji je modificirani derivat prolina).

Prolin je u svom izvornom obliku dio prokolagena, što je prekursor polipeptida kolagena i nekih drugih proteina vezivnog tkiva. Enzim prokolagen prolin hidroksilaza odgovoran je za hidroksilaciju ostataka prolina da bi nastao hidroksiprolin i na taj način postigao sazrijevanje prokolagela u kolagen.

Koja je glavna funkcija prolina u kolagenim vlaknima?

Hidroksiprolin mu daje karakteristike otpornosti na kolagen, budući da ovaj derivat aminokiselina ima sposobnost formiranja velikog broja vodikovih veza između lanaca trostruke spirale koji čine protein.

Enzimi koji kataliziraju hidroksilaciju ostataka prolina zahtijevaju prisustvo vitamina C (askorbinske kiseline), a kao što je spomenuto gore, skorbut nastaje zbog slabljenja kolagenih vlakana zbog neuspjeha hidroksilacije ostataka prolina., što uzrokuje smanjenje vodikovih veza koje zadržavaju kolagena vlakna.

Ostale funkcije

Prolin je neophodan za stvaranje proteinskih nabora i uvijanja.

Zbog zatvorene strukture, ovu aminokiselinu je teško "smjestiti" u bjelančevine, a budući da ne može tvoriti vodikove veze da "komuniciraju" s drugim obližnjim ostacima, potiče stvaranje "zavoja" ili "zavoja" cijelom strukturom proteina gdje se nalazi.

Svi kratkotrajni proteini posjeduju barem jedno područje s obilnim ponavljanjima prolina, glutamata, serina i treonina. Ove regije se kreću od 12 do 60 ostataka i zovu se PEST sekvence.

Proteini koji sadrže PEST sekvencu označeni su ubikvitacijom za naknadnu razgradnju proteasoma.

biosinteza

Mnoge aminokiseline mogu se sintetizirati iz intermedijara glikolize, puta pentoznog fosfata ili iz ciklusa limunske kiseline (Krebsov ciklus). Prolin i arginin formiraju se u kratkim putovima glutamata.

Gotovo uobičajeni biosintetski put za sve žive organizme započinje pretvorbom L-glutamata u γ-L-glutamil-5-fosfat zahvaljujući djelovanju enzima glutamat-5-kinaza (u bakterijama) ili γ-glutamilom -kinaza (kod ljudi).

Ova reakcija uključuje fosforilaciju ovisnu o ATP-u pri čemu se pored glavnog proizvoda stvara i molekula ADP.

Reakcija katalizirana glutamatnom 5-polualdehidom dehidrogenazom (u bakterijama) ili γ-glutamil-fosfat reduktazom (kod ljudi) pretvara γ-L-glutamil-5-fosfat u L-glutamat-5-polualdehid i ta reakcija je zaslužna prisutnost kofaktora NADPH.

L-glutamat-5-polualdehid se reverzibilno i spontano dehidrira u (S) -1-1-pirolin-5-karboksilat, koji se potom pretvara u L-prolin enzimom pirolin-5-karboksilat reduktaza (u bakterija i ljudi), u čijoj je reakciji potrebna i molekula NADPH ili NADH.

degradacija

Prolin, arginin, glutamin i histidin se neprestano razgrađuju do α-ketoglutarata kako bi ušli u ciklus limunske kiseline ili Krebsov ciklus. U posebnom slučaju prolin prvo se oksidira enzimom prolin oksidaza u pirolin-5-karboksilat.

U prvom koraku, gdje dolazi do oksidacije prolina u pirolin-5-karboksilat, E-FAD prihvaća odvojene protone, smanjujući na E-FADH2; ovaj korak je isključiv za aminokiselinu prolin.

Spontanom reakcijom pirolin-5-karboksilat transformira se u glutamat γ-polu-aldehid koji tada služi kao supstrat enzimu glutamata γ-polu-aldehid dehidrogenaza. U ovom se koraku otpuštaju dva protona, jedan od njih prihvaća NAD, koji se reducira na NADH, a drugi je slobodan u obliku H +.

Arginin se, poput prolina, pretvara u γ-polualdehid glutamat, ali alternativnim metaboličkim putem koji uključuje dva različita enzima.

Enzim glutamat γ-polualdehid dehidrogenaza pretvara glutamat γ-polualdehid u L-glutamat. Nakon toga se ovaj L-glutamat oksidira ponovo enzimom glutamata dehidrogenaza, s kojim se konačno formira α-ketoglutarat, koji će se uključiti u ciklus limunske kiseline.

U stupnju oksidacije glutamata oslobađa se proton (H +) i amino skupina (NH3 +). Proton smanjuje NADP + skupinu i stvara se NADPH molekula.

Unatoč mnogim sličnostima koje postoje između putova razgradnje i biosinteze prolina i arginina, ove aminokiseline se sintetiziraju i razgrađuju potpuno suprotnim putovima koristeći različite enzime, različite kofaktore i različite unutarćelijske odjeljke.

Hrana bogata valinom

Općenito, sva visokoproteinska hrana sadrži velike količine prolina. Oni uključuju meso, mlijeko, jaja i druge. Međutim, kada je naše tijelo u optimalnom zdravstvenom stanju i prehrani, ono je sposobno endogeno sintetizirati prolin.

Prolin se može naći i u mnogim mahunarkama i orasima, te u cjelovitim žitaricama poput zobi. Ostala hrana bogata prolinom su, među ostalim, pšenične mekinje, orasi, bademi, grašak i grah.

Neke prodavaonice zdrave hrane često oblikuju tablete aminokiselina L-lizin i L-prolin u kombinaciji kako bi pomogle ljudima koji imaju problema sa zglobovima ili da uspori starenje tkiva.

Međutim, nije sigurno dokazano da uzimanje dodataka prehrani ovih aminokiselina ima značajan utjecaj na odgađanje starosti ili druge uvjete napredovanja dobi.

Prednosti njegovog unosa

Dijeta bogata prolinom obično se propisuje osobama sa bolestima zglobova poput artritisa, uganuća, rastrganih ligamenata, dislokacija, tendinitisa i drugih, a to je povezano s njegovom vezom sa sintezom kolagenih vlakana prisutnih u vezna tkiva tijela.

Mnogi farmakološki losioni i tablete koji se koriste u estetskoj industriji obogaćeni su L-prolinom, jer su neka istraživanja pokazala da ova aminokiselina može na neki način povećati sintezu kolagena i, prema tome, poboljšati teksturu kože, ubrzati zacjeljivanje rana, rana, čira i opekotina.

U prehrambenoj industriji postoje bjelančevine koje imaju „bioaktivne peptide“ koji obavljaju funkcije izvan svojih prehrambenih svojstava. Ti peptidi obično imaju dva do devet aminokiselinskih ostataka, uključujući prolin, arginin i lizin.

Navedeni bioaktivni peptidi mogu imati antihipertenzivno djelovanje s određenim opioidnim učinkom; mogu djelovati kao imunomodulatori stimulirajući imunološki odgovor protiv nekih patogena i čak mogu uzrokovati porast vazoaktivnosti, što poboljšava cirkulaciju onih koji ih konzumiraju.

Poremećaji nedostatka

Gluten je protein prisutan u zrnu pšenice koji izaziva upalu crijeva. Osobe koje pate od "intolerancije na gluten" poznati su kao pacijenti sa "celijakijom", a poznato je da je ovaj protein bogat prolinom i glutaminom, čija je proteolitička razgradnja teško osobama s ovim stanjem.

Neke bolesti imaju veze s pogrešnim sakupljanjem važnih proteina i vrlo je često da ta oštećenja imaju veze s cis-trans izomerizacijom amidnih veza u prolinski ostacima, jer za razliku od ostalih peptidnih veza u kojima trans izomer je favoriziran, u prolini je nepovoljan.

U ostacima prolina uočeno je da postoji značajna tendencija prema stvaranju cis izomera prvo nego trans izomer u amidima pokraj prolinskih ostataka, što može stvoriti "pogrešnu" konformaciju proteina.

Metabolički poremećaji

Kao i kod ostalih esencijalnih i neesencijalnih aminokiselina, glavni patološki poremećaji povezani s prolinom obično su povezani s oštećenjima na načinima asimilacije ove aminokiseline.

Primjerice, hiperprolinemija tipičan je slučaj nedostatka jednog od enzima koji sudjeluju u putu razgradnje prolina, točnije 1-pirolin-5-karboksilat dehidrogenaze, što dovodi do nakupljanja njegovog supstrata, što konačno inaktivira rutu.

Ova se patologija obično dijagnosticira visokim sadržajem prolina u krvnoj plazmi i prisustvom metabolita 1-pirolin-5-karboksilata u urinu oboljelih.

Glavni simptomi ove bolesti sastoje se od neuroloških poremećaja, bolesti bubrega i gubitka sluha ili gluhoće. Ostali teži slučajevi uključuju jaku mentalnu retardaciju i izražene psihomotorne poteškoće.

Reference

1. Abu-Baker, S. (2015). Pregled biokemije: pojmovi i veze
2. Delauney, AJ i Verma, DPS (1993). Prolinska biosinteza i osmoregulacija u biljkama. Biljni časopis, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA i Barbas, CF (2000). Izravne asimetrične reakcije aldola katalizirane prolinom. Časopis Američkog kemijskog društva, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Lehningerovi principi biokemije. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Kemijska konstitucija proteina (Vol. 1). Longmans, Green.
6. Szabados, L., i Savouré, A. (2010). Prolin: višenamjenska aminokiselina. Trendovi u biljnoj znanosti, 15 (2), 89-97.