Alfa spirala je najjednostavnija sekundarna struktura da se protein može zauzeti u prostoru ovisno o krutosti i slobode rotacije veza između njegovih kiselinskih ostataka amino.
Karakterizira ga spiralni oblik u kojem su smještene aminokiseline, koje su izgleda raspoređene oko zamišljene uzdužne osi, a R skupine okrenute prema van.
Dijagram alfa-helix strukture (Alejandro Porto, putem Wikimedia Commons)
Alfa helikoptere prvi su put opisali 1951. godine Pauling i sur., Koji su koristili dostupne podatke o međuratomskim udaljenostima, uglovima veze i drugim strukturnim parametrima peptida i aminokiselina kako bi predvidjeli najvjerojatnije konfiguracije koje lanci mogu pretpostaviti. polipeptidi.
Opis alfa heliksa nastao je pretragom svih mogućih struktura u peptidnom lancu koji su bili stabilizirani vodikovim vezama, gdje su ostaci stehiometrijski ekvivalentni, a konfiguracija svake od njih bila ravna, kako pokazuju podaci iz rezonanca peptidnih veza koje su do danas bile dostupne.
Ova sekundarna struktura najčešća je među proteinima, a usvajaju je i topljivi proteini i proteini integralne membrane. Smatra se da više od 60% proteina postoji u obliku alfa spirale ili beta lista.
Struktura
Općenito, svaki zaokret alfa spirale ima prosječno 3,6 aminokiselinskih ostataka, što je otprilike 5,4 A u dužini. Međutim, kutovi i duljine skretanja variraju od proteina do proteina uz strogu ovisnost o aminokiselinskom slijedu primarne strukture.
Većina alfa-helika ima skretanje s lijeve strane, ali sada je poznato da proteini s alfa-helikalima s lijevim zavojima mogu postojati. Uvjet za pojavljivanje jedne ili druge je da su sve aminokiseline u istoj konfiguraciji (L ili D), jer su one odgovorne za smjer vrtnje.
Stabilizacija ovih važnih strukturnih motiva za proteinski svijet dana je vodikovim vezama. Te se veze događaju između vodikovog atoma vezanog na elektronegativnu dušiku peptidne veze i elektronegativnog karboksilnog atoma kisika aminokiseline četiri položaja dalje, u N-terminalnom području u odnosu na sebe.
Svaki zaokret spirale, zauzvrat, pridružuje se vodikovim vezama, koje su neophodne za postizanje opće stabilnosti molekule.
Ne mogu svi peptidi formirati stabilne alfa helike. To je dano intrinzičnom sposobnošću svake aminokiseline u lancu da tvori helike, što je izravno povezano s kemijskom i fizikalnom prirodom njezinih R skupina.
Na primjer, pri određenom pH, mnogi polarni ostaci mogu steći isti naboj pa se ne mogu smjestiti uzastopno u spirali jer odbijanje između njih podrazumijeva veliko izobličenje u njemu.
Veličina, oblik i položaj aminokiselina su također važni odrednici spiralne stabilnosti. Ne nastavljajući dalje, ostaci poput Asn, Ser, Thr i Cys smješteni usko unutar sekvence također bi mogli negativno utjecati na alfa konfiguraciju spirale.
Na isti način, hidrofobnost i hidrofilnost alfa-spiralnih segmenata u određenom peptidu ovisi isključivo o identitetu R skupina aminokiselina.
U integralnim membranskim proteinima alfa helike obiluju ostacima snažnog hidrofobnog karaktera, neophodnim za umetanje i konfiguraciju segmenata između apolarnih repova sastojaka fosfolipida.
S druge strane, topljivi proteini imaju alfa-helikule bogate polarnim ostacima, koji omogućavaju bolju interakciju s vodenim medijem koji je prisutan u citoplazmi ili u međuprostoru.
Funkcionalna važnost
Motivi alfa helixa imaju širok raspon bioloških funkcija. Specifični obrasci interakcije između helikala igraju kritičnu ulogu u funkciji, sastavljanju i oligomerizaciji i membranskih proteina i topljivih proteina.
Ove su domene prisutne u mnogim faktorima transkripcije važnim sa stajališta regulacije ekspresije gena. Oni su također prisutni u proteinima strukturne važnosti i u membranskim proteinima koji imaju različite i prijenosne i / ili prijenosne funkcije.
Evo nekoliko klasičnih primjera proteina s alfa helikama:
miozin
Miozin je ATP-aza koja se aktivira aktinom i odgovorna je za kontrakciju mišića i razne oblike pokretljivosti stanica. Mišični i nemišični miozini sastoje se od dvije globularne regije ili "glave" povezane dugim alfa-spiralnim "repom".
kolagen
Trećinu ukupnog sadržaja proteina u ljudskom tijelu predstavlja kolagen. To je najobilniji protein u izvanćelijskom prostoru, a njegova karakteristična karakteristika je strukturni motiv sastavljen od tri paralelna lanca s lijevom spiralnom konfiguracijom, koji se spajaju u tvorevina trostruke spirale dekstrorotatora.
Keratin
Keratini su skupina proteina koji formiraju filamente, a koje stvaraju neke epitelne stanice u kralježnjaka. Oni su glavna komponenta noktiju, kose, kandži, školjki kornjača, rogova i perja. Dio njegove vlaknaste strukture sastoji se od alfa-spiralnih segmenata.
Keratinsko strukturiranje (Mlpatton, iz Wikimedia Commons)
Hemoglobin
Kisik u krvi prenosi hemoglobin. Dio globina ovog tetramernog proteina sastoji se od dva identična alfa-helika od 141 ostatka i dva beta lanca od po 146 ostataka.
Proteini tipa "cink prst"
Eukariotski organizmi posjeduju veliko bogatstvo bjelančevina cinka, koje djeluju u različite svrhe: prepoznavanje DNK, pakiranje RNA, aktivacija transkripcije, regulacija apoptoze, savijanje proteina itd. Mnogi bjelančevine s cinkovim prstima imaju alfa helike kao glavnu komponentu njihove strukture i koje su ključne za njihovu funkciju.
Reference
- Aurora, R., Srinivasan, R., i Rose, GD (1994). Pravila za prekid a-alfa-helixa od strane glicina. Znanost, 264 (5162), 1126-1130.
- Blaber, M., Zhang, X., & Matthews, B. (1993). Strukturna osnova sklonosti alfa helixa prema aminokiselinama. Znanost, 260 (1), 1637-1640.
- Brennan, RG, i Matthews, BW (1989). Motiv vezanja DNA-helix-turn-helix DNA. Časopis za biološku kemiju, 264 (4), 1903-1906.
- Eisenberg, D. (2003). Otkrivanje strukturnih značajki proteina alfa-heliksa i beta-lista, glavni. Pnas, 100 (20), 11207-11210. Huggins, ML (1957). Struktura alfa keratina. Kemija, 43, 204-209.
- Klement, W., Willens, R., i Duwez, P. (1960). Struktura mioglobina. Priroda, 185, 422-427.
- Laity, JH, Lee, BM i Wright, PE (2001). Proteini cinkovog prsta: Novi uvid u strukturalnu i funkcionalnu raznolikost. Trenutno mišljenje o strukturalnoj biologiji, 11 (1), 39–46.
- Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H.,… Martin, K. (2003). Molekularna stanična biologija (5. izd.). Freeman, WH & Company.
- Luckey, M. (2008). Membranska strukturna biologija: s biokemijskim i biofizičkim osnovama. Cambridge University Press. Preuzeto s www.cambridge.org/9780521856553
- McKay, MJ, Afrose, F., Koeppe, RE, & Greathouse, DV (2018). Formiranje heliksa i stabilnost u membranama. Biochimica i Biophysica Acta - Biomembranes, 1860 (10), 2108–2117.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerovi principi biokemije. Omega izdanja (5. izd.).
- Pauling, L., Corey, RB i Branson, HR (1951). Struktura proteina: dvije spiralne konfiguracije polipeptidnog lanca povezane vodikom. Zbornik radova Nacionalne akademije znanosti Sjedinjenih Američkih Država, 37, 205–211.
- Perutz, MF (1978). Struktura hemoglobina i respiratorni transport. Scientific American, 239 (6), 92–125.
- Scholtz, JM, i Baldwin, RL (1992). Mehanizam nastajanja alfa-heliksa od strane peptida. Godišnji pregled biofizike i biomolekularne strukture, 21 (1), 95–118.
- Shoulders, MD, & Raines, RT (2009). Struktura kolagena i stabilnost. Godišnji pregled biokemije, 78 (1), 929-958.
- Subramaniams, A., Jones, WK, Gulick, J., i Neumannli, J. (1991). Regulacija promotora gena teškog lanca alfa-miozina za transgene miševe za tkivo. Časopis za biološku kemiju, 266 (36), 24613–24620.
- Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Struktura, mehanička svojstva, pojava u biološkim organizmima i napori na bioinspiraciji. Napredak u znanosti o materijalima. Elsevier Ltd.
- Warrick, HM, & Spudich, J. a. (1987). Struktura i funkcija miozina u staničnoj pokretljivosti. Godišnji pregled ćelijske biologije, 3, 379–421.
- Zhang, SQ, Kulp, DW, Schramm, CA, Mravic, M., Samish, I., i Degrado, WF (2015). Interaktom helix-helix membrana i topivi protein: slična geometrija kroz različite interakcije. Struktura, 23 (3), 527–541